[日本語] English
- PDB-6jxr: Structure of a protein -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jxr
タイトルStructure of a protein
要素
  • (T cell receptor ...T細胞受容体) x 2
  • (T-cell surface glycoprotein CD3 ...) x 4
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系)
機能・相同性
機能・相同性情報


FCGR activation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Role of phospholipids in phagocytosis / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / PD-1 signaling / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Generation of second messenger molecules / Downstream TCR signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell ...FCGR activation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Role of phospholipids in phagocytosis / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / PD-1 signaling / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Generation of second messenger molecules / Downstream TCR signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Clathrin-mediated endocytosis / Nef and signal transduction / regulation of lymphocyte apoptotic process / interleukin-2 production / positive regulation of T cell anergy / alpha-beta T cell receptor complex / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / receptor signaling complex adaptor activity / negative regulation of smoothened signaling pathway / negative thymic T cell selection / positive regulation of protein localization to cell surface / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / establishment or maintenance of cell polarity / positive thymic T cell selection / positive regulation of interleukin-4 production / signal complex assembly / positive regulation of cell-matrix adhesion / positive regulation of interleukin-2 biosynthetic process / positive regulation of calcium-mediated signaling / dendrite development / 免疫シナプス / T cell differentiation / T cell receptor complex / clathrin-coated vesicle membrane / protein homotrimerization / protein tyrosine kinase binding / positive regulation of T cell proliferation / cerebellum development / T細胞 / T cell receptor binding / apoptotic signaling pathway / response to nutrient / positive regulation of interferon-gamma production / T cell costimulation / cell body / regulation of defense response to virus by virus / protein transport / SH3 domain binding / transmembrane signaling receptor activity / cell-cell junction / protein-containing complex assembly / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / membrane organization / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / regulation of immune response / protein homooligomerization / regulation of apoptotic process / transcription coactivator activity / T cell receptor signaling pathway / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / 樹状突起スパイン / protein homotetramerization / negative regulation of gene expression / external side of plasma membrane / G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of gene expression / protein heterodimerization activity / protein kinase binding / integral component of plasma membrane / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / integral component of membrane / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
Ig-like domain on T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / CD3 protein, epsilon/gamma/delta subunit / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin C1-set domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / CD3 gamma/delta subunit, Ig-like domain / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit/High affinity IgE receptor gamma subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain / T-cell receptor alpha chain, constant domain ...Ig-like domain on T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / CD3 protein, epsilon/gamma/delta subunit / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin C1-set domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / CD3 gamma/delta subunit, Ig-like domain / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit/High affinity IgE receptor gamma subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain / T-cell receptor alpha chain, constant domain / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C1-set / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM / Domain of unknown function (DUF1968) / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain / ITAM motif mammalian type profile. / Ig-like domain profile.
T cell receptor alpha variable 12-3 / T cell receptor beta constant 2 / T cell receptor beta variable 6-5 / Possible J 11 gene segment / T cell receptor alpha constant / T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain / T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / T-cell surface glycoprotein CD3 gamma chain / M1-specific T cell receptor beta chain / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Dong, D. / Zheng, L. / Lin, J. / Zhu, Y. / Li, N. / Zhang, B. / Xie, S. / Zheng, J. / Wang, Y. / Gao, N. / Huang, Z.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China 中国
引用ジャーナル: Nature / : 2019
タイトル: Structural basis of assembly of the human T cell receptor-CD3 complex.
著者: De Dong / Lvqin Zheng / Jianquan Lin / Bailing Zhang / Yuwei Zhu / Ningning Li / Shuangyu Xie / Yuhang Wang / Ning Gao / Zhiwei Huang /
要旨: The αβ T cell receptor (TCR), in association with the CD3γε-CD3δε-CD3ζζ signalling hexamer, is the primary determinant of T cell development and activation, and of immune responses to foreign ...The αβ T cell receptor (TCR), in association with the CD3γε-CD3δε-CD3ζζ signalling hexamer, is the primary determinant of T cell development and activation, and of immune responses to foreign antigens. The mechanism of assembly of the TCR-CD3 complex remains unknown. Here we report a cryo-electron microscopy structure of human TCRαβ in complex with the CD3 hexamer at 3.7 Å resolution. The structure contains the complete extracellular domains and all the transmembrane helices of TCR-CD3. The octameric TCR-CD3 complex is assembled with 1:1:1:1 stoichiometry of TCRαβ:CD3γε:CD3δε:CD3ζζ. Assembly of the extracellular domains of TCR-CD3 is mediated by the constant domains and connecting peptides of TCRαβ that pack against CD3γε-CD3δε, forming a trimer-like structure proximal to the plasma membrane. The transmembrane segment of the CD3 complex adopts a barrel-like structure formed by interaction of the two transmembrane helices of CD3ζζ with those of CD3γε and CD3δε. Insertion of the transmembrane helices of TCRαβ into the barrel-like structure via both hydrophobic and ionic interactions results in transmembrane assembly of the TCR-CD3 complex. Together, our data reveal the structural basis for TCR-CD3 complex assembly, providing clues to TCR triggering and a foundation for rational design of immunotherapies that target the complex.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2019年4月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年10月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.32019年10月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9895
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
a: T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain
b: T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain
d: T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain
f: T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain
g: T-cell surface glycoprotein CD3 gamma chain
m: T cell receptor alpha variable 12-3,Possible J 11 gene segment,T cell receptor alpha constant
n: T cell receptor beta variable 6-5,M1-specific T cell receptor beta chain,T cell receptor beta constant 2
e: T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,0458
ポリマ-184,0458
非ポリマー00
0
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area26000 Å2
ΔGint-169 kcal/mol
Surface area52040 Å2

