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- PDB-5q02: Human liver fructose-1,6-bisphosphatase 1 (fructose 1,6-bisphosph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5q02
タイトルHuman liver fructose-1,6-bisphosphatase 1 (fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase, E.C.3.1.3.11) complexed with the allosteric inhibitor 1-(5-bromo-1,3-thiazol-2-yl)-3-[5-(1,2-oxazol-3-yl)thiophen-2-yl]sulfonylurea
要素Fructose-1,6-bisphosphatase 1フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / D3R docking / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to raffinose / sucrose biosynthetic process / cellular hypotonic salinity response / cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / cellular response to magnesium ion / fructose 6-phosphate metabolic process ...cellular response to raffinose / sucrose biosynthetic process / cellular hypotonic salinity response / cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / cellular response to magnesium ion / fructose 6-phosphate metabolic process / fructose metabolic process / 糖新生 / monosaccharide binding / negative regulation of glycolytic process / cellular hyperosmotic salinity response / regulation of gluconeogenesis / AMP binding / 脱リン酸化 / cellular response to cAMP / response to nutrient levels / 糖新生 / negative regulation of cell growth / cellular response to insulin stimulus / cellular response to xenobiotic stimulus / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 ...フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-95J / Fructose-1,6-bisphosphatase 1 / Fructose-1,6-bisphosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.095 Å
Model detailsFor D3R project
データ登録者Ruf, A. / Joseph, C. / Alker, A. / Banner, D. / Tetaz, T. / Benz, J. / Kuhn, B. / Rudolph, M.G. / Yang, H. / Shao, C. / Burley, S.K.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Human liver fructose-1,6-bisphosphatase 1 (fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase, E.C.3.1.3.11) complexed with the allosteric inhibitor 1-(5-bromo-1,3-thiazol-2-yl)-3-[5-(1,2-oxazol-3- ...タイトル: Human liver fructose-1,6-bisphosphatase 1 (fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase, E.C.3.1.3.11) complexed with the allosteric inhibitor 1-(5-bromo-1,3-thiazol-2-yl)-3-[5-(1,2-oxazol-3-yl)thiophen-2-yl]sulfonylurea
著者: Ruf, A. / Joseph, C. / Alker, A. / Banner, D. / Tetaz, T. / Benz, J. / Kuhn, B. / Rudolph, M.G.
履歴
登録2017年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月16日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_radiation / Item: _diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol
改定 1.22019年2月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.32021年2月10日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年3月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
B: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
C: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
D: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,1798
ポリマ-147,4384
非ポリマー1,7414
19,7081094
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15770 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area43840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.203, 83.311, 278.006
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 9 through 37 or resid 39 through 61 or resid 72 through 335))
21(chain B and (resid 9 through 37 or resid 39 through 335))
31(chain C and (resid 9 through 37 or resid 39 through 61 or resid 72 through 335))
41(chain D and (resid 9 through 37 or resid 39 through 335))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPLEULEU(chain A and (resid 9 through 37 or resid 39 through 61 or resid 72 through 335))AA9 - 3710 - 38
12THRTHRGLYGLY(chain A and (resid 9 through 37 or resid 39 through 61 or resid 72 through 335))AA39 - 6140 - 62
13LYSLYSSERSER(chain A and (resid 9 through 37 or resid 39 through 61 or resid 72 through 335))AA72 - 33573 - 336
21ASPASPLEULEU(chain B and (resid 9 through 37 or resid 39 through 335))BB9 - 3710 - 38
22THRTHRSERSER(chain B and (resid 9 through 37 or resid 39 through 335))BB39 - 33540 - 336
31ASPASPLEULEU(chain C and (resid 9 through 37 or resid 39 through 61 or resid 72 through 335))CC9 - 3710 - 38
32THRTHRGLYGLY(chain C and (resid 9 through 37 or resid 39 through 61 or resid 72 through 335))CC39 - 6140 - 62
33LYSLYSSERSER(chain C and (resid 9 through 37 or resid 39 through 61 or resid 72 through 335))CC72 - 33573 - 336
41ASPASPLEULEU(chain D and (resid 9 through 37 or resid 39 through 335))DD9 - 3710 - 38
42THRTHRSERSER(chain D and (resid 9 through 37 or resid 39 through 335))DD39 - 33540 - 336

