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- PDB-6ppb: Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV), C5 portal vertex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ppb
タイトルKaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV), C5 portal vertex structure
要素
  • (Capsid vertex component ...) x 2
  • (Triplex capsid protein ...) x 2
  • Large tegument protein deneddylase
  • Major capsid protein
  • Small capsomere-interacting protein
キーワードVIRAL PROTEIN / genome (ゲノム) / portal / capsid (カプシド) / genome packaging / VIRUS (ウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


T=16 icosahedral viral capsid / icosahedral viral capsid / viral tegument / 染色体 / viral capsid assembly / viral release from host cell / viral genome packaging / modulation by virus of host protein ubiquitination / thiol-dependent ubiquitin-specific protease activity => GO:0004843 / ubiquitinyl hydrolase 1 ...T=16 icosahedral viral capsid / icosahedral viral capsid / viral tegument / 染色体 / viral capsid assembly / viral release from host cell / viral genome packaging / modulation by virus of host protein ubiquitination / thiol-dependent ubiquitin-specific protease activity => GO:0004843 / ubiquitinyl hydrolase 1 / ウイルス / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / カプシド / viral penetration into host nucleus / host cell cytoplasm / viral entry into host cell / エンベロープ (ウイルス) / structural molecule activity / viral process / host cell nucleus / DNA binding
Herpesvirus tegument protein, N-terminal conserved region / Herpesvirus major capsid protein / Herpesvirus UL25 family / Herpesvirus UL17 protein / Herpes virus major capsid protein / Herpesvirus VP23 like capsid protein / Herpesvirus capsid shell protein VP19C / Gammaherpesvirus capsid protein / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Large tegument protein deneddylase ...Herpesvirus tegument protein, N-terminal conserved region / Herpesvirus major capsid protein / Herpesvirus UL25 family / Herpesvirus UL17 protein / Herpes virus major capsid protein / Herpesvirus VP23 like capsid protein / Herpesvirus capsid shell protein VP19C / Gammaherpesvirus capsid protein / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Large tegument protein deneddylase / Herpesvirus major capsid protein, upper domain superfamily / Gammaherpesvirus capsid / Herpesvirus capsid vertex component 1 / Herpesvirus capsid shell protein 1 / Herpesvirus capsid protein 2 / Herpesvirus UL25 / Herpesvirus large tegument protein, USP domain
Capsid vertex component 2 / Triplex capsid protein 2 / Small capsomere-interacting protein / Capsid vertex component 1 / Triplex capsid protein 1 / Capsid vertex component 2 / Major capsid protein / Large tegument protein deneddylase / Small capsomere-interacting protein / Capsid vertex component 1 ...Capsid vertex component 2 / Triplex capsid protein 2 / Small capsomere-interacting protein / Capsid vertex component 1 / Triplex capsid protein 1 / Capsid vertex component 2 / Major capsid protein / Large tegument protein deneddylase / Small capsomere-interacting protein / Capsid vertex component 1 / Triplex capsid protein 1 / Triplex capsid protein 2
生物種Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Gong, D. / Dai, X. / Jih, J. / Liu, Y.T. / Bi, G.Q. / Sun, R. / Zhou, Z.H.
資金援助 米国, 中国, 14件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM071940 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE025567 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE028583 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE027901 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI094386 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA177322 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA091791 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE023591 米国
Other government2017YFA0505300 中国
Other government2016YFA0400900 中国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)1S10RR23057 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1U24GM116792 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
引用ジャーナル: Cell / : 2019
タイトル: DNA-Packing Portal and Capsid-Associated Tegument Complexes in the Tumor Herpesvirus KSHV.
著者: Danyang Gong / Xinghong Dai / Jonathan Jih / Yun-Tao Liu / Guo-Qiang Bi / Ren Sun / Z Hong Zhou /
要旨: Assembly of Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) begins at a bacteriophage-like portal complex that nucleates formation of an icosahedral capsid with capsid-associated tegument complexes ...Assembly of Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) begins at a bacteriophage-like portal complex that nucleates formation of an icosahedral capsid with capsid-associated tegument complexes (CATCs) and facilitates translocation of an ∼150-kb dsDNA genome, followed by acquisition of a pleomorphic tegument and envelope. Because of deviation from icosahedral symmetry, KSHV portal and tegument structures have largely been obscured in previous studies. Using symmetry-relaxed cryo-EM, we determined the in situ structure of the KSHV portal and its interactions with surrounding capsid proteins, CATCs, and the terminal end of KSHV's dsDNA genome. Our atomic models of the portal and capsid/CATC, together with visualization of CATCs' variable occupancy and alternate orientation of CATC-interacting vertex triplexes, suggest a mechanism whereby the portal orchestrates procapsid formation and asymmetric long-range determination of CATC attachment during DNA packaging prior to pleomorphic tegumentation/envelopment. Structure-based mutageneses confirm that a triplex deep binding groove for CATCs is a hotspot that holds promise for antiviral development.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2019年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-20432
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20432
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
k: Capsid vertex component 1
l: Capsid vertex component 2
m: Capsid vertex component 2
n: Large tegument protein deneddylase
o: Large tegument protein deneddylase
S: Major capsid protein
T: Major capsid protein
W: Major capsid protein
X: Major capsid protein
b: Triplex capsid protein 1
c: Triplex capsid protein 2
d: Triplex capsid protein 2
5: Triplex capsid protein 1
6: Triplex capsid protein 2
7: Triplex capsid protein 2
0: Small capsomere-interacting protein
1: Small capsomere-interacting protein
2: Small capsomere-interacting protein
3: Small capsomere-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,651,17719
ポリマ-1,651,17719
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy, The portal vertex accounts for one of twelve vertices on the KSHV capsid.
  • 構造データをダウンロード
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

