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万見
- PDB-5rxg: INPP5D PanDDA analysis group deposition -- Crystal Structure of t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5rxg
タイトルINPP5D PanDDA analysis group deposition -- Crystal Structure of the phosphatase and C2 domains of SHIP1 in complex with Z2856434909
要素Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 1
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / SGC - Diamond I04-1 fragment screening / PanDDA / XChemExplorer / SHIP1 / Alzheimers (アルツハイマー病)
機能・相同性
機能・相同性情報


inositol-polyphosphate 5-phosphatase / negative regulation of neutrophil differentiation / inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase activity / ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸 5-ホスファターゼ / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / inositol-1,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / ホスホイノシチド-5-ホスファターゼ / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 5-phosphatase activity ...inositol-polyphosphate 5-phosphatase / negative regulation of neutrophil differentiation / inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase activity / ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸 5-ホスファターゼ / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / inositol-1,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / ホスホイノシチド-5-ホスファターゼ / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 5-phosphatase activity / negative regulation of monocyte differentiation / phosphatidylinositol dephosphorylation / negative regulation of immune response / phosphatidylinositol biosynthetic process / phosphate-containing compound metabolic process / negative regulation of bone resorption / positive regulation of B cell differentiation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / negative regulation of B cell proliferation / negative regulation of osteoclast differentiation / PECAM1 interactions / negative regulation of interleukin-6 production / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / immunoglobulin mediated immune response / regulation of immune response / Interleukin receptor SHC signaling / negative regulation of signal transduction / positive regulation of erythrocyte differentiation / determination of adult lifespan / SH3 domain binding / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / Downstream TCR signaling / T cell receptor signaling pathway / 細胞骨格 / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / 脂質ラフト / apoptotic process / シグナル伝達 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Inositol polyphosphate-related phosphatase / Inositol polyphosphate phosphatase, catalytic domain homologues / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / SH2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-WLD / Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 分子置換 / 解像度: 1.52 Å
データ登録者Bradshaw, W.J. / Newman, J.A. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Gileadi, O.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Regulation of inositol 5-phosphatase activity by the C2 domain of SHIP1 and SHIP2.
著者: Bradshaw, W.J. / Kennedy, E.C. / Moreira, T. / Smith, L.A. / Chalk, R. / Katis, V.L. / Benesch, J.L.P. / Brennan, P.E. / Murphy, E.J. / Gileadi, O.
履歴
登録2020年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,3465
ポリマ－52,8781
非ポリマー4694
水7,891438
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area800 Å2
ΔGint10 kcal/mol
Surface area20070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.070, 78.950, 88.860
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 1 / Inositol polyphosphate-5-phosphatase D / Inositol polyphosphate-5-phosphatase of 145 kDa / SIP-145 ...Inositol polyphosphate-5-phosphatase D / Inositol polyphosphate-5-phosphatase of 145 kDa / SIP-145 / Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 5-phosphatase / SH2 domain-containing inositol 5'-phosphatase 1 / SHIP-1 / p150Ship / hp51CN


分子量: 52877.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INPP5D, SHIP, SHIP1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q92835, ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸 5-ホスファターゼ, inositol-polyphosphate 5-phosphatase, ホスホイノシチド-5-ホスファターゼ
#2: 化合物 ChemComp-WLD / (2S)-1-{[(2,6-dichlorophenyl)methyl]amino}propan-2-ol


分子量: 234.122 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13Cl2NO
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド / ジメチルスルホキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 438 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.26 % / Mosaicity: 0 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30 mM sodium nitrate, 30 mM dibasic sodium phosphate, 30 mM ammonium sulfate, 100 mM MES/imidazole, pH 6.5, 20% PEG500 MME, 10% PEG20000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91188 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月22日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91188 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.52→88.86 Å / Num. obs: 67888 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.5 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.165 / Rpim(I) all: 0.07 / Rrim(I) all: 0.179 / Net I/σ(I): 8.6 / Num. measured all: 442255 / Scaling rejects: 260
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.52-1.566.52.0033237149490.3920.8462.1771100
6.8-88.866.10.03253278780.9990.0140.03536.399.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0238精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.23データ抽出
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 6XY7

6xy7


解像度: 1.52→59.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 2.381 / SU ML: 0.081 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.102 / ESU R Free: 0.096 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2062 3352 4.9 %RANDOM
Rwork0.1759 ---
obs0.1773 64462 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 108.65 Å2 / Biso mean: 18.871 Å2 / Biso min: 7.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.69 Å20 Å2-0 Å2
2--0.54 Å20 Å2
3---0.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.52→59.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3700 0 26 441 4167
Biso mean--19.68 29.06 -
残基数----460
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0157858
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0184985
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5471.6577827
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.411.59511811
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3245809
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.71522.701311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.511151065
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.0351538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2704
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.027149
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021289
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4191.83782
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4121.7913747
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6062.7263717
LS精密化 シェル解像度: 1.52→1.559 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 226 -
Rwork0.301 4711 -
all-4937 -
obs--99.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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