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- PDB-5xsg: Ultrahigh resolution structure of FUS (37-42) SYSGYS determined b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xsg
タイトルUltrahigh resolution structure of FUS (37-42) SYSGYS determined by MicroED
要素RNA-binding protein FUSFUS
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / cross-coil amyloid fibril / FUS low complexity domain / reversible amyloid fibril / RNA granule assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / molecular condensate scaffold activity / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / mRNA 3'-UTR binding / transcription coregulator activity ...mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / molecular condensate scaffold activity / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / mRNA 3'-UTR binding / transcription coregulator activity / protein homooligomerization / amyloid fibril formation / transcription coactivator activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / 核質 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
TAF15/EWS/TLS family / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. ...TAF15/EWS/TLS family / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 0.73 Å
データ登録者Luo, F. / Gui, X. / Zhou, H. / Li, D. / Li, X. / Liu, C.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
the State HighTech Development Plan the 863 Program2015AA020907 中国
the Major State Basic Research Development Program2016YFA0501902 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Atomic structures of FUS LC domain segments reveal bases for reversible amyloid fibril formation.
著者: Feng Luo / Xinrui Gui / Heng Zhou / Jinge Gu / Yichen Li / Xiangyu Liu / Minglei Zhao / Dan Li / Xueming Li / Cong Liu /
要旨: Thermostable cross-β structures are characteristic of pathological amyloid fibrils, but these structures cannot explain the reversible nature of fibrils formed by RNA-binding proteins such as fused ...Thermostable cross-β structures are characteristic of pathological amyloid fibrils, but these structures cannot explain the reversible nature of fibrils formed by RNA-binding proteins such as fused in sarcoma (FUS), involved in RNA granule assembly. Here, we find that two tandem (S/G)Y(S/G) motifs of the human FUS low-complexity domain (FUS LC) form reversible fibrils in a temperature- and phosphorylation-dependent manner. We named these motifs reversible amyloid cores, or RAC1 and RAC2, and determined their atomic structures in fibrillar forms, using microelectron and X-ray diffraction techniques. The RAC1 structure features an ordered-coil fibril spine rather than the extended β-strand typical of amyloids. Ser42, a phosphorylation site of FUS, is critical in the maintenance of the ordered-coil structure, which explains how phosphorylation controls fibril formation. The RAC2 structure shows a labile fibril spine with a wet interface. These structures illuminate the mechanism of reversible fibril formation and dynamic assembly of RNA granules.
履歴
登録2017年6月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein FUS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6631
ポリマ－6631
非ポリマー00
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area870 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)18.000, 4.900, 18.600
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.900, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質・ペプチド RNA-binding protein FUS / FUS / SER-TYR-SER-GLY-TYR-SER


分子量: 662.648 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 37-42 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P35637
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1FUS TR1 in fibrillar formCOMPLEX#10MULTIPLE SOURCES
2FUS TR1 in fibrillar formCOMPLEX#11MULTIPLE SOURCES
緩衝液pH: 7
緩衝液成分濃度: 1.95 M / 名称: ammonium citrate / 式: (NH4)2C6H6O7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 35 % / 凍結前の試料温度: 289 K

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データ収集

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2015年10月28日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: DIFFRACTION回折
撮影電子線照射量: 0.008 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
EM回折カメラ長: 520 mm
EM回折 シェル解像度: 0.73→0.829 Å / フーリエ空間範囲: 85 % / 多重度: 4 / 構造因子数: 1312 / 位相残差: 39.68 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 81.7 % / 再高解像度: 0.73 Å / 測定した強度の数: 4021 / 構造因子数: 3872 / 位相誤差: 35.78 ° / 位相残差: 1 ° / 位相誤差の除外基準: 0 / Rmerge: 0.218 / Rsym: 0.218

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
6Coot0.8.7モデルフィッティング
13PHENIX1.1モデル精密化
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 90.9 ° / ∠γ: 90 ° / A: 18 Å / B: 4.9 Å / C: 18.6 Å / 空間群名: P21 / 空間群番号: 4
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 0.73 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: RECIPROCAL
精密化解像度: 0.73→2 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.45 / 位相誤差: 35.94
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2886 393 10.15 %
Rwork0.2605 --
obs0.2633 3872 83.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 68.42 Å2 / Biso mean: 9.563 Å2 / Biso min: 2.58 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 0.73→2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数47 0 0 1 48
Biso mean---3.87 -
残基数----6
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_bond_d0.01448
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_angle_d1.26564
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_chiral_restr0.1165
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_plane_restr0.0068
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_dihedral_angle_d9.2215
LS精密化 シェル

Refine-ID: ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
0.73-0.8290.38861340.34571178131285
0.829-1.02080.34981270.30051159128685
1.0208-1.99980.25061320.23221142127481

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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