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- PDB-6vdg: Crystal Structure of the Y182A HisF Mutant from Thermotoga maritima -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vdg
タイトルCrystal Structure of the Y182A HisF Mutant from Thermotoga maritima
要素Imidazole glycerol phosphate synthase subunit HisF
キーワードLYASE (リアーゼ) / Cyclase / Histidine Pathway / TIM-Barrel (TIMバレル)
機能・相同性
機能・相同性情報


imidazole glycerol-phosphate synthase / imidazoleglycerol-phosphate synthase activity / L-histidine biosynthetic process / lyase activity / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Histidine biosynthesis, HisF / Histidine biosynthesis protein / Histidine biosynthesis protein / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / Imidazole glycerol phosphate synthase subunit HisF
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (テルモトガ・マリティマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Almeida, V.M. / Matsuyama, B.Y. / Farah, C.S. / Marana, S.R.
資金援助 ブラジル, 4件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2016/22365-9 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2018/25952-8 ブラジル
Coordination for the Improvement of Higher Education Personnel88882.332977/2019-01 ブラジル
Brazilian National Council for Scientific and Technological Development (CNPq) ブラジル
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2021
タイトル: Role of a high centrality residue in protein dynamics and thermal stability.
著者: Medeiros Almeida, V. / Chaudhuri, A. / Cangussu Cardoso, M.V. / Matsuyama, B.Y. / Monteiro Ferreira, G. / Goulart Trossini, G.H. / Salinas, R.K. / Loria, J.P. / Marana, S.R.
履歴
登録2019年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年1月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Imidazole glycerol phosphate synthase subunit HisF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7432
ポリマ－27,6481
非ポリマー951
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.624, 95.624, 154.913
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6

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要素

#1: タンパク質 Imidazole glycerol phosphate synthase subunit HisF / IGP synthase cyclase subunit / IGP synthase subunit HisF / ImGP synthase subunit HisF / IGPS subunit HisF


分子量: 27647.750 Da / 分子数: 1 / 変異: Y182A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (テルモトガ・マリティマ)
遺伝子: hisF, TM_1036 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9X0C6, imidazole glycerol-phosphate synthase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.73 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 23% PEG 3350, 20mM Potassium Phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: W01B-MX2 / 波長: 1.45851 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.45851 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.79→47.81 Å / Num. obs: 10873 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 69.97 Å2 / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 17.72
反射 シェル解像度: 2.79→2.8 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.69 / Num. unique obs: 1635 / CC1/2: 0.835 / % possible all: 94.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1gpw

1gpw


解像度: 2.79→45.69 Å / SU ML: 0.3883 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.1671
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2632 1086 10 %
Rwork0.2041 --
obs0.21 10863 98.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.79→45.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1817 0 5 29 1851
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00461864
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.732518
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0514297
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0034323
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.6607689
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.79-2.920.35631240.26621116X-RAY DIFFRACTION93.16
2.92-3.070.35151340.25531208X-RAY DIFFRACTION99.78
3.07-3.260.32011330.22291203X-RAY DIFFRACTION100
3.26-3.510.29021360.22911219X-RAY DIFFRACTION100
3.51-3.870.30771360.20571219X-RAY DIFFRACTION99.78
3.87-4.430.23041360.17541233X-RAY DIFFRACTION99.13
4.43-5.570.23131400.17681246X-RAY DIFFRACTION99.21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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