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- PDB-6n6f: Vibrio cholerae Oligoribonuclease bound to pGC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n6f
タイトルVibrio cholerae Oligoribonuclease bound to pGC
要素
  • OligoribonucleaseOligonucleotidase
  • RNA (5'-R(P*GP*C)-3')
キーワードrna binding protein/rna / 3'-5' exoribonuclease / RNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / rna binding protein-rna complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Hydrolases; Acting on ester bonds; Exonucleases that are active with either ribo- or deoxyribonucleic acids and produce 5'-phosphomonoesters / DNA metabolic process / 3'-5'-RNA exonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / nucleic acid binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Oligoribonuclease / エキソヌクレアーゼ / Exonuclease, RNase T/DNA polymerase III / EXOIII / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / Oligoribonuclease / Oligoribonuclease
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae (コレラ菌)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.735 Å
データ登録者Lormand, J.D. / Sondermann, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM123609 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: A dedicated diribonucleotidase resolves a key bottleneck for the terminal step of RNA degradation.
著者: Kim, S.K. / Lormand, J.D. / Weiss, C.A. / Eger, K.A. / Turdiev, H. / Turdiev, A. / Winkler, W.C. / Sondermann, H. / Lee, V.T.
履歴
登録2018年11月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oligoribonuclease
D: RNA (5'-R(P*GP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5833
ポリマ－21,5602
非ポリマー231
水4,017223
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1040 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area9110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.715, 88.715, 59.780
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-405-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Oligoribonuclease / Oligonucleotidase


分子量: 20954.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio cholerae (コレラ菌) / 遺伝子: orn / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3
参照: UniProt: A0A0H6V4D7, UniProt: Q9KV17*PLUS, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(P*GP*C)-3')


分子量: 605.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M BisTris (pH 5.5), 17% polyethylene glycol 3350, and 20% xylitol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.977 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月14日
放射モノクロメーター: Si(111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.735→47.18 Å / Num. all: 28405 / Num. obs: 28405 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.9 % / Rpim(I) all: 0.016 / Rrim(I) all: 0.056 / Rsym value: 0.054 / Net I/av σ(I): 9.6 / Net I/σ(I): 24 / Num. measured all: 338345
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
1.74-1.8311.61.0330.840500.3121.081.03398.9
1.83-1.9411.80.581.339090.1750.6060.58100
1.94-2.0712.20.3122.536430.0930.3260.312100
2.07-2.2412.30.1724.534030.0510.1790.172100
2.24-2.45120.109731550.0330.1140.109100
2.45-2.7412.10.07110.328720.0210.0750.071100
2.74-3.1711.90.04714.125400.0140.0490.047100
3.17-3.8811.80.03517.921480.010.0360.035100
3.88-5.4911.50.02920.917040.0090.030.029100
5.49-47.1811.10.027209810.0080.0280.02799.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6N6A

6n6a


解像度: 1.735→32.317 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.67
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1699 1421 5.01 %
Rwork0.1547 --
obs0.1555 28374 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 95.51 Å2 / Biso mean: 36.3173 Å2 / Biso min: 21.06 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.735→32.317 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1464 44 1 226 1735
Biso mean--31.09 48.31 -
残基数----182
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7352-1.79720.2591370.25762615275298
1.7972-1.86920.23641350.210526882823100
1.8692-1.95420.22541500.190326532803100
1.9542-2.05730.21121380.168827022840100
2.0573-2.18610.18381420.15426562798100
2.1861-2.35490.15761350.156926892824100
2.3549-2.59180.15621470.159626752822100
2.5918-2.96660.17851380.156627302868100
2.9666-3.73670.16881510.143727262877100
3.7367-32.3230.14841480.14328192967100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.2953-1.2361-1.04073.62360.74682.4181-0.22250.003-0.2328-0.17120.108-0.13610.24020.03350.120.2717-0.02660.020.1483-0.00770.2069-44.3726.4781.428
23.1969-1.0243-1.81162.2110.64392.80820.00650.3421-0.0087-0.3351-0.05590.0531-0.081-0.25430.04430.2762-0.0212-0.00070.20410.0010.1775-47.08413.746-2.343
32.4515-0.84250.80581.6647-1.0411.5584-0.1003-0.0711-0.017-0.0002-0.058-0.3328-0.10860.12780.17270.2541-0.02670.04410.2166-0.01940.281-34.9026.1636.521
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 2:24 )A2 - 24
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 25:99 )A25 - 99
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 100:181 )A100 - 181

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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