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- PDB-6e08: Crystal structure of G6PD in complex with structural NADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 600000000
タイトルCrystal structure of G6PD in complex with structural NADP
要素Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / G6PD (グルコース-6-リン酸デヒドロゲナーゼ) / NADP (ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / ペントースリン酸経路 / NADPH regeneration ...negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / ペントースリン酸経路 / NADPH regeneration / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / glucose 6-phosphate metabolic process / NADP metabolic process / pentose-phosphate shunt / D-glucose binding / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / response to food / cholesterol biosynthetic process / erythrocyte maturation / centriolar satellite / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / glutathione metabolic process / regulation of neuron apoptotic process / substantia nigra development / TP53 Regulates Metabolic Genes / lipid metabolic process / cytoplasmic side of plasma membrane / response to organic cyclic compound / glucose metabolic process / cellular response to oxidative stress / NADP binding / response to ethanol / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / extracellular exosome / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / グルコース-6-リン酸デヒドロゲナーゼ / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / グルコース-6-リン酸デヒドロゲナーゼ / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Rahighi, S. / Mochly Rosen, D. / Wakatsuki, S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Correcting glucose-6-phosphate dehydrogenase deficiency with a small-molecule activator.
著者: Hwang, S. / Mruk, K. / Rahighi, S. / Raub, A.G. / Chen, C.H. / Dorn, L.E. / Horikoshi, N. / Wakatsuki, S. / Chen, J.K. / Mochly-Rosen, D.
履歴
登録2018年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2018年7月25日ID: 5VFL
改定 1.02018年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,5367
ポリマ－59,3331
非ポリマー1,2046
水7,314406
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.580, 173.410, 215.909
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11L-836-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase / G6PD


分子量: 59332.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: G6PD / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
参照: UniProt: P11413, glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+)
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 406 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3 / 詳細: 20% w/v PEG 3350, 0.2 M potassium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 40413 / % possible obs: 95.3 % / 冗長度: 5.7 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.79 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique obs: 5400 / CC1/2: 0.82 / % possible all: 91.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BHL

2bhl


解像度: 1.9→18.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 8.127 / SU ML: 0.104 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.149 / ESU R Free: 0.139 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21258 2171 5.1 %RANDOM
Rwork0.17182 ---
obs0.17402 40413 94.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 24.422 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.9→18.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3946 0 78 406 4430
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0144119
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173639
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7861.6825571
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.071.658543
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8525485
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.71221.849238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.46415702
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9621532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2518
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.024586
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02787
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4271.8141943
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4261.8121942
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1472.712427
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.1462.7122428
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4532.2012176
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.4532.2012176
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.9063.1643145
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.46422.4734740
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.38222.0924648
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 166 -
Rwork0.274 2782 -
obs--89.82 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 24.2895 Å / Origin y: 21.7716 Å / Origin z: 29.5292 Å
111213212223313233
T0.0232 Å20.006 Å20.0025 Å2-0.0108 Å2-0.0068 Å2--0.0083 Å2
L0.3748 °20.0909 °20.0861 °2-0.2768 °20.1612 °2--0.4916 °2
S-0.0005 Å °0.0132 Å °-0.0235 Å °-0.0084 Å °0.0447 Å °-0.0377 Å °0.0458 Å °0.0458 Å °-0.0442 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1L28 - 513
2X-RAY DIFFRACTION1L601 - 606
3X-RAY DIFFRACTION1L701 - 1106

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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