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- PDB-6va5: Tudor Domain of Tumor suppressor p53BP1 with MFP-4184 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6va5
タイトルTudor Domain of Tumor suppressor p53BP1 with MFP-4184
要素TP53-binding protein 1
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / 53BP1 / Tudor (テューダー) / MFP-4184 / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / DNA repair complex / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / methylated histone binding / histone reader activity ...ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / DNA repair complex / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / methylated histone binding / histone reader activity / DNA複製 / DNA damage checkpoint signaling / transcription coregulator activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / protein homooligomerization / G2/M DNA damage checkpoint / 動原体 / double-strand break repair via nonhomologous end joining / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / nuclear body / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. ...: / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / SH3 type barrels. / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-(4-methylpiperazin-1-yl)aniline / TP53-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.28 Å
データ登録者Zeng, H. / Dong, A. / Headey, S. / Gunzburg, M. / Doak, B. / James, L.I. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Tudor Domain of Tumor suppressor p53BP1 with MFP-4184
著者: Zeng, H. / Dong, A. / Headey, S. / Gunzburg, M. / Doak, B. / James, L.I. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2019年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TP53-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,79010
ポリマ－14,1221
非ポリマー6689
水2,558142
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.678, 44.822, 65.542
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 TP53-binding protein 1 / p53BP1


分子量: 14121.893 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP1 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): -V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q12888

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非ポリマー , 5種, 151分子

#2: 化合物 ChemComp-QSS / 2-(4-methylpiperazin-1-yl)aniline


分子量: 191.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H17N3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.58 % / Mosaicity: 0.536 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 2M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES pH 7.5, 2% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.28→50 Å / Num. obs: 33389 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.11 / Χ2: 0.859 / Net I/σ(I): 6.2 / Num. measured all: 214888
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.28-1.34.60.81816460.6930.4090.9190.51999.9
1.3-1.335.20.72316570.8540.3450.8040.55599.8
1.33-1.355.20.69316240.7870.3260.7690.53899.1
1.35-1.3860.72316330.8040.3220.7930.52999.8
1.38-1.416.20.66516380.8850.2890.7260.51799.9
1.41-1.446.30.57616590.8970.2480.6280.556100
1.44-1.486.20.51416420.8970.2240.5620.535100
1.48-1.526.70.46616380.9380.1950.5060.592100
1.52-1.566.70.37516540.9540.1570.4080.612100
1.56-1.616.70.33116580.9670.1380.360.64499.9
1.61-1.677.10.28616510.9730.1150.3090.654100
1.67-1.7470.22416690.9790.0910.2420.673100
1.74-1.826.70.17216490.9880.0720.1870.704100
1.82-1.917.10.14716600.9910.0590.1590.809100
1.91-2.036.70.11416810.9930.0480.1231.007100
2.03-2.197.30.0916770.9960.0360.0971.128100
2.19-2.4170.08516850.9940.0340.0911.276100
2.41-2.766.90.0717080.9960.0290.0761.199100
2.76-3.476.80.05717310.9980.0240.0621.60699.9
3.47-506.40.05518290.9970.0240.061.93499.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RG2

4rg2


解像度: 1.28→37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.966 / SU B: 0.733 / SU ML: 0.032 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.048 / ESU R Free: 0.047
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1849 1227 3.7 %RANDOM
Rwork0.1738 ---
obs0.1743 31860 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 58.87 Å2 / Biso mean: 13.412 Å2 / Biso min: 6.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.62 Å2-0 Å20 Å2
2---0.48 Å20 Å2
3----0.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.28→37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数981 0 43 147 1171
Biso mean--18.19 23.73 -
残基数----123
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0191114
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021034
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3961.9761507
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88332396
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3225138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.58322.74551
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.53515198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.2321510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2154
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021280
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02254
LS精密化 シェル解像度: 1.28→1.313 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.213 67 -
Rwork0.27 2324 -
all-2391 -
obs--99.87 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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