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- PDB-6k1p: The complex of ISWI-nucleosome in the ADP.BeF-bound state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6k1p
タイトルThe complex of ISWI-nucleosome in the ADP.BeF-bound state
要素
  • (DNA (167-MER)) x 2
  • Histone H2AヒストンH2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3ヒストンH3
  • Histone H4ヒストンH4
  • ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / chromatin remodelling (クロマチンリモデリング) / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Isw1b complex / Isw1 complex / Isw1a complex / nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / regulation of chromatin organization / DNA-templated transcription elongation / rDNA binding / ATP-dependent chromatin remodeler activity / sister chromatid cohesion ...Isw1b complex / Isw1 complex / Isw1a complex / nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / regulation of chromatin organization / DNA-templated transcription elongation / rDNA binding / ATP-dependent chromatin remodeler activity / sister chromatid cohesion / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase I transcription / nucleosome binding / ATP-dependent activity, acting on DNA / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / response to heat / transcription cis-regulatory region binding / hydrolase activity / クロマチンリモデリング / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / ATP binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Isw1/2, N-terminal / ISWI, HAND domain / SLIDE domain / ISWI, HAND domain superfamily / HAND / SLIDE / SANT domain profile. / SANT domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily ...Isw1/2, N-terminal / ISWI, HAND domain / SLIDE domain / ISWI, HAND domain superfamily / HAND / SLIDE / SANT domain profile. / SANT domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Homeobox-like domain superfamily / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA (> 100) / ヒストンH3 / Histone H2B 1.1 / ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1 / ヒストンH4 / ヒストンH2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.87 Å
データ登録者Yan, L.J. / Wu, H. / Li, X.M. / Gao, N. / Chen, Z.C.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2019
タイトル: Structures of the ISWI-nucleosome complex reveal a conserved mechanism of chromatin remodeling.
著者: Lijuan Yan / Hao Wu / Xuemei Li / Ning Gao / Zhucheng Chen /
要旨: Chromatin remodelers are diverse enzymes, and different models have been proposed to explain how these proteins work. Here we report the 3.3 Å-resolution cryogenic electron microscopy (cryo-EM) ...Chromatin remodelers are diverse enzymes, and different models have been proposed to explain how these proteins work. Here we report the 3.3 Å-resolution cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structures of Saccharomyces cerevisiae ISWI (ISW1) in complex with the nucleosome in adenosine diphosphate (ADP)-bound and ADP-BeF-bound states. The data show that after nucleosome binding, ISW1 is activated by substantial rearrangement of the catalytic domains, with the regulatory AutoN domain packing the first RecA-like core and the NegC domain being disordered. The high-resolution structure reveals local DNA distortion and translocation induced by ISW1 in the ADP-bound state, which is essentially identical to that induced by the Snf2 chromatin remodeler, suggesting a common mechanism of DNA translocation. The histone core remains largely unperturbed, and prevention of histone distortion by crosslinking did not inhibit the activity of yeast ISW1 or its human homolog. Together, our findings suggest a general mechanism of chromatin remodeling involving local DNA distortion without notable histone deformation.
履歴
登録2019年5月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
置き換え2019年5月29日ID: 6IRN
改定 1.02019年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9719
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (167-MER)
J: DNA (167-MER)
K: ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)334,93514
ポリマ－334,41811
非ポリマー5183
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area59960 Å2
ΔGint-434 kcal/mol
Surface area97880 Å2

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要素

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タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHK

#1: タンパク質 Histone H3 / ヒストンH3


分子量: 15303.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: XELAEV_18002543mg / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1
#2: タンパク質 Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A / ヒストンH2A


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h2aj, LOC494591, XELAEV_18003602mg / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13524.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#7: タンパク質 ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1


分子量: 123170.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ISW1, YBR245C, YBR1633 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
参照: UniProt: P38144, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (167-MER)


分子量: 51357.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
#6: DNA鎖 DNA (167-MER)


分子量: 51748.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)

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非ポリマー , 3種, 3分子

#8: 化合物 ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: BeF3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1The complex of ISWI-nucleosome in the ADP.BeF-bound stateCOMPLEX#1-#70RECOMBINANT
2ISWIImitation SWICOMPLEX#71RECOMBINANT
3nuleosomeCOMPLEX#1-#41RECOMBINANT
4DNAデオキシリボ核酸COMPLEX#5-#61RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)559292
33Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
44Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
23Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
24Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
緩衝液pH: 8.5 / 詳細: 10 mM Tris, 50 mM NaCl
緩衝液成分濃度: 1.35 mg/ml / 名称: sodium chloride塩化ナトリウム / 式: NaCl塩化ナトリウム
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: monodisperse
試料支持詳細: no special treatment / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281.15 K / 詳細: blot for 1.5s

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TITAN / 詳細: performed manually
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: DIFFRACTION回折 / 倍率（公称値）: 5000 X / 倍率（補正後）: 29000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Calibrated defocus min: 1200 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 5000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: HELIUM
試料ホルダーモデル: GATAN CT3500 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
最高温度: 100 K / 最低温度: 100 K
撮影電子線照射量: 1.5 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN29.03粒子像選択
2EMAN29.03画像取得
4RELION3CTF補正
7UCSF Chimera1モデルフィッティング
9RELION3その他
10RELION3初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
12RELION3分類
13PHENIX1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.87 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 62121 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 詳細: relion / クラス平均像の数: 5 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 200 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: correlation coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 5X0Y

5x0y


PDB chain-ID: A / Accession code: 5X0Y / 詳細: chimera / Pdb chain residue range: 1-1000 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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