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- PDB-6rxs: Crystal structure of CobB Ac3(A76G,Y92A, I131L, V187Y) in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rxs
タイトルCrystal structure of CobB Ac3(A76G,Y92A, I131L, V187Y) in complex with H4K16-Acetyl peptide
要素
  • Histone H4ヒストンH4
  • NAD-dependent protein deacylase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / deacylase / NAD / NAD-dependent / Acetyl (アセチル基) / Lysine (リシン)
機能・相同性
機能・相同性情報


lipoamidase activity / NAD-dependent protein de-2-hydroxyisobutyrylase activity / protein-malonyllysine demalonylase activity / protein-succinyllysine desuccinylase activity / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / protein acetyllysine N-acetyltransferase / cyclic-di-GMP binding / NAD-dependent histone deacetylase activity / NAD+ ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ binding ...lipoamidase activity / NAD-dependent protein de-2-hydroxyisobutyrylase activity / protein-malonyllysine demalonylase activity / protein-succinyllysine desuccinylase activity / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / protein acetyllysine N-acetyltransferase / cyclic-di-GMP binding / NAD-dependent histone deacetylase activity / NAD+ ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ binding / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNAメチル化 / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / 遺伝的組換え / Pre-NOTCH Transcription and Translation / nucleosome assembly / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / 走化性 / ヌクレオソーム / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromatin organization / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / defense response to virus / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / protein homodimerization activity / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / 核質 / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Sirtuin, class III / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. ...Sirtuin, class III / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone-fold / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ヒストンH4 / NAD-dependent protein deacylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.599 Å
データ登録者Spinck, M. / Gasper, R. / Neumann, H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationNE1589/5-1 ドイツ
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2020
タイトル: Evolved, Selective Erasers of Distinct Lysine Acylations.
著者: Spinck, M. / Neumann-Staubitz, P. / Ecke, M. / Gasper, R. / Neumann, H.
履歴
登録2019年6月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.pdbx_diffrn_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 2.12024年1月24日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent protein deacylase
B: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7176
ポリマ－29,3752
非ポリマー3424
水3,963220
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1850 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.190, 79.050, 39.870
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.770, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 NAD-dependent protein deacylase / Regulatory protein SIR2 homolog


分子量: 28064.670 Da / 分子数: 1 / 変異: A76G,Y92A, I131L, V187Y / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: cobB, ycfY, b1120, JW1106 / プラスミド: pBAD / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P75960, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: タンパク質・ペプチド Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 1310.615 Da / 分子数: 1 / Fragment: H4K16Ac / 変異: K16ALY / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62805
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.62 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1M Bis-Tris, 0.03 M HCl, 23% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97792876162 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97792876162 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→42.165 Å / Num. obs: 34254 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 6.49 % / Biso Wilson estimate: 14.62 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rrim(I) all: 0.11 / Χ2: 0.918 / Net I/σ(I): 17.56 / Num. measured all: 222321 / Scaling rejects: 506
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.6-1.646.9470.7183.0217618256225360.8630.77799
1.64-1.696.9110.6243.5716842245824370.90.67599.1
1.69-1.746.8540.564.1116689246124350.9230.60798.9
1.74-1.796.7790.4595.0615755233623240.9440.49999.5
1.79-1.856.5830.3656.2314673224922290.9680.39799.1
1.85-1.916.1020.3137.7113431222122010.9710.34399.1
1.91-1.986.0450.2289.7412718211421040.9840.25199.5
1.98-2.076.5670.15513.3613527206420600.9920.16899.8
2.07-2.166.4520.13215.3312627197019570.9940.14399.3
2.16-2.266.4110.11918.4911867186218510.9950.1399.4
2.26-2.396.3320.11220.1711265179417790.9970.12299.2
2.39-2.536.1720.09424.110320169216720.9960.10398.8
2.53-2.75.640.08225.758883160715750.9960.0998
2.7-2.926.060.07830.38684145014330.9970.08598.8
2.92-3.26.820.07637.739337138913690.9970.08298.6
3.2-3.586.7670.06543.598242124012180.9990.07198.2
3.58-4.136.6030.0649.187039110410660.9980.06596.6
4.13-5.066.0550.05349.8253899378900.9980.05895
5.06-7.166.5970.06749.8446777177090.9950.07398.9
7.16-42.1656.6940.04756.9127384154090.9980.05198.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation4.81 Å42.17 Å
Translation4.81 Å42.17 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSVERSION JAN 31, 2018データ削減
XSCALEVERSION JAN 31, 2018データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdbid 1S5P

1s5p


解像度: 1.599→42.165 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 24.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2046 1083 3.17 %
Rwork0.1791 33075 -
obs0.1799 34158 98.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 108.52 Å2 / Biso mean: 26.3026 Å2 / Biso min: 7.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.599→42.165 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1748 0 43 220 2011
Biso mean--39.11 33.98 -
残基数----226
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011821
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2882463
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057266
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008324
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.573674
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5989-1.67170.3031350.23924132426799
1.6717-1.75980.29871360.22634124426099
1.7598-1.87010.23821340.22054144427899
1.8701-2.01450.25491360.22244148428499
2.0145-2.21720.21131360.17254134427099
2.2172-2.5380.23011360.17484113424999
2.538-3.19740.18291350.17354128426398
3.1974-42.17980.15431350.14954152428798

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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