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- PDB-5gza: protein O-mannose kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gza
タイトルprotein O-mannose kinase
要素Protein O-mannose kinase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / protein O-mannose kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


O-結合型グリコシル化 / glycoprotein-mannosyl O6-kinase / carbohydrate kinase activity / muscle structure development / 水泳 / phosphotransferase activity, alcohol group as acceptor / carbohydrate phosphorylation / protein O-linked glycosylation / polysaccharide binding / ADP binding ...O-結合型グリコシル化 / glycoprotein-mannosyl O6-kinase / carbohydrate kinase activity / muscle structure development / 水泳 / phosphotransferase activity, alcohol group as acceptor / carbohydrate phosphorylation / protein O-linked glycosylation / polysaccharide binding / ADP binding / kinase activity / membrane => GO:0016020 / protein kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Protein O-mannose kinase / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / フッ化アルミニウム / 4-METHYL-2H-CHROMEN-2-ONE / Protein O-mannose kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Xiao, J.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Structure of protein O-mannose kinase reveals a unique active site architecture
著者: Zhu, Q. / Venzke, D. / Walimbe, A.S. / Anderson, M.E. / Fu, Q. / Kinch, L.N. / Wang, W. / Chen, X. / Grishin, N.V. / Huang, N. / Yu, L. / Dixon, J.E. / Campbell, K.P. / Xiao, J.
履歴
登録2016年9月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein O-mannose kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1797
ポリマ－32,8721
非ポリマー1,3066
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area14580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.550, 70.550, 66.935
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Protein O-mannose kinase / POMK / Protein kinase-like protein SgK196 / Sugen kinase 196


分子量: 32872.496 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 53-342 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: pomk, sgk196 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q5U3W1, glycoprotein-mannosyl O6-kinase
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-galactopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-galactopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGalpNAcb1-3DGlcpNAcb1-4DManpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,3,2/[a1122h-1a_1-5][a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a2112h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-2-3/a4-b1_b3-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Manp]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][b-D-GalpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 5分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム / フッ化アルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3
#6: 化合物 ChemComp-ZZ1 / 4-METHYL-2H-CHROMEN-2-ONE / 4-METHYLUMBELLIFERYL / 4-メチルクマリン


分子量: 160.169 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H8O2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, ammonium acetate, HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-h-k,-l / Fraction: 0.5
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 25224 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.117 / Net I/av σ(I): 24.36 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2-2.037.90.5140.8021100
2.03-2.0780.5060.787199.9
2.07-2.1180.4110.8861100
2.11-2.1580.3160.9241100
2.15-2.27.90.2710.9361100
2.2-2.257.80.2860.9221100
2.25-2.317.20.2350.9431100
2.31-2.377.70.2080.9571100
2.37-2.4480.1830.9731100
2.44-2.528.20.170.9711100
2.52-2.6180.1540.9751100
2.61-2.717.80.150.9741100
2.71-2.847.40.1330.9761100
2.84-2.998.10.1310.9781100
2.99-3.178.10.1250.9831100
3.17-3.4280.1220.9831100
3.42-3.767.50.1110.9821100
3.76-4.318.20.1070.9851100
4.31-5.437.80.1070.9871100
5.43-5080.1080.989199.9

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→35.275 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 26.21
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2183 1240 4.93 %
Rwork0.1968 --
obs0.2032 25148 99.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 149.79 Å2 / Biso mean: 52.2548 Å2 / Biso min: 29.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→35.275 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2308 0 85 0 2393
Biso mean--50.28 --
残基数----290
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092457
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1373332
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051367
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004415
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.857883
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9994-2.07940.27591400.31092692283295
2.0794-2.17390.28711360.2862637277395
2.1739-2.28840.26791380.29552616275494
2.2884-2.43160.25711400.27642660280094
2.4316-2.61910.31931380.26122648278695
2.6191-2.88210.23081290.24952659278895
2.8821-3.2980.2761440.2332662280695
3.298-4.15040.21291340.18772663279795
4.1504-21.83150.17841390.14042658279795
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 50.2655 Å / Origin y: 40.8287 Å / Origin z: -8.3083 Å
111213212223313233
T0.2683 Å2-0.019 Å20.0086 Å2-0.2668 Å2-0.0031 Å2--0.2924 Å2
L1.574 °2-0.1043 °2-0.2674 °2-1.4539 °20.2651 °2--1.6338 °2
S-0.007 Å °0.0229 Å °-0.1723 Å °0.0183 Å °-0.0912 Å °0.2271 Å °0.1028 Å °0.03 Å °0.0997 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA53 - 342
2X-RAY DIFFRACTION1allA381 - 403

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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