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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6krd | |||||||||||||||
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タイトル | TRiC at 0.05 mM ADP-AlFx, Conformation 4, 0.05-C4 | |||||||||||||||
要素 | (T-complex protein 1 subunit ...) x 8 | |||||||||||||||
キーワード | CHAPERONE / Chaperonin TRiC/CCT / Allosteric network / ATPase cycle / Conformational landscape / Cryo-EM | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / chaperonin-containing T-complex / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / ATP hydrolysis activity / ATP binding ...Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / chaperonin-containing T-complex / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.38 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Jin, M. / Cong, Y. | |||||||||||||||
資金援助 | 中国, 4件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019 タイトル: An ensemble of cryo-EM structures of TRiC reveal its conformational landscape and subunit specificity. 著者: Mingliang Jin / Wenyu Han / Caixuan Liu / Yunxiang Zang / Jiawei Li / Fangfang Wang / Yanxing Wang / Yao Cong / 要旨: TRiC/CCT assists the folding of ∼10% of cytosolic proteins through an ATP-driven conformational cycle and is essential in maintaining protein homeostasis. Here, we determined an ensemble of cryo- ...TRiC/CCT assists the folding of ∼10% of cytosolic proteins through an ATP-driven conformational cycle and is essential in maintaining protein homeostasis. Here, we determined an ensemble of cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of yeast TRiC at various nucleotide concentrations, with 4 open-state maps resolved at near-atomic resolutions, and a closed-state map at atomic resolution, revealing an extra layer of an unforeseen N-terminal allosteric network. We found that, during TRiC ring closure, the CCT7 subunit moves first, responding to nucleotide binding; CCT4 is the last to bind ATP, serving as an ATP sensor; and CCT8 remains ADP-bound and is hardly involved in the ATPase-cycle in our experimental conditions; overall, yeast TRiC consumes nucleotide in a 2-ring positively coordinated manner. Our results depict a thorough picture of the TRiC conformational landscape and its allosteric transitions from the open to closed states in more structural detail and offer insights into TRiC subunit specificity in ATP consumption and ring closure, and potentially in substrate processing. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6krd.cif.gz | 1.3 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6krd.ent.gz | 1.1 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6krd.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6krd_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6krd_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6krd_validation.xml.gz | 170.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6krd_validation.cif.gz | 267.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kr/6krd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kr/6krd | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 0756MC 0757C 0758C 0759C 0760C 0761C 0762C 0763C 0764C 0765C 0766C 0767C 6kreC 6ks6C 6ks7C 6ks8C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-T-complex protein 1 subunit ... , 8種, 16分子 aAbBdDeEgGqQzZhH
#1: タンパク質 | 分子量: 60557.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) 株: S288c / 参照: UniProt: P12612 #2: タンパク質 | 分子量: 57276.254 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) 株: S288c / 参照: UniProt: P39076 #3: タンパク質 | 分子量: 57682.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) 株: S288c / 参照: UniProt: P39078 #4: タンパク質 | 分子量: 61995.004 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) 株: S288c / 参照: UniProt: P40413 #5: タンパク質 | 分子量: 58889.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) 株: S288c / 参照: UniProt: P39077 #6: タンパク質 | 分子量: 61735.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) 株: S288c / 参照: UniProt: P47079 #7: タンパク質 | 分子量: 59997.559 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) 株: S288c / 参照: UniProt: P39079 #8: タンパク質 | 分子量: 59802.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) 株: S288c / 参照: UniProt: P42943 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: TRiC complex / タイプ: COMPLEX / 詳細: TRiC complex at 0.05 mM ADP-AlFx / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.96 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 38 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.10_2155: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.38 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 54639 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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