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- PDB-5le0: MICAL1 Cterminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5le0
タイトルMICAL1 Cterminal domain
要素Protein-methionine sulfoxide oxidase MICAL1
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / MICAL
機能・相同性
機能・相同性情報


hippocampal mossy fiber expansion / NADPH oxidase H202-forming activity / F-actin monooxygenase / NAD(P)H oxidase (H2O2-forming) / sulfur oxidation / regulation of regulated secretory pathway / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / actin filament depolymerization / 中間径フィラメント ...hippocampal mossy fiber expansion / NADPH oxidase H202-forming activity / F-actin monooxygenase / NAD(P)H oxidase (H2O2-forming) / sulfur oxidation / regulation of regulated secretory pathway / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / actin filament depolymerization / 中間径フィラメント / 細胞結合 / actin filament bundle assembly / cytoskeleton organization / FAD binding / negative regulation of protein phosphorylation / マイクロフィラメント / monooxygenase activity / small GTPase binding / SH3 domain binding / actin filament binding / マイクロフィラメント / actin binding / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / midbody / endosome membrane / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / シグナル伝達 / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
DUF3585 / bMERB domain / Bivalent Mical/EHBP Rab binding domain / bMERB domain profile. / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / FAD-binding domain ...DUF3585 / bMERB domain / Bivalent Mical/EHBP Rab binding domain / bMERB domain profile. / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / FAD-binding domain / FAD binding domain / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
[F-actin]-monooxygenase MICAL1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Hammich, H. / Pylypenko, O. / Houdusse, A.
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2017
タイトル: Oxidation of F-actin controls the terminal steps of cytokinesis.
著者: Fremont, S. / Hammich, H. / Bai, J. / Wioland, H. / Klinkert, K. / Rocancourt, M. / Kikuti, C. / Stroebel, D. / Romet-Lemonne, G. / Pylypenko, O. / Houdusse, A. / Echard, A.
履歴
登録2016年6月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月8日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Protein-methionine sulfoxide oxidase MICAL1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6671
ポリマ-17,6671
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.780, 52.780, 157.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

#1: タンパク質 Protein-methionine sulfoxide oxidase MICAL1 / Molecule interacting with CasL protein 1 / MICAL-1 / NEDD9-interacting protein with calponin ...Molecule interacting with CasL protein 1 / MICAL-1 / NEDD9-interacting protein with calponin homology and LIM domains


分子量: 17666.594 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 918-1067 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MICAL1, MICAL, NICAL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8TDZ2, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; ...参照: UniProt: Q8TDZ2, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; NADHまたはNADPHを片方の電子供与体とし、1つの酸素原子を取り込む

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.09 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: EG

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97887 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97887 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→43.8 Å / Num. obs: 3734 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 26.56
反射 シェル解像度: 3.3→3.418 Å / Rmerge(I) obs: 0.317 / Num. unique all: 358

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.3→43.8 Å / SU ML: 0 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 26.23
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3063 185 4.96 %
Rwork0.2708 --
obs0.2725 3729 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→43.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数956 0 0 0 956
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005958
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5971287
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.982605
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031153
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003171
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.4179 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4159 18 -
Rwork0.3117 338 -
obs--99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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