[日本語] English
万見
- PDB-6g16: Structure of the human RBBP4:MTA1(464-546) complex showing loop e... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6g16
タイトルStructure of the human RBBP4:MTA1(464-546) complex showing loop exchange
要素
  • Histone-binding protein RBBP4
  • Metastasis-associated protein MTA1
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / WD40 / corepressor (コリプレッサー) / metastasis
機能・相同性
機能・相同性情報


CAF-1 complex / NURF complex / NuRD complex / regulation of cell fate specification / DNA replication-dependent chromatin assembly / negative regulation of stem cell population maintenance / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / ESC/E(Z) complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / regulation of stem cell differentiation ...CAF-1 complex / NURF complex / NuRD complex / regulation of cell fate specification / DNA replication-dependent chromatin assembly / negative regulation of stem cell population maintenance / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / ESC/E(Z) complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / regulation of stem cell differentiation / Polo-like kinase mediated events / positive regulation of protein autoubiquitination / negative regulation of gene expression, epigenetic / response to ionizing radiation / ATPase complex / G1/S-Specific Transcription / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / entrainment of circadian clock by photoperiod / Transcriptional Regulation by E2F6 / locomotor rhythm / RNA Polymerase I Transcription Initiation / histone deacetylase complex / SUMOylation of transcription factors / G0 and Early G1 / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / negative regulation of cell migration / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of PTEN gene transcription / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / brain development / circadian regulation of gene expression / PKMTs methylate histone lysines / nucleosome assembly / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / double-strand break repair / 核膜 / histone binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Oxidative Stress Induced Senescence / 微小管 / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Potential therapeutics for SARS / DNA複製 / chromosome, telomeric region / transcription coactivator activity / クロマチンリモデリング / 細胞周期 / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / クロマチン / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / protein-containing complex / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Metastasis-associated protein MTA1, R1 domain / Mesoderm induction early response protein/metastasis-associated protein / MTA R1 domain / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / ELM2 domain / ELM2 domain ...Metastasis-associated protein MTA1, R1 domain / Mesoderm induction early response protein/metastasis-associated protein / MTA R1 domain / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / ELM2 domain / ELM2 domain / ELM2 domain profile. / ELM2 / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / Bromo adjacent homology domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / BAH domain / BAH domain profile. / SANT domain profile. / SANT domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Homeobox-like domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-binding protein RBBP4 / Metastasis-associated protein MTA1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Millard, C.J. / Varma, N. / Fairall, L. / Schwabe, J.W.R.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome TrustWT100237 英国
引用
ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: The structure of the core NuRD repression complex provides insights into its interaction with chromatin.
著者: Christopher J Millard / Niranjan Varma / Almutasem Saleh / Kyle Morris / Peter J Watson / Andrew R Bottrill / Louise Fairall / Corinne J Smith / John W R Schwabe /
要旨: The NuRD complex is a multi-protein transcriptional corepressor that couples histone deacetylase and ATP-dependent chromatin remodelling activities. The complex regulates the higher-order structure ...The NuRD complex is a multi-protein transcriptional corepressor that couples histone deacetylase and ATP-dependent chromatin remodelling activities. The complex regulates the higher-order structure of chromatin, and has important roles in the regulation of gene expression, DNA damage repair and cell differentiation. HDACs 1 and 2 are recruited by the MTA1 corepressor to form the catalytic core of the complex. The histone chaperone protein RBBP4, has previously been shown to bind to the carboxy-terminal tail of MTA1. We show that MTA1 recruits a second copy of RBBP4. The crystal structure reveals an extensive interface between MTA1 and RBBP4. An EM structure, supported by SAXS and crosslinking, reveals the architecture of the dimeric HDAC1:MTA1:RBBP4 assembly which forms the core of the NuRD complex. We find evidence that in this complex RBBP4 mediates interaction with histone H3 tails, but not histone H4, suggesting a mechanism for recruitment of the NuRD complex to chromatin.
#1: ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: The structure of the core NuRD repression complex provides insights into its interaction with chromatin.
著者: Christopher J Millard / Niranjan Varma / Almutasem Saleh / Kyle Morris / Peter J Watson / Andrew R Bottrill / Louise Fairall / Corinne J Smith / John W R Schwabe /
要旨: The NuRD complex is a multi-protein transcriptional corepressor that couples histone deacetylase and ATP-dependent chromatin remodelling activities. The complex regulates the higher-order structure ...The NuRD complex is a multi-protein transcriptional corepressor that couples histone deacetylase and ATP-dependent chromatin remodelling activities. The complex regulates the higher-order structure of chromatin, and has important roles in the regulation of gene expression, DNA damage repair and cell differentiation. HDACs 1 and 2 are recruited by the MTA1 corepressor to form the catalytic core of the complex. The histone chaperone protein RBBP4, has previously been shown to bind to the carboxy-terminal tail of MTA1. We show that MTA1 recruits a second copy of RBBP4. The crystal structure reveals an extensive interface between MTA1 and RBBP4. An EM structure, supported by SAXS and crosslinking, reveals the architecture of the dimeric HDAC1:MTA1:RBBP4 assembly which forms the core of the NuRD complex. We find evidence that in this complex RBBP4 mediates interaction with histone H3 tails, but not histone H4, suggesting a mechanism for recruitment of the NuRD complex to chromatin.
履歴
登録2018年3月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / Item: _pdbx_database_related.db_id
改定 1.22019年6月26日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.id ..._citation.country / _citation.id / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32019年11月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / Item: _pdbx_database_related.content_type
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone-binding protein RBBP4
B: Metastasis-associated protein MTA1
C: Histone-binding protein RBBP4
D: Metastasis-associated protein MTA1
E: Histone-binding protein RBBP4
F: Metastasis-associated protein MTA1
G: Histone-binding protein RBBP4
H: Metastasis-associated protein MTA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)229,9328
ポリマ－229,9328
非ポリマー00
水0
1
A: Histone-binding protein RBBP4
B: Metastasis-associated protein MTA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4832
ポリマ－57,4832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5440 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area21030 Å2
手法PISA
2
C: Histone-binding protein RBBP4
D: Metastasis-associated protein MTA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4832
ポリマ－57,4832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5450 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area20980 Å2
手法PISA
3
E: Histone-binding protein RBBP4
F: Metastasis-associated protein MTA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4832
ポリマ－57,4832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5430 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area20970 Å2
手法PISA
4
G: Histone-binding protein RBBP4
H: Metastasis-associated protein MTA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4832
ポリマ－57,4832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5300 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area21100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.232, 150.352, 95.694
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.99, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Histone-binding protein RBBP4 / Chromatin assembly factor 1 subunit C / CAF-1 subunit C / Chromatin assembly factor I p48 subunit / ...Chromatin assembly factor 1 subunit C / CAF-1 subunit C / Chromatin assembly factor I p48 subunit / CAF-I p48 / Nucleosome-remodeling factor subunit RBAP48 / Retinoblastoma-binding protein 4 / RBBP-4 / Retinoblastoma-binding protein p48


