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- PDB-5wlb: KRas G12V, bound to GppNHp and miniprotein 225-15a/b -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wlb
タイトルKRas G12V, bound to GppNHp and miniprotein 225-15a/b
要素
  • 225-15 a
  • 225-15 b
  • GTPase KRas
キーワードPROTEIN BINDING / Ras binders / GTP Binding Protein
機能・相同性
機能・相同性情報


forebrain astrocyte development / negative regulation of epithelial cell differentiation / regulation of synaptic transmission, GABAergic / type I pneumocyte differentiation / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / Rac protein signal transduction / skeletal muscle cell differentiation / positive regulation of Rac protein signal transduction / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants ...forebrain astrocyte development / negative regulation of epithelial cell differentiation / regulation of synaptic transmission, GABAergic / type I pneumocyte differentiation / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / Rac protein signal transduction / skeletal muscle cell differentiation / positive regulation of Rac protein signal transduction / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / positive regulation of glial cell proliferation / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / RUNX3 regulates p14-ARF / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / GRB2 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / SHC1 events in EGFR signaling / Signalling to RAS / GRB2 events in ERBB2 signaling / SHC-related events triggered by IGF1R / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / glial cell proliferation / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC1 events in ERBB2 signaling / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR2 / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / homeostasis of number of cells within a tissue / FRS-mediated FGFR2 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR4 signaling / p38MAPK events / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / striated muscle cell differentiation / Signaling by FGFR2 in disease / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / Signaling by FGFR1 in disease / CD209 (DC-SIGN) signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / Downstream signal transduction / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / small monomeric GTPase / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / G protein activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / FCERI mediated MAPK activation / RAF activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / visual learning / Signaling by SCF-KIT / cytoplasmic side of plasma membrane / Regulation of RAS by GAPs / RAS processing / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding / MAPK cascade / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / DAP12 signaling / Ca2+ pathway / RAF/MAP kinase cascade / gene expression / actin cytoskeleton organization / Ras protein signal transduction / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / mitochondrial outer membrane / positive regulation of protein phosphorylation / Golgi membrane / focal adhesion
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases ...Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase KRas
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Shim, S.Y. / McGee, J.H. / Lee, S.-J. / Verdine, G.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Lustgarten 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Exceptionally high-affinity Ras binders that remodel its effector domain.
著者: McGee, J.H. / Shim, S.Y. / Lee, S.J. / Swanson, P.K. / Jiang, S.Y. / Durney, M.A. / Verdine, G.L.
履歴
登録2017年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase KRas
B: 225-15 a
C: 225-15 b
D: GTPase KRas
E: 225-15 a
F: 225-15 b
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,31513
ポリマ－53,8366
非ポリマー1,4797
水3,243180
1
A: GTPase KRas
B: 225-15 a
C: 225-15 b
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8518
ポリマ－26,9183
非ポリマー9335
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: GTPase KRas
E: 225-15 a
F: 225-15 b
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4655
ポリマ－26,9183
非ポリマー5472
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.145, 86.843, 71.038
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.57, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AD

#1: タンパク質 GTPase KRas / K-Ras 2 / Ki-Ras / c-K-ras / c-Ki-ras


分子量: 18926.363 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 1-166 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KRAS, KRAS2, RASK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01116

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タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 BECF

#2: タンパク質・ペプチド 225-15 a


分子量: 4181.517 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: タンパク質・ペプチド 225-15 b


分子量: 3810.192 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
非ポリマー , 5種, 187分子

#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.56 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M AMMONIUM SULFATE, 26% PEG 3350, 0.1M HEPES PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→69.1 Å / Num. obs: 47613 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 1.72→1.81 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GFT

3gft


解像度: 1.72→69.1 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.27
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2332 2406 5.06 %RANDOM
Rwork0.1921 ---
obs0.1942 47530 99.2 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→69.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3644 0 89 180 3913
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013813
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1915167
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0011424
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049551
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005657
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7182-1.75330.38121410.34132571X-RAY DIFFRACTION97
1.7533-1.79140.35841290.31422650X-RAY DIFFRACTION100
1.7914-1.83310.35231560.28412642X-RAY DIFFRACTION100
1.8331-1.87890.32521250.25232666X-RAY DIFFRACTION100
1.8789-1.92970.28261360.25812702X-RAY DIFFRACTION100
1.9297-1.98650.32991590.22312617X-RAY DIFFRACTION100
1.9865-2.05060.25591420.21322640X-RAY DIFFRACTION100
2.0506-2.12390.2761480.20212703X-RAY DIFFRACTION100
2.1239-2.2090.24051520.19412644X-RAY DIFFRACTION100
2.209-2.30950.26741330.20572668X-RAY DIFFRACTION100
2.3095-2.43130.26821270.19352678X-RAY DIFFRACTION100
2.4313-2.58360.23451460.20032662X-RAY DIFFRACTION100
2.5836-2.78310.25921380.212674X-RAY DIFFRACTION100
2.7831-3.06320.24811420.19792666X-RAY DIFFRACTION99
3.0632-3.50640.21470.17812652X-RAY DIFFRACTION98
3.5064-4.41760.18281390.14762613X-RAY DIFFRACTION98
4.4176-69.11010.18111460.16042676X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -13.0146 Å / Origin y: -4.5756 Å / Origin z: -25.6331 Å
111213212223313233
T0.1696 Å20.0009 Å2-0.0045 Å2-0.1606 Å2-0.0153 Å2--0.1696 Å2
L0.0698 °20.0128 °2-0.113 °2-0.029 °2-0.074 °2--0.3969 °2
S0.024 Å °-0.0032 Å °0.0059 Å °-0.0172 Å °0.0202 Å °0.0103 Å °-0.0502 Å °0.0019 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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