English [日本語]
- PDB-5oqv: Near-atomic resolution fibril structure of complete amyloid-beta(... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

データがありません

-
基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 5oqv
タイトルNear-atomic resolution fibril structure of complete amyloid-beta(1-42) by cryo-EM
構成要素Amyloid beta A4 protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid (アミロイド) / fibril / aggregation / Alzheimer's disease (アルツハイマー病) / Protein fibril
機能・相同性RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / The NLRP3 inflammasome / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / G alpha (q) signalling events / E2 domain superfamily / Amyloid beta A4 protein / G alpha (i) signalling events / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain ...RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / The NLRP3 inflammasome / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / G alpha (q) signalling events / E2 domain superfamily / Amyloid beta A4 protein / G alpha (i) signalling events / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / TAK1 activates NFkB by phosphorylation and activation of IKKs complex / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / PH-like domain superfamily / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Platelet degranulation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / ECM proteoglycans / Amyloidogenic glycoprotein intracellular domain signature. / Amyloid fiber formation / Amyloidogenic glycoprotein extracellular domain signature. / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloidogenic glycoprotein / TRAF6 mediated NF-kB activation / Post-translational protein phosphorylation / beta-amyloid precursor protein C-terminus / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / positive regulation of cellular response to thapsigargin / positive regulation of G-protein coupled receptor internalization / positive regulation of cellular response to tunicamycin / regulation of acetylcholine-gated cation channel activity / amylin binding / positive regulation of protein import / heparan sulfate binding / receptor activator activity / positive regulation of response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / regulation of response to calcium ion / endosome to plasma membrane transport vesicle / acetylcholine receptor activator activity / collateral sprouting in absence of injury / regulation of dendritic spine maintenance / cellular response to norepinephrine stimulus / リポタンパク質 / positive regulation of oxidative stress-induced neuron death / synaptic growth at neuromuscular junction / microglia development / growth cone lamellipodium / negative regulation of mitochondrion organization / mating behavior / regulation of synapse structure or activity / regulation of amyloid fibril formation / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / protein trimerization / astrocyte projection / regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / 細胞 / growth cone filopodium / regulation of spontaneous synaptic transmission / axo-dendritic transport / tumor necrosis factor production / axon midline choice point recognition / astrocyte activation involved in immune response / positive regulation of astrocyte activation / intermediate-density lipoprotein particle / positive regulation of amyloid fibril formation / PTB domain binding / suckling behavior / modulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of microglial cell activation / go:0030816: / amyloid-beta complex / neuron remodeling / positive regulation of G-protein coupled receptor protein signaling pathway / acetylcholine receptor binding / activation of MAPKKK activity / positive regulation of amyloid-beta formation / main axon / 繊毛 / positive regulation of cell activation / high-density lipoprotein particle / lipoprotein metabolic process / peptidase activator activity
機能・相同性情報
試料の由来Homo sapiens (ヒト)
実験手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 4 Å 分解能
データ登録者Gremer, L. / Schoelzel, D. / Schenk, C. / Reinartz, E. / Labahn, J. / Ravelli, R. / Tusche, M. / Lopez-Iglesias, C. / Hoyer, W. / Heise, H. / Willbold, D. / Schroeder, G.F.
引用ジャーナル: Science / : 2017
タイトル: Fibril structure of amyloid-β(1-42) by cryo-electron microscopy.
著者: Lothar Gremer / Daniel Schölzel / Carla Schenk / Elke Reinartz / Jörg Labahn / Raimond B G Ravelli / Markus Tusche / Carmen Lopez-Iglesias / Wolfgang Hoyer / Henrike Heise / Dieter Willbold / Gunnar F Schröder
要旨: Amyloids are implicated in neurodegenerative diseases. Fibrillar aggregates of the amyloid-β protein (Aβ) are the main component of the senile plaques found in brains of Alzheimer's disease ...Amyloids are implicated in neurodegenerative diseases. Fibrillar aggregates of the amyloid-β protein (Aβ) are the main component of the senile plaques found in brains of Alzheimer's disease patients. We present the structure of an Aβ(1-42) fibril composed of two intertwined protofilaments determined by cryo-electron microscopy (cryo-EM) to 4.0-angstrom resolution, complemented by solid-state nuclear magnetic resonance experiments. The backbone of all 42 residues and nearly all side chains are well resolved in the EM density map, including the entire N terminus, which is part of the cross-β structure resulting in an overall "LS"-shaped topology of individual subunits. The dimer interface protects the hydrophobic C termini from the solvent. The characteristic staggering of the nonplanar subunits results in markedly different fibril ends, termed "groove" and "ridge," leading to different binding pathways on both fibril ends, which has implications for fibril growth.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2017年8月14日 / 公開: 2017年9月13日
改定日付Data content typeGroupCategoryItemProviderタイプ
1.02017年9月13日Structure modelrepositoryInitial release
1.12017年9月20日Structure modelDatabase referencescitation / citation_author_citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
1.22017年9月27日Structure modelStructure summarystruct_keywords_struct_keywords.text
1.32017年10月18日Structure modelDatabase referencescitation_citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-3851
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3851
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Amyloid beta A4 protein
B: Amyloid beta A4 protein
C: Amyloid beta A4 protein
D: Amyloid beta A4 protein
E: Amyloid beta A4 protein
F: Amyloid beta A4 protein
G: Amyloid beta A4 protein
H: Amyloid beta A4 protein
I: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6819
ポリマ-40,6819
非ポリマ-00
0
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area (Å2)29420
ΔGint (kcal/M)-125
Surface area (Å2)15810
実験手法PISA

