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- PDB-6upl: Structure of FACT_subnucleosome complex 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6upl
タイトルStructure of FACT_subnucleosome complex 2
要素
  • (DNA (79-mer)) x 2
  • (FACT complex subunit ...FACT (biology)) x 2
  • Histone H2AヒストンH2A
  • Histone H2BヒストンH2B
  • Histone H3.1ヒストンH3
  • Histone H4ヒストンH4
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / nucleosome assembly (ヌクレオソーム) / nucleosome disassembly / transient / integrity / TRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / replication (DNA複製) / histone chaperone / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


FACT complex / regulation of chromatin organization / nucleosome disassembly / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / nucleosome binding / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript ...FACT complex / regulation of chromatin organization / nucleosome disassembly / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / nucleosome binding / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / epigenetic regulation of gene expression / Packaging Of Telomere Ends / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / SUMOylation of chromatin organization proteins / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNAメチル化 / Condensation of Prophase Chromosomes / HCMV Late Events / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / innate immune response in mucosa / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / transcription elongation by RNA polymerase II / RNA Polymerase I Promoter Escape / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Metalloprotease DUBs / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / 遺伝的組換え / Pre-NOTCH Transcription and Translation / nucleosome assembly / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / UCH proteinases / ヌクレオソーム / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / 遺伝子発現 / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromatin organization / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / antibacterial humoral response / histone binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / DNA複製 / transcription by RNA polymerase II / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / defense response to Gram-positive bacterium / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / DNA修復 / 核小体 / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
: / FACT complex subunit SSRP1, C-terminal domain / : / SSRP1 PH domain / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3 / SSRP1, dimerization domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3, N-terminal PH domain ...: / FACT complex subunit SSRP1, C-terminal domain / : / SSRP1 PH domain / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3 / SSRP1, dimerization domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3, N-terminal PH domain / SSRP1 domain superfamily / Structure-specific recognition protein (SSRP1) / POB3-like N-terminal PH domain / FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / Histone chaperone RTT106/FACT complex subunit SPT16-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / 高移動度群タンパク質 / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / ヒストンH4 / Histone H2B type 1-C/E/F/G/I / ヒストンH3 / FACT complex subunit SSRP1 / Histone H2A type 1-C / FACT complex subunit SPT16
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.4 Å
データ登録者Zhou, K. / Tan, Y.Z. / Wei, H. / Liu, Y. / Carragher, B. / Potter, C. / Luger, K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: FACT caught in the act of manipulating the nucleosome.
著者: Yang Liu / Keda Zhou / Naifu Zhang / Hui Wei / Yong Zi Tan / Zhening Zhang / Bridget Carragher / Clinton S Potter / Sheena D'Arcy / Karolin Luger /
要旨: The organization of genomic DNA into nucleosomes profoundly affects all DNA-related processes in eukaryotes. The histone chaperone known as 'facilitates chromatin transcription' (FACT) (consisting of ...The organization of genomic DNA into nucleosomes profoundly affects all DNA-related processes in eukaryotes. The histone chaperone known as 'facilitates chromatin transcription' (FACT) (consisting of subunits SPT16 and SSRP1) promotes both disassembly and reassembly of nucleosomes during gene transcription, DNA replication and DNA repair. However, the mechanism by which FACT causes these opposing outcomes is unknown. Here we report two cryo-electron-microscopic structures of human FACT in complex with partially assembled subnucleosomes, with supporting biochemical and hydrogen-deuterium exchange data. We find that FACT is engaged in extensive interactions with nucleosomal DNA and all histone variants. The large DNA-binding surface on FACT appears to be protected by the carboxy-terminal domains of both of its subunits, and this inhibition is released by interaction with H2A-H2B, allowing FACT-H2A-H2B to dock onto a complex containing DNA and histones H3 and H4 (ref. ). SPT16 binds nucleosomal DNA and tethers H2A-H2B through its carboxy-terminal domain by acting as a placeholder for DNA. SSRP1 also contributes to DNA binding, and can assume two conformations, depending on whether a second H2A-H2B dimer is present. Our data suggest a compelling mechanism for how FACT maintains chromatin integrity during polymerase passage, by facilitating removal of the H2A-H2B dimer, stabilizing intermediate subnucleosomal states and promoting nucleosome reassembly. Our findings reconcile discrepancies regarding the many roles of FACT and underscore the dynamic interactions between histone chaperones and nucleosomes.
履歴
登録2019年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月15日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20841
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.1
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B
E: Histone H3.1
F: Histone H4
K: Histone H2A
L: Histone H2B
G: FACT complex subunit SPT16
H: FACT complex subunit SSRP1
I: DNA (79-mer)
J: DNA (79-mer)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)341,47412
ポリマ－341,47412
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCKDL

