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- PDB-6n5y: Crystal structure of the SNX5 PX domain in complex with the CI-MP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n5y
タイトルCrystal structure of the SNX5 PX domain in complex with the CI-MPR (space group P212121 - Form 1)
要素Sorting nexin-5,Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
キーワードENDOCYTOSIS (エンドサイトーシス) / sorting nexin / SNX / endosome (エンドソーム)
機能・相同性
機能・相同性情報


retromer, tubulation complex / 飲作用 / cytoplasmic side of early endosome membrane / tubular endosome / macropinocytic cup / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / clathrin coat / retromer complex binding / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor receptor activity ...retromer, tubulation complex / 飲作用 / cytoplasmic side of early endosome membrane / tubular endosome / macropinocytic cup / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / clathrin coat / retromer complex binding / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor receptor activity / insulin-like growth factor binding / retromer complex / insulin-like growth factor II binding / trans-Golgi network transport vesicle / positive regulation by host of viral process / retinoic acid binding / retrograde transport, endosome to Golgi / lysosomal transport / phagocytic cup / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / nuclear envelope lumen / dynactin binding / D-mannose binding / endocytic vesicle / G-protein alpha-subunit binding / regulation of macroautophagy / animal organ regeneration / response to retinoic acid / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / 小胞 / ruffle / phosphatidylinositol binding / receptor-mediated endocytosis / post-embryonic development / secretory granule membrane / trans-Golgi network membrane / liver development / phosphoprotein binding / intracellular protein transport / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ゴルジ体 / cytoplasmic side of plasma membrane / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / 精子形成 / エンドソーム / endosome membrane / エンドソーム / cadherin binding / positive regulation of apoptotic process / G protein-coupled receptor signaling pathway / ゴルジ体 / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of DNA-templated transcription / ゴルジ体 / enzyme binding / 細胞膜 / シグナル伝達 / extracellular exosome / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
SNX5, PX domain / Sorting nexin-5 / Sorting nexin-5/6/32 / Sorting nexin Vps5-like, C-terminal / Vps5 C terminal like / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Phox-like domain / MRH domain ...SNX5, PX domain / Sorting nexin-5 / Sorting nexin-5/6/32 / Sorting nexin Vps5-like, C-terminal / Vps5 C terminal like / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Phox-like domain / MRH domain / PX Domain / MRH domain profile. / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / フィブロネクチンII型ドメイン / Fibronectin type II domain superfamily / フィブロネクチンII型ドメイン / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / AH/BAR domain superfamily / Kringle-like fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cation-independent mannose-6-phosphate receptor / Sorting nexin-5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Collins, B. / Paul, B. / Weeratunga, S.
引用ジャーナル: Nat.Cell Biol. / 年: 2019
タイトル: Molecular identification of a BAR domain-containing coat complex for endosomal recycling of transmembrane proteins.
著者: Simonetti, B. / Paul, B. / Chaudhari, K. / Weeratunga, S. / Steinberg, F. / Gorla, M. / Heesom, K.J. / Bashaw, G.J. / Collins, B.M. / Cullen, P.J.
履歴
登録2018年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sorting nexin-5,Cation-independent mannose-6-phosphate receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0241
ポリマ－21,0241
非ポリマー00
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.063, 134.584, 98.266
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Sorting nexin-5,Cation-independent mannose-6-phosphate receptor / M6PR / 300 kDa mannose 6-phosphate receptor / MPR 300 / Insulin-like growth factor 2 receptor / ...M6PR / 300 kDa mannose 6-phosphate receptor / MPR 300 / Insulin-like growth factor 2 receptor / Insulin-like growth factor II receptor / IGF-II receptor / M6P/IGF2 receptor / M6P/IGF2R


分子量: 21024.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNX5, IGF2R, MPRI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5X3, UniProt: P11717
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.69 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 75% of 0.2 M (NH4)SO4, 0.1 M MES pH 6.5, 30% (w/v) PEG5000 MME + 15% glycerol + 30% v/v (+/-)-2-Methyl-2,4-pentanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.97803 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97803 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→49.1 Å / Num. obs: 10740 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.9 % / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 2.26→2.33 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.26→49.1 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.52
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2349 1072 10.01 %
Rwork0.2089 --
obs0.2116 10710 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.26→49.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1324 0 0 26 1350
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081357
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8381835
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.461824
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045200
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006236
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.26-2.36140.35541300.29581174X-RAY DIFFRACTION99
2.3614-2.48590.29071310.2441167X-RAY DIFFRACTION100
2.4859-2.64160.24831310.2221183X-RAY DIFFRACTION100
2.6416-2.84560.23721320.2151189X-RAY DIFFRACTION100
2.8456-3.13190.2851340.21451203X-RAY DIFFRACTION100
3.1319-3.5850.27041340.20021199X-RAY DIFFRACTION100
3.585-4.51620.18431360.18731226X-RAY DIFFRACTION100
4.5162-49.14460.21681440.20621297X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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