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- PDB-6n88: Cryo-EM structure of the Importin7:Importin beta:Histone H1.0 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n88
タイトルCryo-EM structure of the Importin7:Importin beta:Histone H1.0 complex
要素
  • Histone H1.0
  • Importin subunit beta-1インポーチン
  • MGC52556 protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / Imp7:ImpB:H1.0 / Importin (インポーチン) / Histone H1 (ヒストンH1) / nuclear import (核局在化シグナル) / disordered interactions
機能・相同性
機能・相同性情報


small GTPase binding => GO:0031267 / RNA import into nucleus / Inhibition of nitric oxide production / mitotic chromosome movement towards spindle pole / endoplasmic reticulum tubular network / establishment of mitotic spindle localization / astral microtubule organization / negative regulation of DNA recombination / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) ...small GTPase binding => GO:0031267 / RNA import into nucleus / Inhibition of nitric oxide production / mitotic chromosome movement towards spindle pole / endoplasmic reticulum tubular network / establishment of mitotic spindle localization / astral microtubule organization / negative regulation of DNA recombination / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / ribosomal protein import into nucleus / importin-alpha family protein binding / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / NLS-dependent protein nuclear import complex / Apoptosis induced DNA fragmentation / Nuclear import of Rev protein / chromosome condensation / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nucleosomal DNA binding / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / NLS-bearing protein import into nucleus / mitotic metaphase chromosome alignment / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / mitotic spindle assembly / heterochromatin formation / 核膜孔 / transcription repressor complex / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Hsp90 protein binding / ユークロマチン / ISG15 antiviral mechanism / chromatin DNA binding / small GTPase binding / nucleosome assembly / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / structural constituent of chromatin / specific granule lumen / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / ヌクレオソーム / Interferon alpha/beta signaling / マイクロフィラメント / 核膜 / double-stranded DNA binding / 核膜 / ficolin-1-rich granule lumen / nuclear body / protein domain specific binding / クロマチン / Neutrophil degranulation / ゴルジ体 / enzyme binding / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / 核質 / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Exportin-2, central domain / Cse1 / Importin beta family / Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / HEAT-like repeat / Importin-beta N-terminal domain profile. ...Exportin-2, central domain / Cse1 / Importin beta family / Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / HEAT-like repeat / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta, N-terminal domain / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
MGC52556 protein / Histone H1.0 / Importin subunit beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.2 Å
データ登録者Bilokapic, S. / Ivic, N. / Halic, M.
資金援助European Union, クロアチア, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)ERC-smallRNAhet-309584European Union
European Communitys Seventh Framework ProgrammeNEWFELPRO_26 クロアチア
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2019
タイトル: Fuzzy Interactions Form and Shape the Histone Transport Complex.
著者: Nives Ivic / Mia Potocnjak / Victor Solis-Mezarino / Franz Herzog / Silvija Bilokapic / Mario Halic /
要旨: Protein transport into the nucleus is mediated by transport receptors. Import of highly charged proteins, such as histone H1 and ribosomal proteins, requires a dimer of two transport receptors. In ...Protein transport into the nucleus is mediated by transport receptors. Import of highly charged proteins, such as histone H1 and ribosomal proteins, requires a dimer of two transport receptors. In this study, we determined the cryo-EM structure of the Imp7:Impβ:H1.0 complex, showing that the two importins form a cradle that accommodates the linker histone. The H1.0 globular domain is bound to Impβ, whereas the acidic loops of Impβ and Imp7 chaperone the positively charged C-terminal tail. Although it remains disordered, the H1 tail serves as a zipper that closes and stabilizes the structure through transient non-specific interactions with importins. Moreover, we found that the GGxxF and FxFG motifs in the Imp7 C-terminal tail are essential for Imp7:Impβ dimerization and H1 import, resembling importin interaction with nucleoporins, which, in turn, promote complex disassembly. The architecture of many other complexes might be similarly defined by rapidly exchanging electrostatic interactions mediated by disordered regions.
履歴
登録2018年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22019年4月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / Other / カテゴリ: atom_sites / pdbx_audit_support
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _pdbx_audit_support.country / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0366
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MGC52556 protein
B: Importin subunit beta-1
C: Histone H1.0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)237,7383
ポリマ－237,7383
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 MGC52556 protein / RanBP7


分子量: 119553.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: ipo7, MGC52556 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O42480
#2: タンパク質 Importin subunit beta-1 / インポーチン / Importin-90 / Karyopherin subunit beta-1 / Nuclear factor p97 / Pore targeting complex 97 kDa subunit / PTAC97


分子量: 97257.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KPNB1, NTF97 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14974
#3: タンパク質 Histone H1.0 / Histone H1' / Histone H1(0)


分子量: 20927.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H1F0, H1FV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07305

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Imp7:ImpB:H1.0 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 80 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 6.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 18900 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0066500
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.9168238
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.2051866
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.07364
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0121620

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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