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Capsid vertex component ... , 2種, 3分子 klm

#1: タンパク質 Capsid vertex component 1


分子量: 49586.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
: GK18 / 参照: UniProt: Q76RH8, UniProt: F5HB39*PLUS
#2: タンパク質 Capsid vertex component 2


分子量: 61494.383 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
: GK18 / 参照: UniProt: Q76RI7, UniProt: Q2HRB3*PLUS

-
タンパク質 , 3種, 10分子 noSTWX0123

#3: タンパク質 Large tegument protein deneddylase


分子量: 290024.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
: GK18
参照: UniProt: Q2HR64, ubiquitinyl hydrolase 1, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#4: タンパク質
Major capsid protein / MCP


分子量: 153574.188 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
: GK18 / 参照: UniProt: Q2HRA7
#7: タンパク質
Small capsomere-interacting protein


分子量: 18597.824 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
: GK18 / 参照: UniProt: Q76RF4, UniProt: Q2HR63*PLUS

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Triplex capsid protein ... , 2種, 6分子 b5cd67

#5: タンパク質 Triplex capsid protein 1


分子量: 36374.840 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
: GK18 / 参照: UniProt: Q76RF6, UniProt: F5H8Y5*PLUS
#6: タンパク質
Triplex capsid protein 2


分子量: 34278.473 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
: GK18 / 参照: UniProt: Q98832, UniProt: F5HGN8*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human gammaherpesvirus 8Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus
タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#7 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Human gammaherpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
: BAC16
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
ウイルス殻名称: Capsidカプシド / 直径: 1250 nm / 三角数 (T数): 16
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 凍結前の試料温度: 298 K
詳細: The sample was manually blotted and frozen with a homemade plunger.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 14000 X / 倍率(補正後): 24271 X / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ冷却剤: NITROGEN / モデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER / 最高温度: 79 K
撮影平均照射時間: 13 sec. / 電子線照射量: 25 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 8007
画像スキャンサンプリングサイズ: 2.5 µm / : 1440 / : 1440 / 動画フレーム数/画像: 26

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.13_2998精密化
PHENIX1.13_2998精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN粒子像選択
2RELION2.1粒子像選択
3Leginon画像取得
5CTFFIND3CTF補正
6RELION2.1CTF補正
9Coot0.8.6.1モデルフィッティング
11RELION2.1初期オイラー角割当
12RELION2.1最終オイラー角割当
14RELION2.13次元再構成
15PHENIX1.13モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 44328
対称性点対称性: C5 (5回回転対称)
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 分解能の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 39773 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 177.4 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
精密化Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library
拘束条件
精密化-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.005564127
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.923187164
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05469873
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.006811302
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.095138656

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万見について

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お知らせ

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2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

New: 新型コロナ情報

  • 新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

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