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- PDB-6d5f: Cryo-EM reconstruction of membrane-enveloped filamentous virus SF... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d5f
タイトルCryo-EM reconstruction of membrane-enveloped filamentous virus SFV1 (Sulfolobus filamentous virus 1)
要素
  • (Fimbrial protein) x 2
  • DNA (336-MER)
キーワードVIRUS (ウイルス) / filamentous virus / helical symmetry / membrane enveloped virus
機能・相同性デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA (> 100)
機能・相同性情報
生物種Sulfolobus filamentous virus 1 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Wang, F. / Osinski, T. / Liu, Y. / Krupovic, M. / Prangishvili, D. / Egelman, E.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM122510 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2018
タイトル: Structural conservation in a membrane-enveloped filamentous virus infecting a hyperthermophilic acidophile.
著者: Ying Liu / Tomasz Osinski / Fengbin Wang / Mart Krupovic / Stefan Schouten / Peter Kasson / David Prangishvili / Edward H Egelman /
要旨: Different forms of viruses that infect archaea inhabiting extreme environments continue to be discovered at a surprising rate, suggesting that the current sampling of these viruses is sparse. We ...Different forms of viruses that infect archaea inhabiting extreme environments continue to be discovered at a surprising rate, suggesting that the current sampling of these viruses is sparse. We describe here Sulfolobus filamentous virus 1 (SFV1), a membrane-enveloped virus infecting Sulfolobus shibatae. The virus encodes two major coat proteins which display no apparent sequence similarity with each other or with any other proteins in databases. We have used cryo-electron microscopy at 3.7 Å resolution to show that these two proteins form a nearly symmetrical heterodimer, which wraps around A-form DNA, similar to what has been shown for SIRV2 and AFV1, two other archaeal filamentous viruses. The thin (∼ 20 Å) membrane of SFV1 is mainly archaeol, a lipid species that accounts for only 1% of the host lipids. Our results show how relatively conserved structural features can be maintained across evolution by both proteins and lipids that have diverged considerably.
履歴
登録2018年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年9月12日Group: Data collection / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: em_entity_assembly / em_entity_assembly_naturalsource / entity_src_nat
Item: _em_entity_assembly.name / _em_entity_assembly_naturalsource.ncbi_tax_id ..._em_entity_assembly.name / _em_entity_assembly_naturalsource.ncbi_tax_id / _em_entity_assembly_naturalsource.organism / _entity_src_nat.common_name / _entity_src_nat.pdbx_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_nat.pdbx_organism_scientific
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-7797
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7797
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fimbrial protein
B: Fimbrial protein
C: Fimbrial protein
D: Fimbrial protein
E: Fimbrial protein
F: Fimbrial protein
G: Fimbrial protein
H: Fimbrial protein
I: Fimbrial protein
J: Fimbrial protein
K: Fimbrial protein
L: Fimbrial protein
M: Fimbrial protein
N: Fimbrial protein
O: Fimbrial protein
P: Fimbrial protein
Q: Fimbrial protein
R: Fimbrial protein
S: Fimbrial protein
T: Fimbrial protein
U: Fimbrial protein
V: Fimbrial protein
W: Fimbrial protein
X: Fimbrial protein
Y: Fimbrial protein
Z: Fimbrial protein
a: Fimbrial protein
b: Fimbrial protein
c: Fimbrial protein
d: Fimbrial protein
e: Fimbrial protein
f: Fimbrial protein
g: Fimbrial protein
h: Fimbrial protein
i: Fimbrial protein
j: Fimbrial protein
k: Fimbrial protein
l: Fimbrial protein
m: Fimbrial protein
n: Fimbrial protein
o: Fimbrial protein
p: Fimbrial protein
q: Fimbrial protein
r: Fimbrial protein
s: Fimbrial protein
t: Fimbrial protein
u: Fimbrial protein
v: Fimbrial protein
w: Fimbrial protein
x: Fimbrial protein
y: Fimbrial protein
z: Fimbrial protein
1: DNA (336-MER)
2: DNA (336-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,190,47754
ポリマ-1,190,47754
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy, helical filament was observed by negative staining and Cryo-EM
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area450390 Å2
ΔGint-2996 kcal/mol
Surface area303120 Å2

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要素

#1: タンパク質 ...
Fimbrial protein


分子量: 22020.135 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sulfolobus filamentous virus 1 (ウイルス)
#2: タンパク質 ...
Fimbrial protein


分子量: 15792.202 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sulfolobus filamentous virus 1 (ウイルス)
#3: DNA鎖 DNA (336-MER)


分子量: 103678.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sulfolobus filamentous virus 1 (ウイルス)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Sulfolobus filamentous virus 1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Sulfolobus filamentous virus 1 (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 6 / 詳細: 20 mM Tris-acetate, 250 mM sodium chloride, pH 6.0
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 48 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
詳細: Images were stored containing 24 fractions, where each fraction corresponded to a dose of ~2 electrons per Angstrom^2.

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_2919: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMAN2粒子像選択
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
7Rosettaモデルフィッティング
12RELION3次元再構成
13SPIDER3次元再構成
14Rosettaモデル精密化
15PHENIXモデル精密化
16Cootモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 21.02572 ° / 軸方向距離/サブユニット: 2.76412 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 87803 / 対称性のタイプ: HELICAL
精密化最高解像度: 3.7 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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