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- PDB-5fvm: Cryo electron microscopy of a complex of Tor and Lst8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fvm
タイトルCryo electron microscopy of a complex of Tor and Lst8
要素
  • SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE TOR2
  • TARGET OF RAPAMYCIN COMPLEX SUBUNIT LST8MTOR
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / CRYO-EM (低温電子顕微鏡法) / TOR / LST8 / MTOR (MTOR) / KINASE (キナーゼ) / PIKK / S/T PROTEIN KINASE / TORC1 / MTORC1 (MTORC1)
機能・相同性: / :
機能・相同性情報
生物種KLUYVEROMYCES MARXIANUS (酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.7 Å
データ登録者Baretic, D. / Berndt, A. / Ohashi, Y. / Johnson, C.M. / Williams, R.L.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Tor forms a dimer through an N-terminal helical solenoid with a complex topology.
著者: Domagoj Baretić / Alex Berndt / Yohei Ohashi / Christopher M Johnson / Roger L Williams /
要旨: The target of rapamycin (Tor) is a Ser/Thr protein kinase that regulates a range of anabolic and catabolic processes. Tor is present in two complexes, TORC1 and TORC2, in which the Tor-Lst8 ...The target of rapamycin (Tor) is a Ser/Thr protein kinase that regulates a range of anabolic and catabolic processes. Tor is present in two complexes, TORC1 and TORC2, in which the Tor-Lst8 heterodimer forms a common sub-complex. We have determined the cryo-electron microscopy (EM) structure of Tor bound to Lst8. Two Tor-Lst8 heterodimers assemble further into a dyad-symmetry dimer mediated by Tor-Tor interactions. The first 1,300 residues of Tor form a HEAT repeat-containing α-solenoid with four distinct segments: a highly curved 800-residue N-terminal 'spiral', followed by a 400-residue low-curvature 'bridge' and an extended 'railing' running along the bridge leading to the 'cap' that links to FAT region. This complex topology was verified by domain insertions and offers a new interpretation of the mTORC1 structure. The spiral of one TOR interacts with the bridge of another, which together form a joint platform for the Regulatory Associated Protein of TOR (RAPTOR) regulatory subunit.
履歴
登録2016年2月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月27日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_image_scans / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id ..._em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3329
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE TOR2
B: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE TOR2
C: TARGET OF RAPAMYCIN COMPLEX SUBUNIT LST8
D: TARGET OF RAPAMYCIN COMPLEX SUBUNIT LST8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)626,7214
ポリマ－626,7214
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given / Matrix: (-1), (-1), (1) / ベクター: 425.6, 425.6)

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE TOR2


分子量: 279407.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) KLUYVEROMYCES MARXIANUS (酵母) / 遺伝子: KMAR_30040 / 発現宿主: KLUYVEROMYCES MARXIANUS (酵母) / 参照: UniProt: A0A090BKR7
#2: タンパク質 TARGET OF RAPAMYCIN COMPLEX SUBUNIT LST8 / MTOR


分子量: 33952.672 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) KLUYVEROMYCES MARXIANUS (酵母) / 遺伝子: KMAR_20458 / 発現宿主: KLUYVEROMYCES MARXIANUS (酵母) / 参照: UniProt: A0A090BJK6
配列の詳細THE POLYPEPTIDE HAS AN N-TERMINAL 22 RESIDUE TAG AFTER TEV CLEAVGE. IT WAS CLONED FROM GENOMIC DNA. ...THE POLYPEPTIDE HAS AN N-TERMINAL 22 RESIDUE TAG AFTER TEV CLEAVGE. IT WAS CLONED FROM GENOMIC DNA. THE FIRST RESIDUE OF THE CLONED POLYPEPTIDE AFTER THE TAG CORRESPONDS TO RESIDUE 8 OF THE DATABASE ENTRY.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: COMPLEX OF TOR1 WITH LST8 / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 50 MM HEPES PH 7.4 (23 DEG C), 75 MM KCL, 250 MM NACL, 0.3 % (V/V) CHAPS, 1 MM TCEP
pH: 7.4
詳細: 50 MM HEPES PH 7.4 (23 DEG C), 75 MM KCL, 250 MM NACL, 0.3 % (V/V) CHAPS, 1 MM TCEP
試料濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, INSTRUMENT- OTHER, METHOD- 11-13 S AT 4 DEG C,

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2015年5月16日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 47000 X / 倍率（補正後）: 105263 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2RELION３次元再構成
CTF補正詳細: EACH PARTICLE (GCTF)
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 6.7 Å / 粒子像の数: 28877 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.33 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.33 Å
詳細: THE FAT AND KINASE DOMAINS (FATKIN) WERE FIT USING 4JSV FATKIN AS AN INITIAL MODEL. THE REMAINDER OF THE STRUCTURE WAS FIT WITH A POLY-ALANINE, AND AN APPROXIMATE SEQUENCE REGISTER WAS ...詳細: THE FAT AND KINASE DOMAINS (FATKIN) WERE FIT USING 4JSV FATKIN AS AN INITIAL MODEL. THE REMAINDER OF THE STRUCTURE WAS FIT WITH A POLY-ALANINE, AND AN APPROXIMATE SEQUENCE REGISTER WAS ESTABLISHED BASED ON THE PREDICED HELICAL ELEMENTS IN THE N-TERMINAL REGION AND THE HELICES VISIBLE IN THE EM DENSITY. THE ENTIRE MODEL IS POLY-ALANINE. THE TOPOLOGY OF THE MODEL WAS VERIFIED BY DETERMINING THE STRUCTURES OF VARINTS IN WHICH TENDEM RFPS WERE INSERTED INTO THE STRUCTURE. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3329. (DEPOSITION ID: 14248).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: METHOD--FLEXIBLE
原子モデル構築PDB-ID: 4JSV

4jsv

精密化最高解像度: 6.7 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 6.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23974 0 0 0 23974

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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