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万見
- PDB-6a42: R1EN(5-223)-ubiquitin fusion -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a42
タイトルR1EN(5-223)-ubiquitin fusion
要素RNA-directed DNA polymerase homolog (R1),Polyubiquitin-C
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / Endonuclease (エンドヌクレアーゼ) / Chimera
機能・相同性
機能・相同性情報


Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A ...Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / EGFR downregulation / TCF dependent signaling in response to WNT / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Regulation of necroptotic cell death / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Josephin domain DUBs / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Negative regulation of MET activity / Cyclin D associated events in G1 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Downregulation of ERBB2 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Interferon alpha/beta signaling / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / RAS processing / Pexophagy / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Negative regulation of FLT3 / Regulation of BACH1 activity / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of NF-kappa B signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Ovarian tumor domain proteases / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Iron uptake and transport / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Metalloprotease DUBs / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Activation of NF-kappaB in B cells / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / FCERI mediated NF-kB activation / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of AXIN / Degradation of DVL / Hedgehog ligand biogenesis / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog 'on' state / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Assembly of the pre-replicative complex
類似検索 - 分子機能
Endonuclease-reverse transcriptase / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Ubiquitin family ...Endonuclease-reverse transcriptase / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸 / Polyubiquitin-C / RNA-directed DNA polymerase homolog (R1)
類似検索 - 構成要素
生物種Bombyx mori (カイコ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Maita, N.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science15K13747 日本
引用ジャーナル: J. Am. Chem. Soc. / 年: 2018
タイトル: Crystal Structure Determination of Ubiquitin by Fusion to a Protein That Forms a Highly Porous Crystal Lattice
著者: Maita, N.
履歴
登録2018年6月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-directed DNA polymerase homolog (R1),Polyubiquitin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1782
ポリマ－33,1181
非ポリマー601
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)141.206, 141.206, 37.905
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-501-

HOH

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要素

#1: タンパク質 RNA-directed DNA polymerase homolog (R1),Polyubiquitin-C


分子量: 33117.719 Da / 分子数: 1 / 変異: E44A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Fusion protein, R1BmEN & Ubiquitin
由来: (組換発現) Bombyx mori (カイコ), (組換発現) Bos taurus (ウシ)
遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7M4J4, UniProt: P0CH28, 逆転写酵素
#2: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸 / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.66 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 2.0M sodium acetate, 10mM ammonium sulfate, 1% Jeffamine M600,
PH範囲: 7.3-8.2

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月3日
放射モノクロメーター: Silica / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→40 Å / Num. obs: 45813 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.2 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rpim(I) all: 0.06 / Rrim(I) all: 0.144 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.866 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 1724 / CC1/2: 0.76 / Rpim(I) all: 0.408 / Rrim(I) all: 0.961 / Χ2: 0.83 / % possible all: 68.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ei9

2ei9


解像度: 1.7→36.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 1.988 / SU ML: 0.064 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.092 / ESU R Free: 0.093 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22001 2156 4.7 %RANDOM
Rwork0.19105 ---
obs0.19245 43652 95.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 31.738 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.19 Å20.1 Å20 Å2
2--0.19 Å2-0 Å2
3----0.62 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.7→36.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2280 0 4 178 2462
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0142388
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172135
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5951.6483244
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0221.6334999
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3915302
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.15320.597134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.98115397
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0411523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2308
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022738
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02435
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9083.0281197
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9033.0271195
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.1424.521496
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.1424.5231497
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0413.4921191
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.0393.4911192
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.0795.0321747
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.02129.1042200
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.01929.1082201
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 107 -
Rwork0.286 2375 -
obs--70.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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