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万見
- PDB-6rx7: Structure of the KIV type 2 (KIV-2) domain of lipoprotein (a) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rx7
タイトルStructure of the KIV type 2 (KIV-2) domain of lipoprotein (a)
要素Apolipoprotein(a)
キーワードLIPID TRANSPORT / Lipoprotein (a) / kringle IV type 2 / KIV-2 / Lp(a).
機能・相同性
機能・相同性情報


リポタンパク質 / LDL remodeling / 循環器 / lipid transport / endopeptidase inhibitor activity / apolipoprotein binding / fibronectin binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / lipid metabolic process / heparin binding ...リポタンパク質 / LDL remodeling / 循環器 / lipid transport / endopeptidase inhibitor activity / apolipoprotein binding / fibronectin binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / lipid metabolic process / heparin binding / endopeptidase activity / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold ...Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Santonastaso, A. / Maggi, M. / Scotti, C.
資金援助 イタリア, 1件
組織認可番号国
Fondazione CARIPLO42657763 (2013-0380) イタリア
引用ジャーナル: J.Lipid Res. / 年: 2020
タイトル: High resolution structure of human apolipoprotein (a) kringle IV type 2: beyond the lysine binding site.
著者: Santonastaso, A. / Maggi, M. / De Jonge, H. / Scotti, C.
履歴
登録2019年6月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月11日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
改定 1.22021年1月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年1月24日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apolipoprotein(a)
B: Apolipoprotein(a)
C: Apolipoprotein(a)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,68613
ポリマ－37,7573
非ポリマー92910
水4,017223
1
A: Apolipoprotein(a)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9545
ポリマ－12,5861
非ポリマー3684
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Apolipoprotein(a)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0546
ポリマ－12,5861
非ポリマー4685
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Apolipoprotein(a)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6782
ポリマ－12,5861
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)120.246, 42.839, 61.175
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.230, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Apolipoprotein(a) / Lp(a)


分子量: 12585.704 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LPA / プラスミド: pET45b(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P08519, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.06 %
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: PEG400 1% (v/v) Ammonium sulfate 2 M HEPES 0.1 M

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.966 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.966 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.424→56.413 Å / Num. obs: 38419 / % possible obs: 82.9 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 17.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 1.424→1.541 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.701 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 1922 / CC1/2: 0.556 / % possible all: 45.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
XDSVERSION Jan 26, 2018 BUILT=20180126データ削減
Aimless0.7.1データスケーリング
PHASER1.11.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KIV, 3KIV, 4BVW

1kiv

3kiv

4bvw


解像度: 1.63→34.92 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / 位相誤差: 28.87
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 1999 5.43 %
Rwork0.232 --
obs0.234 36781 100 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 61.42 Å2 / Biso mean: 22.8234 Å2 / Biso min: 7.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.63→34.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2063 0 58 223 2344
Biso mean--40.75 29.3 -
残基数----263

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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