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万見
- PDB-6j54: Cryo-EM structure of the mammalian E-state ATP synthase FO section -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j54
タイトルCryo-EM structure of the mammalian E-state ATP synthase FO section
要素
  • (ATP synthase ...ATP合成酵素) x 9
  • Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1
  • subunit k analog
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism ...Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ミトコンドリア / lipid binding
類似検索 - 分子機能
ATP synthase membrane subunit K / ATP synthase regulation / F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / ATP synthase protein 8, metazoa / Mitochondrial F1-F0 ATP synthase subunit F, predicted / ATP synthase protein 8, mammals / ATP synthase protein 8 / Mitochondrial F1F0-ATP synthase, subunit f / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 ...ATP synthase membrane subunit K / ATP synthase regulation / F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / ATP synthase protein 8, metazoa / Mitochondrial F1-F0 ATP synthase subunit F, predicted / ATP synthase protein 8, mammals / ATP synthase protein 8 / Mitochondrial F1F0-ATP synthase, subunit f / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit b / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase membrane subunit K, mitochondrial / ATP synthase protein 8 / ATP synthase subunit a / ATP synthase lipid-binding protein / ATP synthase subunit f, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.94 Å
データ登録者Gu, J. / Zhang, L. / Yi, J. / Yang, M.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (China)2017YFA0504600 and 2016YFA0501100 中国
National Natural Science Foundation of China31625008 中国
National Natural Science Foundation of China21532004, 31570733 and 31800620 中国
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structure of the mammalian ATP synthase tetramer bound with inhibitory protein IF1.
著者: Jinke Gu / Laixing Zhang / Shuai Zong / Runyu Guo / Tianya Liu / Jingbo Yi / Peiyi Wang / Wei Zhuo / Maojun Yang /
要旨: The mitochondrial adenosine triphosphate (ATP) synthase produces most of the ATP required by mammalian cells. We isolated porcine tetrameric ATP synthase and solved its structure at 6.2-angstrom ...The mitochondrial adenosine triphosphate (ATP) synthase produces most of the ATP required by mammalian cells. We isolated porcine tetrameric ATP synthase and solved its structure at 6.2-angstrom resolution using a single-particle cryo-electron microscopy method. Two classical V-shaped ATP synthase dimers lie antiparallel to each other to form an H-shaped ATP synthase tetramer, as viewed from the matrix. ATP synthase inhibitory factor subunit 1 (IF1) is a well-known in vivo inhibitor of mammalian ATP synthase at low pH. Two IF1 dimers link two ATP synthase dimers, which is consistent with the ATP synthase tetramer adopting an inhibited state. Within the tetramer, we refined structures of intact ATP synthase in two different rotational conformations at 3.34- and 3.45-Å resolution.
履歴
登録2019年1月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0668
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
b: ATP synthase peripheral stalk-membrane subunit b
d: ATP synthase subunit d, mitochondrial
e: ATP synthase subunit e, mitochondrial
f: ATP synthase subunit f, mitochondrial
g: ATP synthase subunit g, mitochondrial
i: ATP synthase membrane subunit DAPIT
k: subunit k analog
8: ATP synthase protein 8
a: ATP synthase subunit a
K: Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1
L: Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1
M: Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1
N: Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1
O: Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1
P: Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1
Q: Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1
R: Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1
u: ATP synthase membrane subunit 6.8PL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,62918
ポリマ－132,62918
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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ATP synthase ... , 9種, 9分子 bdefgi8au

#1: タンパク質 ATP synthase peripheral stalk-membrane subunit b


分子量: 8886.416 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A286ZYM6
#2: タンパク質・ペプチド ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP合成酵素


分子量: 2933.330 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A287B4I0
#3: タンパク質 ATP synthase subunit e, mitochondrial / ATP合成酵素


分子量: 5379.623 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#4: タンパク質 ATP synthase subunit f, mitochondrial / ATP合成酵素 / ATP synthase membrane subunit f


分子量: 10197.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q95339
#5: タンパク質 ATP synthase subunit g, mitochondrial / ATP合成酵素


分子量: 7166.825 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#6: タンパク質・ペプチド ATP synthase membrane subunit DAPIT


分子量: 4861.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F1RFD4
#8: タンパク質・ペプチド ATP synthase protein 8 / ATP合成酵素 / A6L / F-ATPase subunit 8


分子量: 3577.193 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q35914
#9: タンパク質 ATP synthase subunit a / ATP合成酵素 / F-ATPase protein 6


分子量: 25054.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q35915
#11: タンパク質・ペプチド ATP synthase membrane subunit 6.8PL


分子量: 3592.419 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)

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タンパク質・ペプチド / タンパク質 , 2種, 9分子 kKLMNOPQR

#10: タンパク質
Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1


分子量: 7311.631 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q4VT52
#7: タンパク質・ペプチド subunit k analog


分子量: 2486.056 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)

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詳細

配列の詳細The sequence of the chain e corresponds to Q03654 in the UniProt database. The sequence of the ...The sequence of the chain e corresponds to Q03654 in the UniProt database. The sequence of the chain g corresponds to A0A480XS10 in the UniProt database. The sequence of the chain u corresponds to F1S9V7 in the UniProt database. However, there are UNK (unknown residues) in these chains, as the authors do not know how the coordinates align with the sequences. Therefore the residues numbers are meaningless. As for k chain, the authors don’t know the reference sequence in the UniProt database.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of the mammalian E-state ATP synthase FO section
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 1.56 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.94 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 167954 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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