-
構成要素

#1: タンパク質・ペプチド
Amyloid beta A4 protein / ABPP / APPI / APP / Alzheimer disease amyloid protein / Amyloid precursor protein / Beta-amyloid precursor protein / Cerebral vascular amyloid peptide / CVAP / PreA4 / Protease nexin-II / PN-II


分子量: 4520.087 Da / 分子数: 9 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APP, A4, AD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05067

-
実験情報

-
実験

実験実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Beta-amyloid protein 42 fibrilsAmyloid beta / タイプ: COMPLEX / Entity ID: 1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液詳細: in water / pH: 2
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer ID
130 % (v/v)acetonitrile1
20.1 % (v/v)trifluoroacetic acid1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R 1.2/1.3 Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE
詳細: 2.5 microL sample was applied to the grid, blotted for 2.5 s before plunging.

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡顕微鏡モデル: FEI TECNAI ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 110000 / Cs: 2.7 mm
撮影平均照射時間: 2 sec. / 電子線照射量: 24 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2026

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2EPU1.8.0.1533image acquisition
4SPARX4.0CTF correctionsxcter
9SPARX4.0initial Euler assignmentsxhelicon
10SPARX4.0final Euler assignmentsxheliconlocal.py
12SPARX4.03D reconstruction
13PHENIX1.11.1model refinement
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -179.275 deg. / 軸方向距離/サブユニット: 2.335 Å / 回転・らせん対称性: C1
3次元再構成分解能: 4 Å / 分解能の評価方法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 127765
詳細: For the even/odd test, the fibrils were split after the final reconstruction (no gold-standard). These two half sets were then refined further independently for another 12 iterations.
クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築精密化のプロトコル: AB INITIO MODEL / 精密化に使用した空間: REAL
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient

+
万見について

-
お知らせ

-
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

+
2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

+
2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

+
2016年4月13日: Omokage検索が速くなりました

Omokage検索が速くなりました

  • データアクセスプロセスを見直し、計算時間をこれまでの半分程度に短縮しました。
  • これまで以上に、生体分子の「カタチの類似性」をお楽しみください!

関連情報: Omokage検索

すべてのお知らせ

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る