#1: タンパク質 Histone H3.1 / ヒストンH3 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 15437.167 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H3C1, H3FA, HIST1H3A, H3C2, H3FL, HIST1H3B, H3C3, H3FC HIST1H3C, H3C4, H3FB, HIST1H3D, H3C6, H3FD, HIST1H3E, H3C7, H3FI, HIST1H3F, H3C8, H3FH, HIST1H3G, H3C10, H3FK, HIST1H3H, H3C11, H3FF, ...遺伝子: H3C1, H3FA, HIST1H3A, H3C2, H3FL, HIST1H3B, H3C3, H3FC HIST1H3C, H3C4, H3FB, HIST1H3D, H3C6, H3FD, HIST1H3E, H3C7, H3FI, HIST1H3F, H3C8, H3FH, HIST1H3G, H3C10, H3FK, HIST1H3H, H3C11, H3FF, HIST1H3I, H3C12, H3FJ, HIST1H3J
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P68431
#2: タンパク質 Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質 Histone H2A / ヒストンH2A / Histone H2A/l


分子量: 14135.523 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2AC, H2AFL
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q93077
#4: タンパク質 Histone H2B / ヒストンH2B / Histone H2B.1 A / Histone H2B.a / H2B/a / Histone H2B.g / H2B/g / Histone H2B.h / H2B/h / Histone ...Histone H2B.1 A / Histone H2B.a / H2B/a / Histone H2B.g / H2B/g / Histone H2B.h / H2B/h / Histone H2B.k / H2B/k / Histone H2B.l / H2B/l


分子量: 13937.213 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H2BC, H2BFL, HIST1H2BE, H2BFH, HIST1H2BF, H2BFG, HIST1H2BG, H2BFA, HIST1H2BI, H2BFK
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P62807

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FACT complex subunit ... , 2種, 2分子 GH

#5: タンパク質 FACT complex subunit SPT16 / FACT (biology)


