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万見
- PDB-6tgy: Cryo-EM structure of p62-PB1 filament (L-type) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tgy
タイトルCryo-EM structure of p62-PB1 filament (L-type)
要素Sequestosome-1
キーワードAPOPTOSIS (アポトーシス) / Autophagy (オートファジー)
機能・相同性
機能・相同性情報


brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / protein targeting to vacuole involved in autophagy / regulation of Ras protein signal transduction / レビー小体 / aggrephagy / response to mitochondrial depolarisation / amphisome / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / non-membrane-bounded organelle assembly ...brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / protein targeting to vacuole involved in autophagy / regulation of Ras protein signal transduction / レビー小体 / aggrephagy / response to mitochondrial depolarisation / amphisome / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / non-membrane-bounded organelle assembly / pexophagy / endosome organization / regulation of protein complex stability / autophagy of mitochondrion / molecular sequestering activity / phagophore assembly site / regulation of mitochondrion organization / aggresome / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin-modified protein reader activity / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / Nuclear events mediated by NFE2L2 / オートファゴソーム / temperature homeostasis / endosomal transport / immune system process / intracellular non-membrane-bounded organelle / マイトファジー / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / オートファゴソーム / signaling adaptor activity / positive regulation of autophagy / energy homeostasis / 封入体 / negative regulation of protein ubiquitination / sperm midpiece / ionotropic glutamate receptor binding / p75NTR recruits signalling complexes / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / molecular condensate scaffold activity / NF-kB is activated and signals survival / SH2 domain binding / sarcomere / protein sequestering activity / protein kinase C binding / ubiquitin binding / positive regulation of long-term synaptic potentiation / response to ischemia / P-body / positive regulation of protein localization to plasma membrane / オートファジー / protein catabolic process / protein localization / PML body / receptor tyrosine kinase binding / オートファジー / Interleukin-1 signaling / protein import into nucleus / KEAP1-NFE2L2 pathway / protein-macromolecule adaptor activity / late endosome / signaling receptor activity / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription by RNA polymerase II / 細胞分化 / intracellular signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / 小胞体 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ミトコンドリア / extracellular exosome / zinc ion binding / 核質 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. ...Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Jakobi, A.J. / Huber, S.T. / Mortensen, S.A. / Sachse, C.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
European CommissionPIEF-GA-2012-331285
European CommissionPCOFUND-GA-2008-229597
German Research FoundationEXC1074 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structural basis of p62/SQSTM1 helical filaments and their role in cellular cargo uptake.
著者: Arjen J Jakobi / Stefan T Huber / Simon A Mortensen / Sebastian W Schultz / Anthimi Palara / Tanja Kuhm / Birendra Kumar Shrestha / Trond Lamark / Wim J H Hagen / Matthias Wilmanns / Terje ...著者: Arjen J Jakobi / Stefan T Huber / Simon A Mortensen / Sebastian W Schultz / Anthimi Palara / Tanja Kuhm / Birendra Kumar Shrestha / Trond Lamark / Wim J H Hagen / Matthias Wilmanns / Terje Johansen / Andreas Brech / Carsten Sachse /
要旨: p62/SQSTM1 is an autophagy receptor and signaling adaptor with an N-terminal PB1 domain that forms the scaffold of phase-separated p62 bodies in the cell. The molecular determinants that govern PB1 ...p62/SQSTM1 is an autophagy receptor and signaling adaptor with an N-terminal PB1 domain that forms the scaffold of phase-separated p62 bodies in the cell. The molecular determinants that govern PB1 domain filament formation in vitro remain to be determined and the role of p62 filaments inside the cell is currently unclear. We here determine four high-resolution cryo-EM structures of different human and Arabidopsis PB1 domain assemblies and observed a filamentous ultrastructure of p62/SQSTM1 bodies using correlative cellular EM. We show that oligomerization or polymerization, driven by a double arginine finger in the PB1 domain, is a general requirement for lysosomal targeting of p62. Furthermore, the filamentous assembly state of p62 is required for autophagosomal processing of the p62-specific cargo KEAP1. Our results show that using such mechanisms, p62 filaments can be critical for cargo uptake in autophagy and are an integral part of phase-separated p62 bodies.
履歴
登録2019年11月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

ムービー
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  • マップデータ: EMDB-10501
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  • マップデータ: EMDB-10501
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7051
ポリマ－13,7051
非ポリマー00
水0
1
A: Sequestosome-1
x 120


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,644,553120
ポリマ－1,644,553120
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation119
手法UCSF CHIMERA

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要素

#1: タンパク質 Sequestosome-1 / EBI3-associated protein of 60 kDa / p60 / Phosphotyrosine-independent ligand for the Lck SH2 domain ...EBI3-associated protein of 60 kDa / p60 / Phosphotyrosine-independent ligand for the Lck SH2 domain of 62 kDa / Ubiquitin-binding protein p62


分子量: 13704.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SQSTM1, ORCA, OSIL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13501

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: p62-PB1 domain filament (L-type) / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM TRIS (pH 7.5), 100 mM NaCl, 4 mM DTT
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 2277
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1SPRING粒子像選択
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
7PHENIXモデルフィッティング
9RELION3初期オイラー角割当
10RELION3最終オイラー角割当
12RELION3３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 77.29 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.787 Å / らせん対称軸の対称性: C2
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 51853 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 2KKC

2kkc

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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