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- PDB-5oqv: Near-atomic resolution fibril structure of complete amyloid-beta(... -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 5oqv
タイトルNear-atomic resolution fibril structure of complete amyloid-beta(1-42) by cryo-EM
記述子Amyloid beta A4 protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid / fibril / aggregation / Alzheimer's disease / Protein fibril
試料の由来Homo sapiens / ヒト
手法電子顕微鏡 (4 Å 分解能 / Filament / らせん対称)
データ登録者Gremer, L. / Schoelzel, D. / Schenk, C. / Reinartz, E. / Labahn, J. / Ravelli, R. / Tusche, M. / Lopez-Iglesias, C. / Hoyer, W. / Heise, H. / Willbold, D. / Schroeder, G.F.
引用Science, 2017, 358, 116-119

Science, 2017, 358, 116-119 万見文献
Fibril structure of amyloid-β(1-42) by cryo-electron microscopy.
Lothar Gremer / Daniel Schölzel / Carla Schenk / Elke Reinartz / Jörg Labahn / Raimond B G Ravelli / Markus Tusche / Carmen Lopez-Iglesias / Wolfgang Hoyer / Henrike Heise / Dieter Willbold / Gunnar F Schröder

構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2017年8月14日 / 公開: 2017年9月13日
改定日付Data content typeGroupCategoryItemProviderタイプ
1.02017年9月13日Structure modelrepositoryInitial release
1.12017年9月20日Structure modelDatabase referencescitation / citation_author_citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
1.22017年9月27日Structure modelStructure summarystruct_keywords_struct_keywords.text
1.32017年10月18日Structure modelDatabase referencescitation_citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-3851
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3851
  • UCSF CHIMERAによる作画
  • ダウンロード
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断面手前 <=> 奥

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方向 Rotation
その他 /
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ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amyloid beta A4 protein
B: Amyloid beta A4 protein
C: Amyloid beta A4 protein
D: Amyloid beta A4 protein
E: Amyloid beta A4 protein
F: Amyloid beta A4 protein
G: Amyloid beta A4 protein
H: Amyloid beta A4 protein
I: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6819
ポリマ-40,6819
非ポリマ-00
0
#1


タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area (Å2)29420
ΔGint (kcal/M)-125
Surface area (Å2)15810
手法PISA

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構成要素

#1: L型ポリペプチド
Amyloid beta A4 protein / ABPP / APPI / APP / Alzheimer disease amyloid protein / Amyloid precursor protein / Beta-amyloid precursor protein / Cerebral vascular amyloid peptide / CVAP / PreA4 / Protease nexin-II / PN-II


分子量: 4520.087 Da / 分子数: 9 / 由来: (組換発現) Homo sapiens / ヒト / 参照: UniProt: P05067

細胞要素

分子機能

生物学的過程

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実験情報

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実験

実験手法: ELECTRON MICROSCOPY
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: HELICAL

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試料調製

構成要素名称: Beta-amyloid protein 42 fibrils / タイプ: COMPLEX / Entity ID: 1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli
緩衝液詳細: in water / pH: 2
緩衝液成分
ID濃度単位名称Buffer ID
130% (v/v)acetonitrile1
20.1% (v/v)trifluoroacetic acid1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R 1.2/1.3 Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE
詳細: 2.5 microL sample was applied to the grid, blotted for 2.5 s before plunging.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡顕微鏡モデル: FEI TECNAI ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 110000 / Cs: 2.7 mm
撮影平均照射時間: 2 sec. / 電子線照射量: 24 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2026

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリImaging ID詳細Image processing IDFitting ID
2EPU1.8.0.1533IMAGE ACQUISITION1
4SPARX4.0CTF CORRECTIONsxcter1
9SPARX4.0INITIAL EULER ASSIGNMENTsxhelicon1
10SPARX4.0FINAL EULER ASSIGNMENTsxheliconlocal.py1
12SPARX4.0RECONSTRUCTION1
13PHENIX1.11.1MODEL REFINEMENT1
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -179.275 deg. / 軸方向距離/サブユニット: 2.335 Å / 回転・らせん対称性: C1
3次元再構成分解能: 4 Å / 分解能の評価方法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 127765
詳細: For the even/odd test, the fibrils were split after the final reconstruction (no gold-standard). These two half sets were then refined further independently for another 12 iterations.
クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築精密化のプロトコル: AB INITIO MODEL / 精密化に使用した空間: REAL
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2017年10月4日: この分野の3人の先駆者が、ノーベル化学賞を受賞しました

この分野の3人の先駆者が、ノーベル化学賞を受賞しました

  • Jacques Dubochet (University of Lausanne, Switzerland)は、電子顕微鏡試料の氷包埋法(いわゆるクライオ電顕法)を開発しました。EMDBやPDBにある電子顕微鏡のエントリの大多数がこの方法を利用しています。
  • Joachim Frank (Columbia University, New York, USA)は、単粒子解析法を開拓しました。EMDBとPDBの電子顕微鏡エントリの大多数がこの解析法によるものです。また、広く利用されている画像解析ソフトェア「Spider」の開発者でもあります。EM Navigatorでもマップデータの画像作成などにSpiderを利用しています。
  • Richard Henderson (MRC Laboratory of Molecular Biology, Cambridge, UK)は電子顕微鏡による生体分子の立体構造解析の始祖です。電子顕微鏡による最初のPDBエントリであるPDB-1brdは、彼によるものです。

外部リンク: The 2017 Nobel Prize in Chemistry - Press Release

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator (旧版) / 万見 (旧版)

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi) / EM Navigator (旧版) / 万見 (旧版)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • 旧バージョンのすべての機能をこちらに移植する予定です
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: 万見 (旧版) / EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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