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- PDB-5xw3: Crystal structure of cystathionine beta-synthase from Bacillus an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xw3
タイトルCrystal structure of cystathionine beta-synthase from Bacillus anthracis
要素O-acetylserine lyase
キーワードLYASE (リアーゼ) / cystathionine beta synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


cystathionine beta-synthase (O-acetyl-L-serine) / cysteine biosynthetic process from serine / lyase activity
類似検索 - 分子機能
Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
システインシンターゼ / O-acetylserine lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者Devi, S. / Tarique, K.F. / Abdul Rehman, S.A. / Gourinath, S.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of Biotechnology, Govt. of India インド
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2017
タイトル: Structural characterization and functional analysis of cystathionine beta-synthase: an enzyme involved in the reverse transsulfuration pathway of Bacillus anthracis.
著者: Devi, S. / Abdul Rehman, S.A. / Tarique, K.F. / Gourinath, S.
履歴
登録2017年6月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
置き換え2017年8月2日ID: 4QL4
改定 1.02017年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月16日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set
改定 1.22017年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: O-acetylserine lyase
B: O-acetylserine lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,4252
ポリマ－68,4252
非ポリマー00
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3010 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area21540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.452, 69.452, 129.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 O-acetylserine lyase / cystathionine beta-synthase


分子量: 34212.738 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 遺伝子: cysM, GBAA_4601 / プラスミド: pET21c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q81LL5, UniProt: A0A6L8PXK0*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.39 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 6% PEG 8000, 12% ethylene glycol, 0.02 M glycine, 0.02 M DL-lysine, 0.02 M DL-serine, 0.02 M DL-alanine and 0.02 M sodium L-glutamate, 0.1 M MES/imidazole pH 6.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.17→50 Å / Num. obs: 37009 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.6 % / Net I/σ(I): 46.8
反射 シェル解像度: 2.17→2.25 Å / 冗長度: 11.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 3682 / CC1/2: 0.861 / Rpim(I) all: 0.281 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.3_928精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
Auto-Rickshaw位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.17→35.1 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 30.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2567 1761 4.77 %
Rwork0.2228 --
obs0.2245 36942 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.511 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.4394 Å20 Å20 Å2
2--3.4394 Å20 Å2
3----6.8789 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.17→35.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3890 0 0 37 3927
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083979
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0785399
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8471429
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066635
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005699
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1701-2.22870.45091380.3922698X-RAY DIFFRACTION100
2.2287-2.29430.39131100.36322755X-RAY DIFFRACTION100
2.2943-2.36830.39421580.30622648X-RAY DIFFRACTION100
2.3683-2.4530.3211040.25992772X-RAY DIFFRACTION100
2.453-2.55120.32721320.23912672X-RAY DIFFRACTION100
2.5512-2.66720.24561440.23812729X-RAY DIFFRACTION100
2.6672-2.80780.2881220.2362695X-RAY DIFFRACTION100
2.8078-2.98360.35531220.25282711X-RAY DIFFRACTION100
2.9836-3.21380.32751500.25272732X-RAY DIFFRACTION100
3.2138-3.5370.25631850.23062653X-RAY DIFFRACTION100
3.537-4.04820.23771300.20062696X-RAY DIFFRACTION100
4.0482-5.09770.18821520.17632699X-RAY DIFFRACTION100
5.0977-35.10470.2271140.20732721X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0888-0.36131.06491.69660.00453.50440.093-0.29410.0742-0.1561-0.1127-0.43410.1140.7356-0.01010.22330.01340.02850.56580.02920.44230.91613.0681-17.6028
22.1981-0.320.75541.6423-1.02643.38120.1396-0.15270.414-0.298-0.15270.1405-0.6093-0.4209-0.01860.50870.1625-0.00340.3239-0.04630.4621-23.828627.4043-24.5524
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 1:294)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq 1:294)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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