根拠: homology, Our collaborators have performed experiments using mutants at the interface and reported several reduce the stability and activity of the protein.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 0.979351 Å / 相対比: 1
反射
解像度: 2.999→27.39 Å / Num. obs: 12803 / % possible obs: 99.18 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 93.91 Å2 / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.999 / Net I/σ(I): 7.29
反射 シェル
解像度: 3→3.107 Å / Num. unique obs: 1219 / CC1/2: 0.549 / CC star: 0.842
-
解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
PHENIX
1.18.2_3874
精密化
XDS
データ削減
XSCALE
データスケーリング
PHASER
位相決定
精密化
構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: SeMet-Rns 解像度: 3→27.39 Å / SU ML: 0.5667 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 36.8516 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 詳細: The crystal has a pseudotranslational symmetry peak at fractional coordinates of 0.00 0.50 0.36 that is 45.7% of the origin peak from Patterson analysis.
Rfactor
反射数
%反射
Selection details
Rfree
0.3017
1279
10.03 %
Random selection
Rwork
0.2566
11472
-
-
obs
0.2611
12751
99.24 %
-
溶媒の処理
減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータ
Biso mean: 83.91 Å2
精密化ステップ
サイクル: LAST / 解像度: 3→27.39 Å
タンパク質
核酸
リガンド
溶媒
全体
原子数
4044
0
24
0
4068
拘束条件
Refine-ID
タイプ
Dev ideal
数
X-RAY DIFFRACTION
f_bond_d
0.0123
4126
X-RAY DIFFRACTION
f_angle_d
1.3583
5528
X-RAY DIFFRACTION
f_chiral_restr
0.0718
636
X-RAY DIFFRACTION
f_plane_restr
0.0077
682
X-RAY DIFFRACTION
f_dihedral_angle_d
19.7813
1584
Refine LS restraints NCS
タイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 0.666736622419 Å