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- PDB-5i2b: Crystal structure of a peptide deformylase from Burkholderia ambi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i2b
タイトルCrystal structure of a peptide deformylase from Burkholderia ambifaria with actinonin
要素Peptide deformylaseペプチドデホルミラーゼ
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / SSGCID / Burkholderia ambifaria / Peptide deformylase (ペプチドデホルミラーゼ) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


ペプチドデホルミラーゼ / peptide deformylase activity / 翻訳 (生物学) / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
ペプチドデホルミラーゼ / ペプチドデホルミラーゼ / ペプチドデホルミラーゼ / Peptide deformylase superfamily / Polypeptide deformylase / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACTINONIN / ペプチドデホルミラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia ambifaria IOP40-10 (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of a peptide deformylase from Burkholderia ambifaria with actinonin
著者: Conrady, D.G. / Dranow, D.M. / Lorimer, D.D. / Edwards, T.E.
履歴
登録2016年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月21日Group: Structure summary
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptide deformylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6648
ポリマ－20,9031
非ポリマー7617
水2,648147
1
A: Peptide deformylase
ヘテロ分子

A: Peptide deformylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,32816
ポリマ－41,8062
非ポリマー1,52214
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
Buried area4540 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area15480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.590, 70.250, 140.730
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-331-

HOH

21A-432-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Peptide deformylase / ペプチドデホルミラーゼ / PDF / Polypeptide deformylase


分子量: 20902.857 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia ambifaria IOP40-10 (バクテリア)
遺伝子: def, BamIOP4010DRAFT_5965 / プラスミド: BuamA.00078.a.B1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: B1FPK4, ペプチドデホルミラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-BB2 / ACTINONIN / 2-[(FORMYL-HYDROXY-AMINO)-METHYL]-HEPTANOIC ACID [1-(2-HYDROXYMETHYL-PYRROLIDINE-1-CARBONYL)-2-METHYL-PROPYL]-AMIDE / (-)-アクチノニン / Actinonin


分子量: 385.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H35N3O5 / コメント: 抗腫瘍剤, 抗生剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.09 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Rigaku Reagents Morpheus screen E8: 12.5% PEG1000, 12.5% PEG3350, 12.5% MPD, 0.1 M MOPS/HEPES pH 7.5, 0.03M diethyleneglycol, 0.03M triethyleneglycol, 0.03M tetraethyleneglycol, 0.03M ...詳細: Rigaku Reagents Morpheus screen E8: 12.5% PEG1000, 12.5% PEG3350, 12.5% MPD, 0.1 M MOPS/HEPES pH 7.5, 0.03M diethyleneglycol, 0.03M triethyleneglycol, 0.03M tetraethyleneglycol, 0.03M pentaethyleneglycol; BuamA.00078.a.B1.PS02512 at 17.5 mg/ml, tray 267396 e8, puck mbf3-1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2016年1月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→39.012 Å / Num. obs: 21509 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 21.27 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.028 / Net I/σ(I): 26.92
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.7-1.742.80.512.38199.1
1.74-1.790.442.66199.3
1.79-1.840.3163.73199.5
1.84-1.90.2644.47199.7
1.9-1.960.1936.351100
1.96-2.030.1368.96199.9
2.03-2.110.10611.9199.8
2.11-2.190.07915.49199.8
2.19-2.290.06718.7199.7
2.29-2.40.05622.64199.7
2.4-2.530.04725.66199.9
2.53-2.690.03831.23199.9
2.69-2.870.03137199.6
2.87-3.10.02445.18199.6
3.1-3.40.0258.96199.8
3.4-3.80.01776.78199.9
3.8-4.390.01693.871100
4.39-5.380.015103.591100
5.38-7.60.01796.381100
7.6-39.020.01699.6198.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIXdev_2299精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5HGW

5hgw


解像度: 1.7→39.012 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2045 1986 9.23 %
Rwork0.1741 --
obs0.1769 21506 99.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 95.55 Å2 / Biso mean: 32.3057 Å2 / Biso min: 12.84 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→39.012 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1292 0 123 149 1564
Biso mean--51.6 39.01 -
残基数----167
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071390
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8461877
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058201
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007245
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.559828
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7-1.74250.29781300.25141376150699
1.7425-1.78960.25451280.23921353148199
1.7896-1.84230.27191410.217213891530100
1.8423-1.90170.22311170.217913851502100
1.9017-1.96970.2321320.197313971529100
1.9697-2.04860.22471310.182613691500100
2.0486-2.14180.20891590.169313801539100
2.1418-2.25470.21671530.167813671520100
2.2547-2.3960.17881480.178913791527100
2.396-2.58090.23351360.185914011537100
2.5809-2.84060.27431260.177714201546100
2.8406-3.25140.21091500.179514091559100
3.2514-4.09580.17051590.145113971556100
4.0958-39.02210.1791760.159914981674100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.47981.43820.51247.4128-4.76076.2502-0.49930.0288-0.62410.06830.0476-0.21271.0974-0.1547-0.08210.4841-0.03010.19090.1905-0.01070.341110.227979.335311.0646
21.45751.15540.02512.2239-0.7954.7209-0.0948-0.1385-0.406-0.0311-0.08-0.16680.7524-0.06160.17690.24260.00610.07810.22310.07060.22888.880883.859521.4239
36.28791.4903-0.35251.0387-0.10551.39460.0013-0.1266-0.9329-0.4604-0.4773-0.65430.43221.41440.24490.5780.19650.09290.95930.18820.859429.549486.009923.5702
47.14872.8662-1.04524.22-2.32712.2073-0.0349-0.2294-0.01750.13170.00030.02460.03930.1360.13480.17580.01450.03130.22610.0140.121614.347295.505425.3236
51.04930.33980.1597.50974.29194.0963-0.1087-0.0381-0.139-0.1990.2659-0.4490.16090.3072-0.18590.2050.02960.07280.18050.0170.190424.979793.362611.69
61.91941.5557-0.21522.5235-0.47822.99570.0865-0.4304-0.23730.2256-0.1018-0.10080.09880.02040.02880.13750.04180.02430.20060.05650.138318.182293.678324.8953
74.1411-2.6786-1.08184.64390.93372.3190.1233-0.0049-0.0095-0.4368-0.0105-0.29670.0390.3968-0.11630.27730.00580.07220.2488-0.00130.176324.160290.28353.7666
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 0 through 10 )A0 - 10
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 11 through 61 )A11 - 61
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 62 through 77 )A62 - 77
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 78 through 87 )A78 - 87
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 88 through 112 )A88 - 112
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 113 through 147 )A113 - 147
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 148 through 169 )A148 - 169

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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