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- PDB-5xpe: Neutron structure of the T26H mutant of T4 lysozyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xpe
タイトルNeutron structure of the T26H mutant of T4 lysozyme
要素EndolysinLysin
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Alpha and beta protein / T26H mutant / Perdeuterated protein
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily / Phage lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DEUTERATED WATER / Endolysin / Endolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / 中性子回折 / シンクロトロン / NUCLEAR REACTOR / 分子置換 / 解像度: 1.648 Å
データ登録者Hiromoto, T. / Kuroki, R.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2017
タイトル: Neutron structure of the T26H mutant of T4 phage lysozyme provides insight into the catalytic activity of the mutant enzyme and how it differs from that of wild type.
著者: Hiromoto, T. / Meilleur, F. / Shimizu, R. / Shibazaki, C. / Adachi, M. / Tamada, T. / Kuroki, R.
履歴
登録2017年6月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月11日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endolysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7955
ポリマ－18,6651
非ポリマー1294
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area510 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area8790 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)61.230, 61.230, 96.791
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Endolysin / Lysin / Lysis protein / Lysozyme / Muramidase


分子量: 18665.406 Da / 分子数: 1 / 変異: T26H / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: e, T4Tp126 / プラスミド: pET24 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: D9IEF7, UniProt: P00720*PLUS, リゾチーム
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-DOD / water / 重水 / 重水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O

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実験情報

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実験

実験
手法使用した結晶の数
X線回折1
中性子回折1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: Sodium-potassium phosphate, Sodium chloride, 1,6-Hexanediol

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12931
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSPring-8 BL26B111
NUCLEAR REACTORORNL High Flux Isotope Reactor CG4D23.3-4.5
検出器
タイプID検出器日付
RAYONIX MX225HE1CCD2015年5月11日
MAATEL IMAGINE2IMAGE PLATE2014年12月17日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111) double crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray2
2LAUELneutron1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
23.31
34.51
反射

Entry-ID: 5XPE

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueΧ2Diffraction-IDNet I/σ(I)
1.648-46.5052592799.910.80.0530.0180.0570.0532.037165.2
2.099-17.1071010879.83.20.2220.1230.2560.22224.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allRsym valueΧ2Diffraction-ID% possible all
1.65-1.718.50.5275.325380.9170.1920.5620.5271.1381100
2.1-2.212.60.3322.20.2110.3960.332268.3
2.21-2.352.90.3372.10.1960.3930.337271.6
2.35-2.5130.322.10.1850.3720.32273.9
2.51-2.712.80.3052.20.1870.360.305278.7
2.71-2.972.90.2632.60.1590.3090.263278.6
2.97-3.323.10.2452.80.1440.2860.245284.6
3.32-3.833.50.2143.10.1170.2450.214291.5
3.83-4.74.10.1933.20.0970.2170.193295.6
4.7-6.644.20.1733.40.0860.1950.173295.8
6.64-17.10730.0965.50.0580.1130.096286

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
LAUEGENdata processing
SCALA3.2.25データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHENIX1.9_1692精密化
Cootモデル構築
精密化

R Free selection details: Random selection / 交差検証法: FREE R-VALUE / 構造決定の手法: 分子置換 / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 開始モデル: 1QT8

1qt8

解像度 (Å)Refine-IDBiso max (Å2)Biso mean (Å2)Biso min (Å2)Rfactor RfreeRfactor RworkRfactor obsNum. reflection RfreeNum. reflection obs% reflection Rfree (%)% reflection obs (%)SU MLDiffraction-IDσ(F)位相誤差
1.648-46.505X-RAY DIFFRACTION122.9839.7116.960.18460.1550.15651303258885.0399.680.1511.3519.03
2.09-17.025NEUTRON DIFFRACTION0.2780.22470.2275513101075.0878.350.392030.68
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.648→46.505 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1312 0 5 203 1520
Biso mean--43.3 48.06 -
残基数----164
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0163169
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4325575
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09220
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008487
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.092879
LS精密化 シェル

Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-IDNum. reflection allTotal num. of bins used% reflection obs (%)
1.6482-1.71420.26971370.21362636X-RAY DIFFRACTION2773998
1.7142-1.79220.24861440.20522720X-RAY DIFFRACTION28649100
1.7922-1.88670.21281450.18792661X-RAY DIFFRACTION28069100
1.8867-2.00490.17941420.17942725X-RAY DIFFRACTION28679100
2.0049-2.15970.20181450.16772719X-RAY DIFFRACTION28649100
2.1597-2.3770.19191410.16122726X-RAY DIFFRACTION28679100
2.377-2.7210.19791510.16642734X-RAY DIFFRACTION28859100
2.721-3.4280.22441440.16582791X-RAY DIFFRACTION29359100
3.428-46.52360.15221540.13382873X-RAY DIFFRACTION3027999
2.0899-2.29980.43921030.32432042NEUTRON DIFFRACTION2145468
2.2998-2.63150.30851250.28482238NEUTRON DIFFRACTION2363475
2.6315-3.31140.32451270.22632398NEUTRON DIFFRACTION2525479
3.3114-17.02530.19691580.16262916NEUTRON DIFFRACTION3074491

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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