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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 5h3d
タイトルHelical structure of membrane tubules decorated by ACAP1 (BARPH doamin) protein by cryo-electron microscopy and MD simulation
構成要素Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / ACAP1 BARPH domain / membrane remodeling / molecular dynamics simulation
機能・相同性BAR domain of APPL family / ARFGAP/RecO-like zinc finger / Ankyrin repeat region circular profile. / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Ankyrin repeat profile. / PH domain profile. / Ankyrin repeats (3 copies) / Putative GTPase activating protein for Arf / PH domain / ArfGAP domain superfamily ...BAR domain of APPL family / ARFGAP/RecO-like zinc finger / Ankyrin repeat region circular profile. / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Ankyrin repeat profile. / PH domain profile. / Ankyrin repeats (3 copies) / Putative GTPase activating protein for Arf / PH domain / ArfGAP domain superfamily / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / AH/BAR domain superfamily / Ankyrin repeat-containing domain / PH-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Pleckstrin homology domain / Arf GTPase activating protein / GTPase activator activity / protein transport / recycling endosome membrane / 生体膜 / metal ion binding / Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
機能・相同性情報
試料の由来Homo sapiens (ヒト)
実験手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 14 Å 分解能
データ登録者Chan, C. / Pang, X.Y. / Zhang, Y. / Sun, F. / Fan, J.
資金援助中国 , 1件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Electrostatic Interactions Dominated ACAP1BAR-PH Proteins Asymmetrical Membrane Binding and Lattice Assembly
著者: Chan, C. / Pang, X. / Zhang, Y. / Niu, T. / Li, J. / Hsu, V.W. / Sun, F. / Fan, J.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2016年10月22日 / 公開: 2019年1月16日

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ムービー
  • 生物学的単位 - representative helical assembly
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2546
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2546
  • UCSF Chimeraによる作画
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
B: Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
C: Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
D: Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,3374
ポリマ-173,3374
非ポリマ-00
0
1
A: Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
B: Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
C: Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
D: Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
x 9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,560,03736
ポリマ-1,560,03736
非ポリマ-00
0
タイプ名称対称操作
helical symmetry operation9
Buried area (Å2)25590
ΔGint (kcal/M)-150
Surface area (Å2)67660
2


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • helical asymmetric unit
タイプ名称対称操作
helical symmetry operation1
3


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • helical asymmetric unit, std helical frame
タイプ名称対称操作
transform to helical frame1
らせん対称Circular symmetry: 3 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Number of operations: 9 / Rise per n subunits: 23.198 Å / Rotation per n subunits: 42.693 deg.

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構成要素

#1: タンパク質・ペプチド
Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1 / Centaurin-beta-1 / Cnt-b1


分子量: 43334.348 Da / 分子数: 4 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACAP1, CENTB1, KIAA0050 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15027

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実験情報

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実験

実験実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Helical structure of ACAP1 BARPH domain on membrane tubules
タイプ: COMPLEX / Entity ID: 1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / Plasmid: pGEX-6p-1 / : BL21(DE3)
緩衝液詳細: 50mM HEPES, pH7.4, 100mM NaCl, pH 7.4 / pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer ID
150 mMHepes1
2100 mMNaCl1
試料濃度: 4 mg/ml
詳細: The ACAP1 BAR-PH protein (4 mg/ml) was incubated with liposomes(2 mg/ml)
包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 / グリッドのタイプ: Homemade
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 289 kelvins

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 75000 / 最大 デフォーカス(公称値): 3500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ冷却材: NITROGEN
試料ホルダのモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: SerialEM / カテゴリ: image acquisition
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
らせん対称回転角度/サブユニット: 42.72 deg. / 軸方向距離/サブユニット: 23.2 Å / 回転・らせん対称性: C3
3次元再構成実験手法: HELICAL / 分解能: 14 Å / 分解能の評価方法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 304 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築精密化のプロトコル: FLEXIBLE FIT / 精密化に使用した空間: REAL / 当てはまり具合の基準: cross correlation

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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