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- PDB-6bd1: Complex of 14-3-3 theta with an IRSp53 peptide phosphorylated at S366 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bd1
タイトルComplex of 14-3-3 theta with an IRSp53 peptide phosphorylated at S366
要素
  • 14-3-3 protein theta
  • Insulin receptor substrate protein of 53 kDa, peptide (IRSp53)インスリン受容体基質
キーワードSIGNALING PROTEIN / phosphate binding protein / protein complex (タンパク質複合体) / cytoskeleton regulation / cell motility (運動性)
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate PKNs / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / neuron projection branch point / dendritic spine cytoplasm / negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / plasma membrane organization / actin crosslink formation / TP53 Regulates Metabolic Genes ...RHO GTPases activate PKNs / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / neuron projection branch point / dendritic spine cytoplasm / negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / plasma membrane organization / actin crosslink formation / TP53 Regulates Metabolic Genes / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / protein localization to synapse / cellular response to L-glutamate / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / cytoskeletal anchor activity / neuron projection terminus / presynaptic cytosol / proline-rich region binding / postsynaptic cytosol / small GTPase-mediated signal transduction / positive regulation of actin filament polymerization / dendrite development / postsynaptic density, intracellular component / actin filament bundle assembly / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / CDC42 GTPase cycle / excitatory synapse / Regulation of localization of FOXO transcription factors / protein targeting / Activation of BAD and translocation to mitochondria / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC3 GTPase cycle / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / cellular response to epidermal growth factor stimulus / ruffle / RAC1 GTPase cycle / substantia nigra development / 軸索誘導 / 14-3-3 protein binding / dendritic shaft / filopodium / synaptic membrane / 分泌 / PDZ domain binding / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / transcription coregulator binding / regulation of actin cytoskeleton organization / TP53 Regulates Metabolic Genes / FCGR3A-mediated phagocytosis / 接着結合 / regulation of synaptic plasticity / Schaffer collateral - CA1 synapse / protein localization / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / lamellipodium / insulin receptor signaling pathway / regulation of cell shape / scaffold protein binding / 微小管 / transmembrane transporter binding / protein domain specific binding / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / neuronal cell body / glutamatergic synapse / シナプス / シグナル伝達 / protein-containing complex / extracellular exosome / 核質 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
14-3-3 theta / I-BAR domain containing protein IRSp53 / IRSp53, SH3 domain / I-BAR domain containing protein IRSp53/IRTKS/Pinkbar / IMD/I-BAR domain / IRSp53/MIM homology domain / IMD domain profile. / 14-3-3 domain / AH/BAR domain superfamily / Delta-Endotoxin; domain 1 ...14-3-3 theta / I-BAR domain containing protein IRSp53 / IRSp53, SH3 domain / I-BAR domain containing protein IRSp53/IRTKS/Pinkbar / IMD/I-BAR domain / IRSp53/MIM homology domain / IMD domain profile. / 14-3-3 domain / AH/BAR domain superfamily / Delta-Endotoxin; domain 1 / Variant SH3 domain / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3タンパク質 / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3タンパク質 / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / 14-3-3 protein theta / 14-3-3 protein theta / Brain-specific angiogenesis inhibitor 1-associated protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Kast, D.J. / Dominguez, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)R01 MH087950 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Mechanism of IRSp53 inhibition by 14-3-3.
著者: Kast, D.J. / Dominguez, R.
履歴
登録2017年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein theta
B: 14-3-3 protein theta
C: Insulin receptor substrate protein of 53 kDa, peptide (IRSp53)
D: Insulin receptor substrate protein of 53 kDa, peptide (IRSp53)
E: 14-3-3 protein theta
F: 14-3-3 protein theta
G: Insulin receptor substrate protein of 53 kDa, peptide (IRSp53)
H: Insulin receptor substrate protein of 53 kDa, peptide (IRSp53)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,38018
ポリマ－117,3008
非ポリマー1,08010
水7,314406
1
A: 14-3-3 protein theta
B: 14-3-3 protein theta
C: Insulin receptor substrate protein of 53 kDa, peptide (IRSp53)
D: Insulin receptor substrate protein of 53 kDa, peptide (IRSp53)
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, Assembly has a determined mass of 58 kDa, consistent with the theoretical mass of 1 dimer of 14-3-3 and 2 singly-phosphorylated IRSp53 peptide., isothermal titration ...根拠: light scattering, Assembly has a determined mass of 58 kDa, consistent with the theoretical mass of 1 dimer of 14-3-3 and 2 singly-phosphorylated IRSp53 peptide., isothermal titration calorimetry, Stoichiometry determined from ITC is consistent with 1 14-3-3 dimer binding to 2 phosphorylated IRSp53 peptides.
  • 59.1 kDa, 4 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1499
ポリマ－58,6504
非ポリマー4995
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4910 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area22470 Å2
手法PISA
2
E: 14-3-3 protein theta
F: 14-3-3 protein theta
G: Insulin receptor substrate protein of 53 kDa, peptide (IRSp53)
H: Insulin receptor substrate protein of 53 kDa, peptide (IRSp53)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,2319
ポリマ－58,6504
非ポリマー5815
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5950 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area22810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.916, 69.301, 84.732
Angle α, β, γ (deg.)106.110, 95.560, 114.870
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ABEFCDGH

#1: タンパク質
14-3-3 protein theta


分子量: 27795.234 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pTYB11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q3SZI4, UniProt: P27348*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド
Insulin receptor substrate protein of 53 kDa, peptide (IRSp53) / インスリン受容体基質


分子量: 1529.652 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UQB8*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 416分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 238.278 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 406 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.47 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.125 M CaCl2, 12% Peg 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: APEX II CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月17日 / 詳細: Quazar MX optics
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→29.421 Å / Num. obs: 45896 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 23.21 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.205 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique obs: 4330 / CC1/2: 0.889 / % possible all: 90.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PROTEUM2データ収集
PROTEUM2data processing
SAINTデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BR9

2br9


解像度: 2.35→29.421 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 27.07
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2513 1905 4.15 %
Rwork0.2119 --
obs0.2135 45857 95.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 136.36 Å2 / Biso mean: 34.944 Å2 / Biso min: 10.57 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.35→29.421 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7567 0 157 406 8130
Biso mean--44.79 29.89 -
残基数----946
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027870
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4510613
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0321200
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021360
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5264940
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.35-2.40880.33551290.29063042317191
2.4088-2.47390.30011350.24863084321994
2.4739-2.54660.25831360.23643051318794
2.5466-2.62880.25011320.23063096322894
2.6288-2.72270.28991340.23453158329295
2.7227-2.83160.26271360.23263122325895
2.8316-2.96030.2941360.22713110324695
2.9603-3.11620.2671370.22673180331796
3.1162-3.31120.29611330.24173166329996
3.3112-3.56650.24631400.21473152329296
3.5665-3.92470.22681380.19243170330897
3.9247-4.49090.22461400.17193179331997
4.4909-5.65140.21161410.17493222336398
5.6514-29.4230.21511380.19623220335898

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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