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万見
- PDB-5jhn: Structure of G9a SET-domain with Histone H3K9Ala mutant peptide a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jhn
タイトルStructure of G9a SET-domain with Histone H3K9Ala mutant peptide and bound S-adenosylmethionine
要素
  • Histone H3.1 peptide with K9A mutation
  • Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / SET-domain / Histone methyl transferase (ヒストンメチルトランスフェラーゼ) / histone peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein modification process / histone H3K56 methyltransferase activity / : / phenotypic switching / neuron fate specification / : / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / histone H3K27 methyltransferase activity / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity ...regulation of protein modification process / histone H3K56 methyltransferase activity / : / phenotypic switching / neuron fate specification / : / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / histone H3K27 methyltransferase activity / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / peptidyl-lysine dimethylation / synaptonemal complex assembly / negative regulation of autophagosome assembly / oocyte development / protein-lysine N-methyltransferase activity / C2H2 zinc finger domain binding / 受精 / : / cellular response to cocaine / : / organ growth / Transcriptional Regulation by E2F6 / spermatid development / behavioral response to cocaine / regulation of DNA replication / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Transcriptional Regulation by VENTX / long-term memory / Chromatin modifying enzymes / epigenetic regulation of gene expression / response to fungicide / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / telomere organization / cellular response to starvation / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNAメチル化 / Condensation of Prophase Chromosomes / transcription corepressor binding / HCMV Late Events / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / promoter-specific chromatin binding / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / HDMs demethylate histones / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / 遺伝的組換え / Pre-NOTCH Transcription and Translation / nucleosome assembly / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / cellular response to xenobiotic stimulus / p53 binding / 遺伝子発現 / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromatin organization / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / response to ethanol / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / nuclear speck / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / クロマチン / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / 核質 / 生体膜 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET domain / Pre-SET motif / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain ...Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET domain / Pre-SET motif / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Ankyrin repeat / Beta Complex / Ankyrin repeats (3 copies) / Histone H3 signature 1. / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Histone H3 signature 2. / Ankyrin repeat / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-アデノシルメチオニン / ヒストンH3 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Jayaram, H. / Bellon, S.F. / Poy, F.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: S-adenosyl methionine is necessary for inhibition of the methyltransferase G9a by the lysine 9 to methionine mutation on histone H3.
著者: Jayaram, H. / Hoelper, D. / Jain, S.U. / Cantone, N. / Lundgren, S.M. / Poy, F. / Allis, C.D. / Cummings, R. / Bellon, S. / Lewis, P.W.
履歴
登録2016年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
F: Histone H3.1 peptide with K9A mutation
B: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
G: Histone H3.1 peptide with K9A mutation
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,80214
ポリマ－65,4824
非ポリマー1,32010
水2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4980 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area26020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.782, 78.270, 73.121
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.34, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 919 - 1188 / Label seq-ID: 4 - 273

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BC

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 / HLA-B-associated transcript 8 / Histone H3-K9 ...Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 / HLA-B-associated transcript 8 / Histone H3-K9 methyltransferase 3 / H3-K9-HMTase 3 / Lysine N-methyltransferase 1C / Protein G9a


分子量: 31661.904 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 882-1155 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EHMT2, BAT8, C6orf30, G9A, KMT1C, NG36 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Rosetta
参照: UniProt: Q96KQ7, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, ヒストンメチルトランスフェラーゼ
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.1 peptide with K9A mutation


分子量: 1079.166 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE / S-アデノシルメチオニン


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.52 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 0.2 M Tri-ammonium citrate pH 7 and 20% w/v polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 175 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1.01 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.01 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.67→34.5 Å / Num. obs: 70175 / % possible obs: 99.19 % / 冗長度: 3.7 % / Net I/σ(I): 16.67

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
HKL-20002000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.67→34.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 2.882 / SU ML: 0.092 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.108 / ESU R Free: 0.105 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2374 3723 5 %RANDOM
Rwork0.20891 ---
obs0.21034 70175 99.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 36.414 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.88 Å20 Å21.51 Å2
2--1.09 Å20 Å2
3---0.77 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.67→34.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4482 0 62 154 4698
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0194688
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.024294
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8841.9656330
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2353.0059856
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2235560
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.79923.719242
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.89515799
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2491543
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.2674
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.025320
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021133
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.063.3662246
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.0493.3662245
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.1175.032801
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.1175.0312802
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9743.7842442
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.9743.7852443
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.915.5033529
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.36826.9885288
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.36726.9925289
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 15967 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.09 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.668→1.711 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 253 -
Rwork0.312 4869 -
obs--93.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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