[日本語] English
万見
- PDB-5h3d: Helical structure of membrane tubules decorated by ACAP1 (BARPH d... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h3d
タイトルHelical structure of membrane tubules decorated by ACAP1 (BARPH doamin) protein by cryo-electron microscopy and MD simulation
要素Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / ACAP1 BARPH domain / membrane remodeling / molecular dynamics simulation (分子動力学法)
機能・相同性
機能・相同性情報


GTPase activator activity / recycling endosome membrane / protein transport / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
ArfGAP ACAP1/2/3-like / BAR domain of APPL family / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF / BAR domain / ARFGAP/RecO-like zinc finger / AH/BAR domain superfamily ...ArfGAP ACAP1/2/3-like / BAR domain of APPL family / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF / BAR domain / ARFGAP/RecO-like zinc finger / AH/BAR domain superfamily / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14 Å
データ登録者Chan, C. / Pang, X.Y. / Zhang, Y. / Sun, F. / Fan, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China 中国
引用ジャーナル: PLoS Comput Biol / 年: 2019
タイトル: ACAP1 assembles into an unusual protein lattice for membrane deformation through multiple stages.
著者: Chun Chan / Xiaoyun Pang / Yan Zhang / Tongxin Niu / Shengjiang Yang / Daohui Zhao / Jian Li / Lanyuan Lu / Victor W Hsu / Jian Zhou / Fei Sun / Jun Fan /
要旨: Studies on the Bin-Amphiphysin-Rvs (BAR) domain have advanced a fundamental understanding of how proteins deform membrane. We previously showed that a BAR domain in tandem with a Pleckstrin Homology ...Studies on the Bin-Amphiphysin-Rvs (BAR) domain have advanced a fundamental understanding of how proteins deform membrane. We previously showed that a BAR domain in tandem with a Pleckstrin Homology (PH domain) underlies the assembly of ACAP1 (Arfgap with Coil-coil, Ankryin repeat, and PH domain I) into an unusual lattice structure that also uncovers a new paradigm for how a BAR protein deforms membrane. Here, we initially pursued computation-based refinement of the ACAP1 lattice to identify its critical protein contacts. Simulation studies then revealed how ACAP1, which dimerizes into a symmetrical structure in solution, is recruited asymmetrically to the membrane through dynamic behavior. We also pursued electron microscopy (EM)-based structural studies, which shed further insight into the dynamic nature of the ACAP1 lattice assembly. As ACAP1 is an unconventional BAR protein, our findings broaden the understanding of the mechanistic spectrum by which proteins assemble into higher-ordered structures to achieve membrane deformation.
履歴
登録2016年10月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.22020年2月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

-
構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - representative helical assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2546
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2546
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
B: Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
C: Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
D: Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,3374
ポリマ－173,3374
非ポリマー00
水0
1
A: Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
B: Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
C: Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
D: Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
x 9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,560,03736
ポリマ－1,560,03736
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
helical symmetry operation8
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25590 Å2
ΔGint-150 kcal/mol
Surface area67660 Å2
2


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit, std helical frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C3 (3回回転対称))
らせん対称: (回転対称性: 3 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 9 / Rise per n subunits: 23.198 Å / Rotation per n subunits: 42.693 °)

-
要素

#1: タンパク質
Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1 / Centaurin-beta-1 / Cnt-b1


分子量: 43334.348 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACAP1, CENTB1, KIAA0050 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15027

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Helical structure of ACAP1 BARPH domain on membrane tubules
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21(DE3) / プラスミド: pGEX-6p-1
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 50mM HEPES, pH7.4, 100mM NaCl, pH 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
150 mMHepes1
2100 mMNaCl塩化ナトリウム1
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: The ACAP1 BAR-PH protein (4 mg/ml) was incubated with liposomes(2 mg/ml)
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Homemade
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 289 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア名称: SerialEM / カテゴリ: 画像取得
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
らせん対称回転角度/サブユニット: 42.72 ° / 軸方向距離/サブユニット: 23.2 Å / らせん対称軸の対称性: C3
3次元再構成手法: HELICAL / 解像度: 14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 304 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: cross correlation

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る