分子量: 109574.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Amino acids 640-651 cannot be identified due to the resolution limitations. To show the connectivity of the electron density, poly-(UNK) was placed. This was also done for the end of this ...詳細: Amino acids 640-651 cannot be identified due to the resolution limitations. To show the connectivity of the electron density, poly-(UNK) was placed. This was also done for the end of this chain (926-967). The full sequence for the experiment is: MHHHHHHAVTLDKDAYYRRVKRLYSNWRKGEDEYANVDAIVVSVGVDEEIVYAKSTALQTWLFGYELTDTIMVFCDDKII FMASKKKVEFLKQIANTKGNENANGAPAITLLIREKNESNKSSFDKMIEAIKESKNGKKIGVFSKDKFPGEFMKSWNDCL NKEGFDKIDISAVVAYTIAVKEDGELNLMKKAASITSEVFNKFFKERVMEIVDADEKVRHSKLAESVEKAIEEKKYLAGA DPSTVEMCYPPIIQSGGNYNLKFSVVSDKNHMHFGAITCAMGIRFKSYCSNLVRTLMVDPSQEVQENYNFLLQLQEELLK ELRHGVKICDVYNAVMDVVKKQKPELLNKITKNLGFGMGIEFREGSLVINSKNQYKLKKGMVFSINLGFSDLTNKEGKKP EEKTYALFIGDTVLVDEDGPATVLTSVKKKVKNVGIFLKNEDEEEEEEEKDEAEDLLGRGSRAALLTERTRNEMTAEEKR RAHQKELAAQLNEEAKRRLTEQKGEQQIQKARKSNVSYKNPSLMPKEPHIREMKIYIDKKYETVIMPVFGIATPFHIATI KNISMSVEGDYTYLRINFYCPGSALGRNEGNIFPNPEATFVKEITYRASNIKAPGEQTVPALNLQNAFRIIKEVQKRYKT REAEEKEKEGIVKQDSLVINLNRSNPKLKDLYIRPNIAQKRMQGSLEAHVNGFRFTSVRGDKVDILYNNIKHALFQPCDG EMIIVLHFHLKNAIMFGKKRHTDVQFYTEVGEITTDLGKHQHMHDRDDLYAEQMEREMRHKLKTAFKNFIEKVEALTKEE LEFEVPFRDLGFNGAPYRSTCLLQPTSSALVNATEWPPFVVTLDEVELIHFERVQFHLKNFDMVIVYKDYSKKVTMINAI PVASLDPIKEWLNSCDLKYTEGVQSLNWTKIMKTIVDDPEGFFEQGGWSFLEPEGEGSDAEEGDSESEIEDETFNPSEDD YEEEEEDSDEDYSSEAEESDYSKESLGSEEESGKDWDELEEEARKADRESRYEEEEEQSRSMSRKRKASVHSSGRGSNRG SRHSSAPPKKKRK
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9Y5B9*PLUS
#6: タンパク質 FACT complex subunit SSRP1 / FACT (biology)


分子量: 73361.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The poly-(UNK) was placed to show the electron density between 171-198. The full sequence for the experiment is: ...詳細: The poly-(UNK) was placed to show the electron density between 171-198. The full sequence for the experiment is: MAETLEFNDVYQEVKGSMNDGRLRLSRQGIIFKNSKTGKVDNIQAGELTEGIWRRVALGHGLKLLTKNGHVYKYDGFRES EFEKLSDFFKTHYRLELMEKDLCVKGWNWGTVKFGGQLLSFDIGDQPVFEIPLSNVSQCTTGKNEVTLEFHQNDDAEVSL MEVRFYVPPTQEDGVDPVEAFAQNVLSKADVIQATGDAICIFRELQCLTPRGRYDIRIYPTFLHLHGKTFDYKIPYTTVL RLFLLPHKDQRQMFFVISLDPPIKQGQTRYHFLILLFSKDEDISLTLNMNEEEVEKRFEGRLTKNMSGSLYEMVSRVMKA LVNRKITVPGNFQGHSGAQCITCSYKASSGLLYPLERGFIYVHKPPVHIRFDEISFVNFARGTTTTRSFDFEIETKQGTQ YTFSSIEREEYGKLFDFVNAKKLNIKNRGLKEGMNPSYDEYADSDEDQHDAYLERMKEEGKIREENANDSSDDSGEETDE SFNPGEEEEDVAEEFDSNASASSSSNEGDSDRDEKKRKQLKKAKMAKDRKSRKKPVEVKKGKDPNAPKRPMSAYMLWLNA SREKIKSDHPGISITDLSKKAGEIWKGMSKEKKEEWDRKAEDARRDYEKAMKEYEGGRGESSKRDKSKKKKKVKVKMEKK STPSRGSSSKSSSRQLSESFKSKEFVSSDESSSGENKSKKKRRRSEDSEEEELASTPPSSEDSASGSDE
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q08945*PLUS

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#7: DNA鎖 DNA (79-mer)


分子量: 24144.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌)
#8: DNA鎖 DNA (79-mer)


分子量: 24584.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: FACT_subNucleosome_complex_class2 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.35 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 7.8 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 7.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 6990 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00616513
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.99822956
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d17.99310239
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0552579
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0072381

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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