分子量: 47709.527 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBBP4, RBAP48 / プラスミド: PCDNA3 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q09028
#2: タンパク質
Metastasis-associated protein MTA1


分子量: 9773.559 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTA1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q13330

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.01 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.21 M AMMONIUM CITRATE, 19% PEG 3350, 15 mM MALTOSE pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96861 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96861 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→95.4 Å / Num. obs: 51450 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 9.3 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.88 Å / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.82 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 96.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
MOSFLM7.2.1データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5FXY

5fxy


解像度: 2.8→95.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.876 / SU B: 17.132 / SU ML: 0.333 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.407 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26328 2719 5 %RANDOM
Rwork0.22443 ---
obs0.2264 51450 94.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 56.404 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.54 Å20 Å2-2.06 Å2
2---2.31 Å20 Å2
3---1.11 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.8→95.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14642 0 0 0 14642
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.01915033
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.0213475
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4421.93620468
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.989331381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.71651815
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.71524.234725
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.194152469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9511587
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.22235
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02116652
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.023011
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7545.677308
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7515.6697307
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.4928.4949107
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.4928.4959108
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6455.8597725
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.6455.867726
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.3328.68711362
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.12664.82215966
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.12564.8215966
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 180 -
Rwork0.335 3868 -
obs--96.89 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る