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万見
- PDB-6s34: Zinc free, dimeric human insulin determined to 1.35 Angstrom reso... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6s34
タイトルZinc free, dimeric human insulin determined to 1.35 Angstrom resolution
要素
  • Insulin A chain
  • Insulin B chain
キーワードHORMONE / insulin / cubic / human / zinc free
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / regulation of cellular amino acid metabolic process / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of dendritic spine maintenance / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of protein secretion / regulation of protein localization to plasma membrane / fatty acid homeostasis / Signal attenuation / negative regulation of lipid catabolic process / negative regulation of gluconeogenesis / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / transport vesicle / positive regulation of protein autophosphorylation / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / neuron projection maintenance / NPAS4 regulates expression of target genes / positive regulation of protein metabolic process / positive regulation of brown fat cell differentiation / activation of protein kinase B activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / Regulation of insulin secretion / negative regulation of protein catabolic process / endosome lumen / positive regulation of glucose import / positive regulation of protein secretion / negative regulation of proteolysis / positive regulation of cell differentiation / regulation of transmembrane transporter activity / insulin receptor binding / wound healing / regulation of synaptic plasticity / vasodilation / hormone activity / cognition / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / glucose metabolic process / regulation of protein localization / glucose homeostasis / insulin receptor signaling pathway / cell-cell signaling / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Johansson, E.
引用
ジャーナル: Not Published
タイトル: Zinc free, dimeric human insulin determined to 1.35 Angstrom resolution
著者: Johansson, E.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2020
タイトル: Insulin binding to the analytical antibody sandwich pair OXI-005 and HUI-018: Epitope mapping and binding properties.
著者: Johansson, E. / Wu, X. / Yu, B. / Yang, Z. / Cao, Z. / Wiberg, C. / Jeppesen, C.B. / Poulsen, F.
#1: ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Molecular engineering of safe and efficacious oral basal insulin.
著者: Hubalek, F. / Refsgaard, H.H.F. / Gram-Nielsen, S. / Madsen, P. / Nishimura, E. / Munzel, M. / Brand, C.L. / Stidsen, C.E. / Claussen, C.H. / Wulff, E.M. / Pridal, L. / Ribel, U. / ...著者: Hubalek, F. / Refsgaard, H.H.F. / Gram-Nielsen, S. / Madsen, P. / Nishimura, E. / Munzel, M. / Brand, C.L. / Stidsen, C.E. / Claussen, C.H. / Wulff, E.M. / Pridal, L. / Ribel, U. / Kildegaard, J. / Porsgaard, T. / Johansson, E. / Steensgaard, D.B. / Hovgaard, L. / Glendorf, T. / Hansen, B.F. / Jensen, M.K. / Nielsen, P.K. / Ludvigsen, S. / Rugh, S. / Garibay, P.W. / Moore, M.C. / Cherrington, A.D. / Kjeldsen, T.
履歴
登録2019年6月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22023年7月26日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_abbrev / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_abbrev / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.vector[1] / _pdbx_struct_oper_list.vector[3]
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Refinement description ...Data collection / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model
Item: _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_common_name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8803
ポリマ－5,8182
非ポリマー621
水1,18966
1
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
ヘテロ分子

A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7596
ポリマ－11,6354
非ポリマー1242
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation15_455-x-1/2,y,-z1
Buried area4340 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area5870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.170, 78.170, 78.170
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Space group name HallI2b2c3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-130-

HOH

21B-219-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Insulin A chain


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin B chain


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M Sodium Citrate, 0.1 M Sodium Hepes, pH 7.5, 20 % isopropanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→39.08 Å / Num. obs: 17613 / % possible obs: 99.98 % / 冗長度: 19.5 % / Biso Wilson estimate: 18.45 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.05849 / Rpim(I) all: 0.01357 / Rrim(I) all: 0.06007 / Net I/σ(I): 28.21
反射 シェル解像度: 1.35→1.398 Å / 冗長度: 18 % / Rmerge(I) obs: 1.61 / Mean I/σ(I) obs: 1.75 / Num. unique obs: 1749 / CC1/2: 0.727 / Rpim(I) all: 0.3888 / Rrim(I) all: 1.656 / % possible all: 99.94

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1B2D

1b2d


解像度: 1.35→39.08 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1774 876 4.7 %
Rwork0.1608 --
obs-17611 99.98 %
原子変位パラメータBiso mean: 26.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→39.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数405 0 4 66 475
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.398 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2477 90 4.9 %
Rwork0.2635 1748 -
obs--99.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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