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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5hlb | ||||||||||||||||||
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タイトル | E. coli PBP1b in complex with acyl-aztreonam and moenomycin | ||||||||||||||||||
要素 | Penicillin-binding protein 1B | ||||||||||||||||||
キーワード | TRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / penicillin-binding protein (ペニシリン結合タンパク質) / inhibitor complex (酵素阻害剤) / transpeptidase / transglycosylase (グリコシルトランスフェラーゼ) / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of bipolar cell growth / cell wall repair / peptidoglycan glycosyltransferase / peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / peptidoglycan-based cell wall / outer membrane-bounded periplasmic space ...positive regulation of bipolar cell growth / cell wall repair / peptidoglycan glycosyltransferase / peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / peptidoglycan-based cell wall / outer membrane-bounded periplasmic space / regulation of cell shape / response to antibiotic / タンパク質分解 / 生体膜 / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.42 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | King, D.T. / Strynadka, N.C.J. | ||||||||||||||||||
資金援助 | カナダ, 米国, 5件
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引用 | ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2016 タイトル: Escherichia coli Penicillin-Binding Protein 1B: Structural Insights into Inhibition. 著者: King, D.T. / Wasney, G.A. / Nosella, M. / Fong, A. / Strynadka, N.C. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5hlb.cif.gz | 171.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5hlb.ent.gz | 129.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5hlb.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hl/5hlb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hl/5hlb | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 83280.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) 株: K12 / 遺伝子: mrcB, pbpF, ponB, b0149, JW0145 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P02919, peptidoglycan glycosyltransferase, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 |
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#2: 化合物 | ChemComp-M0E / |
#3: 化合物 | ChemComp-AZR / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.24 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: Drops contained 1uL of protein solution (20mg/mL protein, 100uM moenomycin and 2mM aztreonam) mixed with an equal volume of precipitant (20% w/v PEG 3350, 0.2M potassium/sodium tartate, 0.1M Bis Tris pH 8.5). |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月23日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.42→64.39 Å / Num. obs: 45993 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 44.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 12.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.42→2.48 Å / Rmerge(I) obs: 0.552 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3VMA 解像度: 2.42→35.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8579 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8491 / SU R Cruickshank DPI: 0.292 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.298 / SU Rfree Blow DPI: 0.216 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.216
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原子変位パラメータ | Biso mean: 61.29 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.374 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: 1 / 解像度: 2.42→35.43 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.42→2.48 Å / Total num. of bins used: 20
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