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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5ykf | ||||||||||||||||||
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タイトル | Structure of pancreatic ATP-sensitive potassium channel bound with glibenclamide and ATPgammaS (3D class1 at 4.33A) | ||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / KATP (ATP感受性カリウムチャネル) / channel / glibenclamide (グリベンクラミド) / sulfonylurea (スルホニルウレア) | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ATP感受性カリウムチャネル / response to resveratrol / ventricular cardiac muscle tissue development / ATP-activated inward rectifier potassium channel activity / glutamate secretion, neurotransmission / cell body fiber / inward rectifying potassium channel / Regulation of insulin secretion / sulfonylurea receptor activity / CAMKK-AMPK signaling cascade ...ATP感受性カリウムチャネル / response to resveratrol / ventricular cardiac muscle tissue development / ATP-activated inward rectifier potassium channel activity / glutamate secretion, neurotransmission / cell body fiber / inward rectifying potassium channel / Regulation of insulin secretion / sulfonylurea receptor activity / CAMKK-AMPK signaling cascade / ABC-family proteins mediated transport / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / Ion homeostasis / inward rectifier potassium channel activity / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / nervous system process / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / inorganic cation transmembrane transport / neuromuscular process / 活動電位 / ankyrin binding / response to ATP / response to testosterone / potassium ion import across plasma membrane / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / voltage-gated potassium channel activity / potassium ion binding / potassium channel activity / regulation of insulin secretion / axolemma / 介在板 / negative regulation of insulin secretion / ABC-type transporter activity / potassium ion transmembrane transport / 横行小管 / heat shock protein binding / regulation of membrane potential / acrosomal vesicle / response to ischemia / ADP binding / determination of adult lifespan / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of protein localization to plasma membrane / 筋鞘 / potassium ion transport / cellular response to nicotine / glucose metabolic process / presynapse / response to estradiol / presynaptic membrane / 核膜 / cellular response to tumor necrosis factor / transmembrane transporter binding / response to hypoxia / エンドソーム / response to xenobiotic stimulus / neuronal cell body / glutamatergic synapse / apoptotic process / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) Mesocricetus auratus (ゴールデンハムスター) | ||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.33 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Chen, L. / Wu, J.X. | ||||||||||||||||||
資金援助 | 中国, 5件
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引用 | ジャーナル: Protein Cell / 年: 2018 タイトル: Ligand binding and conformational changes of SUR1 subunit in pancreatic ATP-sensitive potassium channels. 著者: Jing-Xiang Wu / Dian Ding / Mengmeng Wang / Yunlu Kang / Xin Zeng / Lei Chen / 要旨: ATP-sensitive potassium channels (K) are energy sensors on the plasma membrane. By sensing the intracellular ADP/ATP ratio of β-cells, pancreatic K channels control insulin release and regulate ...ATP-sensitive potassium channels (K) are energy sensors on the plasma membrane. By sensing the intracellular ADP/ATP ratio of β-cells, pancreatic K channels control insulin release and regulate metabolism at the whole body level. They are implicated in many metabolic disorders and diseases and are therefore important drug targets. Here, we present three structures of pancreatic K channels solved by cryo-electron microscopy (cryo-EM), at resolutions ranging from 4.1 to 4.5 Å. These structures depict the binding site of the antidiabetic drug glibenclamide, indicate how Kir6.2 (inward-rectifying potassium channel 6.2) N-terminus participates in the coupling between the peripheral SUR1 (sulfonylurea receptor 1) subunit and the central Kir6.2 channel, reveal the binding mode of activating nucleotides, and suggest the mechanism of how Mg-ADP binding on nucleotide binding domains (NBDs) drives a conformational change of the SUR1 subunit. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5ykf.cif.gz | 1.2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5ykf.ent.gz | 1015.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5ykf.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yk/5ykf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yk/5ykf | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 6832MC 6831C 6833C 6847C 6848C 6849C 6850C 6851C 6852C 6853C 5ykeC 5ykgC 5yw7C 5yw8C 5yw9C 5ywaC 5ywbC 5ywcC 5ywdC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43615.734 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kcnj11 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q61743 #2: タンパク質 | 分子量: 177295.516 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Mesocricetus auratus (ゴールデンハムスター) 遺伝子: Abcc8 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A1U7R319 #3: 化合物 | ChemComp-AGS / #4: 化合物 | ChemComp-GBM / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: KATPATP感受性カリウムチャネル / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.10.1_2155: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア | 名称: RELION / バージョン: 2 / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.33 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 27322 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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