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万見
- PDB-6y9t: Family GH13_31 enzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y9t
タイトルFamily GH13_31 enzyme
要素Alpha-glucosidase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Carbohydrate metabolism (炭水化物代謝) / disproportionating enzyme / gut microbiota (腸内細菌) / starch (デンプン)
機能・相同性
機能・相同性情報


oligo-1,6-glucosidase / oligo-1,6-glucosidase activity / catalytic activity / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Oligo-1,6-glucosidase; domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase; Domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycosyl hydrolase, all-beta / グリコシダーゼ / Glycoside hydrolase superfamily / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel ...Oligo-1,6-glucosidase; domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase; Domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycosyl hydrolase, all-beta / グリコシダーゼ / Glycoside hydrolase superfamily / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-glucosidase / Oligo-1,6-glucosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus acidophilus NCFM (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.78 Å
データ登録者Andersen, S. / Poulsen, J.C.N. / Moeller, M.S. / Abou Hachem, M. / Lo Leggio, L.
引用ジャーナル: Appl.Environ.Microbiol. / 年: 2020
タイトル: An 1,4-alpha-Glucosyltransferase Defines a New Maltodextrin Catabolism Scheme in Lactobacillus acidophilus.
著者: Andersen, S. / Moller, M.S. / Poulsen, J.N. / Pichler, M.J. / Svensson, B. / Lo Leggio, L. / Goh, Y.J. / Abou Hachem, M.
履歴
登録2020年3月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年7月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-glucosidase
B: Alpha-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,8854
ポリマ－130,8052
非ポリマー802
水2,126118
1
A: Alpha-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4432
ポリマ－65,4021
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Alpha-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4432
ポリマ－65,4021
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.210, 105.300, 92.230
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.950, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 2 - 549 / Label seq-ID: 22 - 569

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Alpha-glucosidase /


分子量: 65402.430 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus acidophilus NCFM (乳酸菌)
遺伝子: D7H66_09160 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A3A9XV51, UniProt: Q5FI02*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Protein at 3.6 mg mL-1 in 10 mM MES, pH 6.5, 10 mM NaCl, and 0.5 mM CaCl2. Reservoir: 0.02M each of sodium L-glutamate, DL-alanine, glycine, DL-lysine HCl, DL-serine; buffer system 3 pH 8.5 ...詳細: Protein at 3.6 mg mL-1 in 10 mM MES, pH 6.5, 10 mM NaCl, and 0.5 mM CaCl2. Reservoir: 0.02M each of sodium L-glutamate, DL-alanine, glycine, DL-lysine HCl, DL-serine; buffer system 3 pH 8.5 (0.1 M Bicine and 0.1 M Trizma base), 240% v/v PEG 500 MME; 120% w/v PEG 20000, pH 8.5 (from Morpheus screen) 1:1 protein:reservoir droplet (0.3 ul)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.99987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.78→50.01 Å / Num. obs: 34239 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 5.1 % / CC1/2: 0.994 / Rrim(I) all: 0.197 / Net I/σ(I): 8.01
反射 シェル解像度: 2.78→2.95 Å / Num. unique obs: 4768 / CC1/2: 0.598

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UOK

1uok


解像度: 2.78→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / SU B: 40.143 / SU ML: 0.671 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.493
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3365 1787 5.1 %RANDOM
Rwork0.2584 ---
obs0.2625 32979 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 225.53 Å2 / Biso mean: 86.273 Å2 / Biso min: 4.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.98 Å20 Å2-6.87 Å2
2---2.26 Å20 Å2
3---1.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.78→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8648 0 2 118 8768
Biso mean--56.15 44.04 -
残基数----1071
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0198890
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.028213
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5611.93812069
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.188318909
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.78351067
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.95425.099453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.155151481
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8261532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.21268
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02110197
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.022131
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 66598 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.07 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.78→2.852 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.455 131 -
Rwork0.494 2210 -
all-2341 -
obs--91.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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