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- PDB-5vmp: Crystal Structure of Human KDM4 with Small Molecule Inhibitor QC5714 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vmp
タイトルCrystal Structure of Human KDM4 with Small Molecule Inhibitor QC5714
要素Lysine-specific demethylase 4A
キーワードOXIDOREDUCTASE/INHIBITOR / KDM4 / Inhibitor-complex / demethylase / epigenetics (エピジェネティクス) / OXIDOREDUCTASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / apoptotic chromosome condensation / histone H3K36 demethylase activity / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9 demethylase activity / negative regulation of astrocyte differentiation / histone demethylase activity ...[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / apoptotic chromosome condensation / histone H3K36 demethylase activity / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9 demethylase activity / negative regulation of astrocyte differentiation / histone demethylase activity / pericentric heterochromatin / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / methylated histone binding / positive regulation of neuron differentiation / response to nutrient levels / negative regulation of autophagy / HDMs demethylate histones / 核小体 / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / 遺伝子発現の調節 / クロマチンリモデリング / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / クロマチン / positive regulation of gene expression / zinc ion binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / JmjN domain ...: / : / : / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9FJ / NICKEL (II) ION / Lysine-specific demethylase 4A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.48 Å
データ登録者Hosfield, D.J.
引用ジャーナル: ACS Med Chem Lett / 年: 2017
タイトル: Design of KDM4 Inhibitors with Antiproliferative Effects in Cancer Models.
著者: Chen, Y.K. / Bonaldi, T. / Cuomo, A. / Del Rosario, J.R. / Hosfield, D.J. / Kanouni, T. / Kao, S.C. / Lai, C. / Lobo, N.A. / Matuszkiewicz, J. / McGeehan, A. / O'Connell, S.M. / Shi, L. / ...著者: Chen, Y.K. / Bonaldi, T. / Cuomo, A. / Del Rosario, J.R. / Hosfield, D.J. / Kanouni, T. / Kao, S.C. / Lai, C. / Lobo, N.A. / Matuszkiewicz, J. / McGeehan, A. / O'Connell, S.M. / Shi, L. / Stafford, J.A. / Stansfield, R.K. / Veal, J.M. / Weiss, M.S. / Yuen, N.Y. / Wallace, M.B.
履歴
登録2017年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine-specific demethylase 4A
B: Lysine-specific demethylase 4A
C: Lysine-specific demethylase 4A
D: Lysine-specific demethylase 4A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,64916
ポリマ－171,9034
非ポリマー1,74612
水4,396244
1
A: Lysine-specific demethylase 4A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4124
ポリマ－42,9761
非ポリマー4363
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lysine-specific demethylase 4A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4124
ポリマ－42,9761
非ポリマー4363
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Lysine-specific demethylase 4A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4124
ポリマ－42,9761
非ポリマー4363
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Lysine-specific demethylase 4A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4124
ポリマ－42,9761
非ポリマー4363
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.140, 101.429, 142.673
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.850, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Lysine-specific demethylase 4A / JmjC domain-containing histone demethylation protein 3A / Jumonji domain-containing protein 2A


分子量: 42975.770 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDM4A, JHDM3A, JMJD2, JMJD2A, KIAA0677 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O75164, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: O75164, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: 化合物
ChemComp-NI / NICKEL (II) ION / ニッケル


分子量: 58.693 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-9FJ / 3-({[(1R)-6-methoxy-1,2,3,4-tetrahydronaphthalen-1-yl]methyl}amino)pyridine-4-carboxylic acid


分子量: 312.363 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H20N2O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 244 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 22% PEG4K, 100mM HEPES pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→50 Å / Num. obs: 57177 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.127 / Χ2: 1.035 / Net I/σ(I): 5.7 / Num. measured all: 214006
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.48-2.573.70.66456951.044199.8
2.57-2.673.80.5357721.0151100
2.67-2.793.80.41357471.061100
2.79-2.943.80.31957351.0571100
2.94-3.123.80.21457421.0691100
3.12-3.373.80.15357871.0391100
3.37-3.73.60.11853811.026193.7
3.7-4.243.70.0956531.02197.7
4.24-5.343.70.07558091.012199.8
5.34-503.70.06758561.004199.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
HKL-2000データ収集
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PDQ

3pdq


解像度: 2.48→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / WRfactor Rfree: 0.2598 / WRfactor Rwork: 0.1914 / FOM work R set: 0.7918 / SU B: 10.99 / SU ML: 0.239 / SU R Cruickshank DPI: 0.5994 / SU Rfree: 0.305 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.599 / ESU R Free: 0.305 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2599 2904 5.1 %RANDOM
Rwork0.1931 ---
obs0.1965 54229 98.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 121.86 Å2 / Biso mean: 41.597 Å2 / Biso min: 13.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.09 Å20 Å2-1.16 Å2
2--1.22 Å20 Å2
3---0.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.48→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11267 0 100 244 11611
Biso mean--30.36 34.14 -
残基数----1370
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.01911716
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210587
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6351.95315857
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.013324578
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.68551361
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.76523.157567
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.423151958
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4831576
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.21613
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02112890
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022630
LS精密化 シェル解像度: 2.481→2.545 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 194 -
Rwork0.261 3898 -
all-4092 -
obs--95.54 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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