[日本語] English
万見
- PDB-6ofc: Crystal structure of M. tuberculosis glutamine-dependent NAD+ syn... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ofc
タイトルCrystal structure of M. tuberculosis glutamine-dependent NAD+ synthetase complexed with Sulfonamide derivative 1, pyrophosphate, and glutamine
要素Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
キーワードLIGASE (リガーゼ) / GLUTAMINE-AMIDO TRANSFERASE / GAT / NAD+ SYNTHETASE / GLUTAMINE-DEPENDENT NAD+ SYNTHETASE / NAD SYNTHETASE 1 / GLUTAMINASE (グルタミナーゼ) / AMMONIA TUNNELING / ENZYME (酵素) / ATP-BINDING / NUCLEOTIDE-BINDING / INHIBITOR COMPLEX (酵素阻害剤) / TUBERCULOSIS (結核)
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+ synthase (glutamine-hydrolysing) / NAD+ synthase activity / NAD+ synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / glutaminase activity / NAD biosynthetic process / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutamine-dependent NAD+ synthetase, C-terminal domain / Glutamine-dependent NAD+ synthetase, C-terminal / Glutamine-dependent NAD(+) synthetase / NAD(+) synthetase / Nitrilase/N-carbamoyl-D-aminoacid amidohydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase / NAD/GMP synthase / NAD synthase / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase ...Glutamine-dependent NAD+ synthetase, C-terminal domain / Glutamine-dependent NAD+ synthetase, C-terminal / Glutamine-dependent NAD(+) synthetase / NAD(+) synthetase / Nitrilase/N-carbamoyl-D-aminoacid amidohydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase / NAD/GMP synthase / NAD synthase / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / 4-Layer Sandwich / Arc Repressor Mutant, subunit A / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタミン / PYROPHOSPHATE 2- / 5'-O-[(pyridine-3-carbonyl)sulfamoyl]adenosine / Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis CDC1551 (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者Chuenchor, W. / Doukov, T.I. / Gerratana, B.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Different ways to transport ammonia in human and Mycobacterium tuberculosis NAD+synthetases.
著者: Chuenchor, W. / Doukov, T.I. / Chang, K.T. / Resto, M. / Yun, C.S. / Gerratana, B.
履歴
登録2019年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年2月1日Group: Advisory / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_PDB_obs_spr
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
B: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
C: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
D: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)303,49722
ポリマ－298,9454
非ポリマー4,55218
水75742
1
A: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
B: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
C: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
D: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
ヘテロ分子

A: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
B: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
C: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
D: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)606,99444
ポリマ－597,8908
非ポリマー9,10336
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area77190 Å2
ΔGint-309 kcal/mol
Surface area143100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)179.270, 179.270, 208.180
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111METMETHISHIS(chain 'A' and (resid 1 through 454 or (resid 455...AA1 - 4411 - 441
121VALVALTHRTHR(chain 'A' and (resid 1 through 454 or (resid 455...AA452 - 543452 - 543
131GLUGLULYSLYS(chain 'A' and (resid 1 through 454 or (resid 455...AA553 - 678553 - 678
211METMETHISHIS(chain 'B' and (resid 1 through 407 or (resid 408...BB1 - 4411 - 441
221VALVALTHRTHR(chain 'B' and (resid 1 through 407 or (resid 408...BB452 - 543452 - 543
231GLUGLULYSLYS(chain 'B' and (resid 1 through 407 or (resid 408...BB553 - 678553 - 678
112METMETPHEPHE(chain 'C' and (resid 1 through 166 or (resid 167...CC1 - 4021 - 402
122HISHISTHRTHR(chain 'C' and (resid 1 through 166 or (resid 167...CC407 - 543407 - 543
132GLUGLULYSLYS(chain 'C' and (resid 1 through 166 or (resid 167...CC558 - 678558 - 678
212METMETPHEPHE(chain 'D' and (resid 1 through 524 or (resid 525...DD1 - 4021 - 402
222HISHISTHRTHR(chain 'D' and (resid 1 through 524 or (resid 525...DD407 - 543407 - 543
232GLUGLULYSLYS(chain 'D' and (resid 1 through 524 or (resid 525...DD558 - 678558 - 678

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Glutamine-dependent NAD(+) synthetase / NAD(+) synthase [glutamine-hydrolyzing]


分子量: 74736.273 Da / 分子数: 4 / 変異: C176A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis CDC1551 (結核菌)
株: CDC 1551 / Oshkosh / 遺伝子: nadE, MT2513 / プラスミド: PSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P9WJJ2, NAD+ synthase (glutamine-hydrolysing)

-
非ポリマー , 6種, 60分子

#2: 化合物
ChemComp-SFH / 5'-O-[(pyridine-3-carbonyl)sulfamoyl]adenosine


分子量: 451.414 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H17N7O7S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-POP / PYROPHOSPHATE 2- / ピロリン酸塩


分子量: 175.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O7P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-GLN / GLUTAMINE / グルタミン / グルタミン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 146.144 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H10N2O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.87 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.6 M AMMONIUM CITRATE TRIBASIC DIHYDRATE, 10 % GLYCEROL

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.14→39.56 Å / Num. obs: 58806 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 51.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.181 / Rsym value: 0.187 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 3.14→3.31 Å / 冗長度: 8.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique obs: 8258 / Rsym value: 0.43 / % possible all: 96.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PHENIX1.16_3549精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DLA

3dla


解像度: 3.14→36.09 Å / SU ML: 0.3021 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.5145
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2353 2962 5.05 %
Rwork0.1861 55658 -
obs0.1886 58620 98.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 52.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.14→36.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20517 0 303 42 20862
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006821348
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.946629042
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05193178
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063797
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.184412551
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.14-3.20.29071190.27682356X-RAY DIFFRACTION88.71
3.2-3.250.33091290.25792628X-RAY DIFFRACTION99.03
3.25-3.310.32621450.24652617X-RAY DIFFRACTION99.57
3.31-3.370.28071320.22052660X-RAY DIFFRACTION99.61
3.37-3.440.31271450.21272621X-RAY DIFFRACTION99.71
3.44-3.520.27911440.20612657X-RAY DIFFRACTION99.64
3.52-3.60.25191360.19082619X-RAY DIFFRACTION99.49
3.6-3.690.24481300.1942661X-RAY DIFFRACTION99.82
3.69-3.790.2281320.17382663X-RAY DIFFRACTION99.4
3.79-3.90.2221490.17852650X-RAY DIFFRACTION99.64
3.9-4.030.2211560.18062630X-RAY DIFFRACTION99.39
4.03-4.170.21581530.16222653X-RAY DIFFRACTION99.36
4.17-4.340.20051370.15012638X-RAY DIFFRACTION99.46
4.34-4.530.20351320.1442685X-RAY DIFFRACTION99.44
4.53-4.770.18751470.14862661X-RAY DIFFRACTION99.08
4.77-5.070.19911330.15462677X-RAY DIFFRACTION99.15
5.07-5.460.23541470.16542668X-RAY DIFFRACTION98.98
5.46-6.010.22691290.18542703X-RAY DIFFRACTION98.81
6.01-6.870.22981570.18992696X-RAY DIFFRACTION98.69
6.87-8.640.19981500.18042701X-RAY DIFFRACTION97.84
8.64-36.090.24671600.21812814X-RAY DIFFRACTION96.9

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る