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- PDB-6fnl: Crystal Structure of Ephrin B4 (EphB4) Receptor Protein Kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fnl
タイトルCrystal Structure of Ephrin B4 (EphB4) Receptor Protein Kinase
要素Ephrin type-B receptor 4
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Protein Tyrosine Kinase (プロテインチロシンキナーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


ephrin receptor activity / cell migration involved in sprouting angiogenesis / EPH-Ephrin signaling / Ephrin signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / heart morphogenesis / EPHB-mediated forward signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / 受容体型チロシンキナーゼ ...ephrin receptor activity / cell migration involved in sprouting angiogenesis / EPH-Ephrin signaling / Ephrin signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / heart morphogenesis / EPHB-mediated forward signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / 受容体型チロシンキナーゼ / 血管新生 / protein autophosphorylation / receptor complex / 細胞接着 / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-B receptor 4, ligand binding domain / EPH-B4, SAM domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain ...Ephrin type-B receptor 4, ligand binding domain / EPH-B4, SAM domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-B receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.269 Å
データ登録者Kudlinzki, D. / Troester, A. / Witt, K. / Linhard, V.L. / Saxena, K. / Schwalbe, H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
DKTKL590 ドイツ
引用ジャーナル: ChemMedChem / 年: 2018
タイトル: NVP-BHG712: Effects of Regioisomers on the Affinity and Selectivity toward the EPHrin Family.
著者: Troster, A. / Heinzlmeir, S. / Berger, B.T. / Gande, S.L. / Saxena, K. / Sreeramulu, S. / Linhard, V. / Nasiri, A.H. / Bolte, M. / Muller, S. / Kuster, B. / Medard, G. / Kudlinzki, D. / Schwalbe, H.
履歴
登録2018年2月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-B receptor 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4881
ポリマ－33,4881
非ポリマー00
水4,774265
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.138, 54.061, 62.119
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.87, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ephrin type-B receptor 4 / Hepatoma transmembrane kinase / Tyrosine-protein kinase TYRO11


分子量: 33488.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHB4, HTK, MYK1, TYRO11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P54760, 受容体型チロシンキナーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 265 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.5 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 25 % PEG5000 MME, 15 % Glycerol, 0.1 M TRIS pH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.269→43.112 Å / Num. obs: 74570 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 6.69 % / Biso Wilson estimate: 28.32 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.069 / Net I/σ(I): 12.14
反射 シェル解像度: 1.269→1.34 Å / 冗長度: 6.4 % / Mean I/σ(I) obs: 0.23 / Num. unique obs: 11399 / CC1/2: 0.126 / % possible all: 93.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
XDSXDSapp 2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VWU

2vwu


解像度: 1.269→43.112 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 31.7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2135 2056 2.82 %
Rwork0.1965 --
obs0.1968 73024 96.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.269→43.112 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2077 0 0 265 2342
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072207
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8342994
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1251357
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.087324
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006393
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.269-1.29850.80851010.9383471X-RAY DIFFRACTION72
1.2985-1.3310.7591320.69734577X-RAY DIFFRACTION94
1.331-1.3670.5071400.48894822X-RAY DIFFRACTION98
1.367-1.40720.38721370.39034746X-RAY DIFFRACTION98
1.4072-1.45260.29411400.31684831X-RAY DIFFRACTION98
1.4526-1.50450.31841390.27684772X-RAY DIFFRACTION99
1.5045-1.56480.24231380.25554769X-RAY DIFFRACTION98
1.5648-1.6360.25931400.2284831X-RAY DIFFRACTION99
1.636-1.72230.22731400.19374848X-RAY DIFFRACTION99
1.7223-1.83020.22151410.19484876X-RAY DIFFRACTION99
1.8302-1.97150.23081390.18984797X-RAY DIFFRACTION99
1.9715-2.16990.21761420.18514913X-RAY DIFFRACTION100
2.1699-2.48380.18131410.18164873X-RAY DIFFRACTION100
2.4838-3.12920.21111410.18864868X-RAY DIFFRACTION99
3.1292-43.13670.17951450.16114974X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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