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- PDB-5n9w: Structure of adenylation domain THR1 involved in the biosynthesis... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n9w
タイトルStructure of adenylation domain THR1 involved in the biosynthesis of 4-chlorothreonine in Streptomyces SP.OH-5093, apo structure
要素Adenylation domainアデニリル化
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / adenylation domain (アデニリル化) / substrate specificity / non-ribosomal code
機能・相同性
機能・相同性情報


antibiotic biosynthetic process / ATP binding
類似検索 - 分子機能
AMP-binding / ANL, C-terminal domain / ANL, N-terminal domain / Amino acid adenylation domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 ...AMP-binding / ANL, C-terminal domain / ANL, N-terminal domain / Amino acid adenylation domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / AMP-binding enzyme / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / Adenylation domain
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.456 Å
データ登録者Savino, C. / Vallone, B. / Scaglione, A. / Parisi, G. / Montemiglio, L.C. / Fullone, M.R. / Grgurina, I.
資金援助 イタリア, 2件
組織認可番号国
Sapienza University of RomeC26A14P4BP イタリア
Regione Lazio ProToxFILAS-RU-2014-1020 イタリア
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2017
タイトル: Structure of the adenylation domain Thr1 involved in the biosynthesis of 4-chlorothreonine in Streptomyces sp. OH-5093-protein flexibility and molecular bases of substrate specificity.
著者: Scaglione, A. / Fullone, M.R. / Montemiglio, L.C. / Parisi, G. / Zamparelli, C. / Vallone, B. / Savino, C. / Grgurina, I.
履歴
登録2017年2月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2017年7月26日ID: 5APL
改定 1.02017年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylation domain
B: Adenylation domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,6275
ポリマ－115,4502
非ポリマー1773
水1,62190
1
A: Adenylation domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,7842
ポリマ－57,7251
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Adenylation domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,8433
ポリマ－57,7251
非ポリマー1182
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)177.633, 52.806, 108.861
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.81, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Adenylation domain / アデニリル化


分子量: 57724.941 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Streptomyces sp. (バクテリア) / 遺伝子: thr1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: H6SG27
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.45 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0,2M Magnesium Acetate 0,1M Sodium Cacodylate 20% w/v PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.456→50 Å / Num. obs: 35853 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.456→2.6 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.81 / Mean I/σ(I) obs: 2.25 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1647精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VNQ

3vnq


解像度: 2.456→46.955 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.85
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2699 1793 5 %
Rwork0.1973 --
obs0.2009 35843 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.456→46.955 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7353 0 12 90 7455
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0097544
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.20510269
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6692743
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0511156
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071347
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4558-2.52210.38841340.27462543X-RAY DIFFRACTION97
2.5221-2.59640.34221350.24492575X-RAY DIFFRACTION100
2.5964-2.68020.31261380.23542620X-RAY DIFFRACTION100
2.6802-2.77590.34551370.25092589X-RAY DIFFRACTION100
2.7759-2.88710.30931370.23672600X-RAY DIFFRACTION100
2.8871-3.01840.32771360.24812597X-RAY DIFFRACTION100
3.0184-3.17750.29881390.23122627X-RAY DIFFRACTION100
3.1775-3.37660.32981370.2112606X-RAY DIFFRACTION100
3.3766-3.63720.23571380.19012620X-RAY DIFFRACTION100
3.6372-4.0030.25261390.17572639X-RAY DIFFRACTION100
4.003-4.58190.22171380.15252640X-RAY DIFFRACTION100
4.5819-5.7710.23371410.16592660X-RAY DIFFRACTION100
5.771-46.96330.23221440.18352734X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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