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要素

#1: タンパク質
Fructose-1,6-bisphosphatase 1 / フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ / Growth-inhibiting protein 17 / cDNA FLJ75786 / highly similar to Homo sapiens fructose-1 / 6- ...Growth-inhibiting protein 17 / cDNA FLJ75786 / highly similar to Homo sapiens fructose-1 / 6-bisphosphatase 1 (FBP1) / mRNA


分子量: 36859.418 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FBP1, hCG_1640493 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q2TU34, UniProt: P09467*PLUS, fructose-bisphosphatase
#2: 化合物
ChemComp-95J / N-[(5-bromo-1,3-thiazol-2-yl)carbamoyl]-5-(1,2-oxazol-3-yl)thiophene-2-sulfonamide


分子量: 435.297 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C11H7BrN4O4S3
#3: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1094 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.88 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M HEPES pH 7.0, 0.1M AMMONIUM ACETATE, 12% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.095→19.977 Å / Num. obs: 91565 / % possible obs: 98.8 %

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.23データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.095→19.977 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 17.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1953 4584 5.01 %
Rwork0.1494 86981 -
obs0.1517 91565 98.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 100.52 Å2 / Biso mean: 23.8593 Å2 / Biso min: 3.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.095→19.977 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9729 0 92 1094 10915
Biso mean--30.61 35.6 -
残基数----1271
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00810022
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.92313549
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0591531
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061733
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0086081
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDRmsタイプ
11A6090X-RAY DIFFRACTION9.245TORSIONAL
12B6090X-RAY DIFFRACTION9.245TORSIONAL
13C6090X-RAY DIFFRACTION9.245TORSIONAL
14D6090X-RAY DIFFRACTION9.245TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.095-2.11880.22661040.19351852195665
2.1188-2.14370.22971450.18312890303598
2.1437-2.16980.22591490.186228933042100
2.1698-2.19720.22681610.180428793040100
2.1972-2.22610.24861660.182128853051100
2.2261-2.25650.24711510.178929033054100
2.2565-2.28870.23741490.164628993048100
2.2887-2.32280.19421480.153529383086100
2.3228-2.35910.20941630.15328292992100
2.3591-2.39770.23411610.155429583119100
2.3977-2.4390.20621680.156228603028100
2.439-2.48320.22031600.152929073067100
2.4832-2.53090.19441660.153328863052100
2.5309-2.58250.20271490.157229313080100
2.5825-2.63850.20831480.147628953043100
2.6385-2.69970.22161480.143329353083100
2.6997-2.76710.19341560.142229063062100
2.7671-2.84170.21521290.142829433072100
2.8417-2.92510.21381550.143629423097100
2.9251-3.01920.19971470.148429113058100
3.0192-3.12670.19591400.146429623102100
3.1267-3.25140.16621700.139429343104100
3.2514-3.39870.18311370.14229593096100
3.3987-3.57690.17251560.135929583114100
3.5769-3.79950.18441390.135929763115100
3.7995-4.09060.17631790.134829383117100
4.0906-4.4980.15991710.128829773148100
4.498-5.13920.15281380.12630313169100
5.1392-6.43860.19881600.167830323192100
6.4386-19.97750.20021710.17231723343100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0308-0.0065-0.00150.0074-0.00060.0257-0.01620.04170.00190.03320.01380.0359-0.0926-0.0656-0.02110.09740.00730.00910.07760.01220.04415.85743.050116.3922
20.0226-0.0106-0.00870.0215-0.01730.0527-0.04280.11010.0403-0.03220.0222-0.0022-0.13690.0916-0.02380.14-0.04440.01140.14680.01330.099234.031943.324311.0328
30.0098-0.0110.00330.0598-0.00860.0040.02410.02840.0265-0.0402-0.0169-0.0511-0.03580.03890.01350.1346-0.12380.05610.19170.03960.040136.627445.50752.7835
40.0181-0.0141-0.00240.0062-0.00140.02080.0014-0.0821-0.10010.00690.02610.0359-0.00550.02480.02020.04810.0135-0.00420.0876-0.0110.124936.242419.147237.1305
