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万見
- PDB-6j44: Crystal structure of the redefined DNA-binding domain of human XPA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j44
タイトルCrystal structure of the redefined DNA-binding domain of human XPA
要素DNA repair protein complementing XP-A cells
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA repair / nucleotide excision repair / scaffold protein / zinc finger
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide-excision repair factor 1 complex / nucleotide-excision repair involved in interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / response to auditory stimulus / UV protection / UV-damage excision repair / protein localization to nucleus / nucleotide-excision repair / base-excision repair / Dual Incision in GG-NER ...nucleotide-excision repair factor 1 complex / nucleotide-excision repair involved in interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / response to auditory stimulus / UV protection / UV-damage excision repair / protein localization to nucleus / nucleotide-excision repair / base-excision repair / Dual Incision in GG-NER / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / sequence-specific double-stranded DNA binding / damaged DNA binding / nuclear body / protein domain specific binding / DNA repair / protein homodimerization activity / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleotide Excision Repair Protein XPA (XPA-MBD); B Chain A / XPA C-terminal domain / XPA protein N-terminal / XPA / Zinc finger, XPA-type, conserved site / XPA, C-terminal / XPA, conserved site / XPA protein C-terminus / XPA protein signature 1. / XPA protein signature 2. ...Nucleotide Excision Repair Protein XPA (XPA-MBD); B Chain A / XPA C-terminal domain / XPA protein N-terminal / XPA / Zinc finger, XPA-type, conserved site / XPA, C-terminal / XPA, conserved site / XPA protein C-terminus / XPA protein signature 1. / XPA protein signature 2. / XPA domain superfamily / Putative DNA-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein complementing XP-A cells
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Lian, F.M. / Yang, X. / Yang, W. / Jiang, Y.L. / Qian, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31700672 中国
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2019
タイトル: Structural characterization of the redefined DNA-binding domain of human XPA.
著者: Lian, F.M. / Yang, X. / Yang, W. / Jiang, Y.L. / Qian, C.
履歴
登録2019年1月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein complementing XP-A cells
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5392
ポリマ－17,4731
非ポリマー651
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area9470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.982, 66.982, 35.462
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number143
Space group name H-MP3

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要素

#1: タンパク質 DNA repair protein complementing XP-A cells / Xeroderma pigmentosum group A-complementing protein


分子量: 17473.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XPA, XPAC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P23025
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.58 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 1.8 M Ammonium citrate tribasic

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 1.2824 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2824 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→50 Å / Num. obs: 10924 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 43.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.125 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.132 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 2.06→2.13 Å / 冗長度: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 0.442 / Num. unique obs: 1077 / Rpim(I) all: 0.154 / Rrim(I) all: 0.468 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.06→35.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.182 / ESU R Free: 0.163
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2392 514 4.7 %RANDOM
Rwork0.2022 ---
obs0.2039 10405 99.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 98.03 Å2 / Biso mean: 50.546 Å2 / Biso min: 32.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.59 Å2-0.3 Å2-0 Å2
2---0.59 Å2-0 Å2
3---1.92 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.06→35.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1063 0 1 36 1100
Biso mean--60.53 46.65 -
残基数----126
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0191077
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.021057
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3721.9891429
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.50132470
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2295124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.01924.90955
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.55115243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.498158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2151
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021136
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.02204
LS精密化 シェル解像度: 2.064→2.118 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 30 -
Rwork0.251 740 -
all-770 -
obs--95.89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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