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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5okn | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human SHIP2 Phosphatase-C2 D607A mutant | ||||||
要素 | Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2 | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / SHIP2 (ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸 5-ホスファターゼ) / Phosphatase (ホスファターゼ) / C2 / phosphatidylinositol (3 / 4 / 5)-triphosphate | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸 5-ホスファターゼ / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / ruffle assembly / regulation of actin filament organization / phosphatidylinositol dephosphorylation / endochondral ossification / phosphatidylinositol biosynthetic process / immune system process ...negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸 5-ホスファターゼ / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / ruffle assembly / regulation of actin filament organization / phosphatidylinositol dephosphorylation / endochondral ossification / phosphatidylinositol biosynthetic process / immune system process / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / establishment of mitotic spindle orientation / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / regulation of immune response / Interleukin receptor SHC signaling / SH2 domain binding / basal plasma membrane / post-embryonic development / filopodium / actin filament organization / response to insulin / SH3 domain binding / 紡錘体 / エンドサイトーシス / glucose metabolic process / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / regulation of protein localization / lamellipodium / actin binding / 細胞接着 / nuclear speck / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / ゴルジ体 / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å | ||||||
データ登録者 | Le Coq, J. / Lietha, D. | ||||||
引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2017 タイトル: Structural basis for interdomain communication in SHIP2 providing high phosphatase activity. 著者: Le Coq, J. / Camacho-Artacho, M. / Velazquez, J.V. / Santiveri, C.M. / Gallego, L.H. / Campos-Olivas, R. / Dolker, N. / Lietha, D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5okn.cif.gz | 1.3 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5okn.ent.gz | 1.1 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5okn.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ok/5okn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ok/5okn | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 8分子 ABCDEFGH
#1: タンパク質 | 分子量: 52706.492 Da / 分子数: 8 / 変異: D607A / 由来タイプ: 組換発現 詳細: The first two residues are from the expression vector in which the gene was cloned. 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INPPL1, SHIP2 / プラスミド: pOPINJ / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta2(DE3)pLysS 参照: UniProt: O15357, ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸 5-ホスファターゼ |
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-非ポリマー , 5種, 320分子
#2: 化合物 | ChemComp-B3P / #3: 化合物 | ChemComp-EDO / #4: 化合物 | ChemComp-PO4 / #5: 化合物 | ChemComp-MG / #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.5 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: 0.1 M Bis-Tris propane, pH 7.0, 0.4 M KSCN, 20% (w/v) PEG3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月28日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.8726 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.65→49.17 Å / Num. obs: 119204 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9 % / CC1/2: 0.996 / Rpim(I) all: 0.055 / Net I/σ(I): 13.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.65→2.7 Å / 冗長度: 8.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / CC1/2: 0.7 / Rpim(I) all: 0.467 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.65→49.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 25.312 / SU ML: 0.245 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.121 / ESU R Free: 0.32 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 60.007 Å2
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精密化ステップ | サイクル: 1 / 解像度: 2.65→49.17 Å
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拘束条件 |
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