50.0673-0.0147-0.00940.01320.00390.01230.05410.0894-0.0842-0.02170.0383-0.03950.00230.11690.1127-0.06430.0580.07060.1101-0.0730.042241.248818.417518.9687
60.0097-0.00320.00470.01450.00080.0035-0.00130.0458-0.03190.0004-0.0289-0.0181-0.00030.0466-0.03830.01990.069400.2106-0.06570.090949.232616.187116.3408
70.0150.00140.00070.00850.00710.02080.02110.00950.0484-0.05380.0184-0.0299-0.09420.01940.01740.13020.01590.01950.0279-0.00560.072216.502848.724739.8221
80.0221-0.0039-0.00710.03230.01080.0152-0.0219-0.0283-0.00110.00440.0012-0.0052-0.02170.0214-0.01310.14580.02430.0530.0085-0.010.093112.432653.569146.953
90.0181-0.00910.01250.0180.00510.01360.02360.0010.0577-0.0259-0.00430.0713-0.0575-0.06300.08410.01450.01820.07950.00280.0932-3.473842.447447.0577
100.0017-0.00810.00020.0266-0.0024-0.00090.0211-0.02460.03380.05110.01770.0166-0.0442-0.04420.0398-0.00450.15250.0655-0.0566-0.040.0443-4.746248.618553.6283
110.0026-0.00050.00050.000800.00010.0008-0.009-0.0176-0.00180.0026-0.00680.01720.0098-00.13740.0225-0.03830.17760.02170.315127.27969.387247.2067
120.00350.00450.00230.00620.00130.00630.0020.0262-0.0314-0.02090.0154-0.00820.0237-0.00410.0060.0318-0.00080.00550.0536-0.00340.047410.729719.062233.164
130.00390.0005-0.00480.00810.0010.00490.0160.0108-0.0241-0.02150.01010.00810.0192-0.00130.00540.09230.002-0.00670.0360.00020.11655.41695.677336.9314
140.00620.0051-0.00480.024700.01720.00290.00060.0116-0.00130.00330.0132-0.0186-0.02820.0020.08430.0040.01480.00410.01380.10983.71858.511543.3057
150.0026-0.0021-0.00520.01060.00190.01380.0119-0.0073-0.03060.00010.0084-0.005-0.00280.0080.00680.06870.03230.00820.00750.01360.085212.417614.794749.6157
160.00770.00710.00490.00290.00530.00220.0213-0.0044-0.0190.04520.0007-0.0420.01950.009900.11180.00110.00460.11630.01420.091614.927622.514454.019
170.00180.0006-00.001-0.00090.0002-0.00260.0130.00390.00210.00510.01010.0067-0.01-0.00060.1208-0.02640.04110.10670.02410.1062-10.773624.717564.548
180.0020.0003-0.00020.0033-0.00110.00120.00150.0086-0.0026-0.0046-0.001-0.00160.0033-0-0.00070.1401-0.00940.03440.0896-0.00710.0625-1.112430.467966.3818
190.001-0.0014-0.00130.00040.00170.0024-0.00890.004-0.00340.0054-0.00760.0101-0.00590.0005-00.0941-0.01640.01190.0739-0.00830.0811-1.738820.466356.1816
200.00810.0008-0.00330.00870.00390.00380.02690.0004-0.02390.0478-0.02110.04720.0082-0.0075-0.00260.0933-0.0060.00770.07380.0280.0786-0.89411.763258.9718
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 9 through 122 )A9 - 122
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 123 through 247 )A123 - 247
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 248 through 335 )A248 - 335
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 9 through 122 )B9 - 122
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 123 through 247 )B123 - 247
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 248 through 335 )B248 - 335
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 9 through 106 )C9 - 106
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 107 through 148 )C107 - 148
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 149 through 247 )C149 - 247
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 248 through 335 )C248 - 335
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 9 through 28 )D9 - 28
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 29 through 88 )D29 - 88
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 89 through 122 )D89 - 122
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 123 through 155 )D123 - 155
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 156 through 179 )D156 - 179
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 180 through 212 )D180 - 212
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'D' and (resid 213 through 231 )D213 - 231
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 232 through 247 )D232 - 247
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resid 248 through 274 )D248 - 274
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'D' and (resid 275 through 335 )D275 - 335

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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