-
要素

-
T-cell surface glycoprotein CD3 ... , 4種, 6分子 abdfeg

#1: タンパク質・ペプチド T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain / T-cell receptor T3 zeta chain


分子量: 18723.439 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD247, CD3Z, T3Z, TCRZ / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P20963
#2: タンパク質・ペプチド T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain / T-cell receptor T3 delta chain


分子量: 18949.537 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD3D, T3D / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04234
#3: タンパク質・ペプチド T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / T-cell surface antigen T3/Leu-4 epsilon chain


分子量: 23174.227 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD3E, T3E / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07766
#4: タンパク質・ペプチド T-cell surface glycoprotein CD3 gamma chain / T-cell receptor T3 gamma chain


分子量: 20493.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD3G, T3G / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P09693

-
T cell receptor ... , 2種, 2分子 mn

#5: タンパク質・ペプチド T cell receptor alpha variable 12-3,Possible J 11 gene segment,T cell receptor alpha constant


分子量: 28308.662 Da / 分子数: 1
詳細: fusion protein of residues 22-114 from A0A0B4J271, residues 116-132 from A0N4Z6 and residues ...fusion protein of residues 22-114 from A0A0B4J271, residues 116-132 from A0N4Z6 and residues 134-273 from P01848.
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRAV12-3, Tcr-alpha, TRAC, TCRA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: A0A0B4J271, UniProt: A0N4Z6, UniProt: P01848
#6: タンパク質・ペプチド T cell receptor beta variable 6-5,M1-specific T cell receptor beta chain,T cell receptor beta constant 2 / TR beta chain TRBV19*01J2S7*01C*02


分子量: 32498.463 Da / 分子数: 1
詳細: fusion protein of residues 22-112 from A0A0K0K1A5, residues 121-134 from P0DSE2 and residues ...fusion protein of residues 22-112 from A0A0K0K1A5, residues 121-134 from P0DSE2 and residues 135-312 from A0A0G2JMB4.
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRBV6-5, TRB, TRBC2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: A0A0K0K1A5, UniProt: P0DSE2, UniProt: A0A0G2JMB4

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: CELL / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: 1,2,3,4,5,6 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: YES
EM stainingタイプ: NEGATIVE / Material: Uranyl Acetate
急速凍結凍結剤: NITROGEN

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: DARK FIELD
撮影電子線照射量: 64.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 分解能の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 197487 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件

精密化-ID: ELECTRON MICROSCOPY

タイプDev ideal
f_bond_d0.0078633
f_angle_d0.98111715
f_dihedral_angle_d8.1725134
f_chiral_restr0.0571309
f_plane_restr0.0071492

+
万見について

-
お知らせ

-
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

-
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

+
2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

+
2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

+
2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る