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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5fi0 | ||||||||||||
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タイトル | Crystal Structure of the P-Rex1 DH/PH tandem in complex with Rac1 | ||||||||||||
要素 |
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キーワード | PROTEIN BINDING / dbl homology domain / pleckstrin homology domain / beta sandwich / small GTPase | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of signaling / regulation of respiratory burst / regulation of dendrite development / negative regulation of interleukin-23 production / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / ruffle assembly ...regulation of signaling / regulation of respiratory burst / regulation of dendrite development / negative regulation of interleukin-23 production / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / ruffle assembly / engulfment of apoptotic cell / NTRK2 activates RAC1 / Inactivation of CDC42 and RAC1 / NADPH oxidase complex / neutrophil activation / respiratory burst / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / regulation of actin filament polymerization / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / cortical cytoskeleton organization / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / ruffle organization / cell projection assembly / thioesterase binding / regulation of stress fiber assembly / negative regulation of fibroblast migration / RHO GTPases activate CIT / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / Nef and signal transduction / motor neuron axon guidance / PCP/CE pathway / positive regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of nitric oxide biosynthetic process / RHO GTPases activate KTN1 / Activation of RAC1 / regulation of lamellipodium assembly / Azathioprine ADME / MET activates RAP1 and RAC1 / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of cell-substrate adhesion / regulation of small GTPase mediated signal transduction / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / lamellipodium assembly / positive regulation of Rho protein signal transduction / regulation of cell size / establishment or maintenance of cell polarity / RHOB GTPase cycle / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / small GTPase-mediated signal transduction / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / superoxide metabolic process / NRAGE signals death through JNK / Rac protein signal transduction / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of focal adhesion assembly / CDC42 GTPase cycle / semaphorin-plexin signaling pathway / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / ficolin-1-rich granule membrane / T cell differentiation / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / anatomical structure morphogenesis / RAC2 GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC3 GTPase cycle / RHO GTPases activate IQGAPs / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / positive regulation of lamellipodium assembly / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / RHO GTPases activate PKNs / Signal transduction by L1 / positive regulation of stress fiber assembly / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of microtubule polymerization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / neutrophil chemotaxis / regulation of cell migration / actin filament polymerization / positive regulation of endothelial cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / GTPase activator activity / cell chemotaxis / cell-matrix adhesion / small monomeric GTPase / secretory granule membrane / VEGFR2 mediated vascular permeability / G protein activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / dendritic shaft / actin filament organization 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.282 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Cash, J.N. / Tesmer, J.J.G. | ||||||||||||
資金援助 | 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2016 タイトル: Structural and Biochemical Characterization of the Catalytic Core of the Metastatic Factor P-Rex1 and Its Regulation by PtdIns(3,4,5)P3. 著者: Cash, J.N. / Davis, E.M. / Tesmer, J.J. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5fi0.cif.gz | 846.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5fi0.ent.gz | 712.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5fi0.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5fi0_validation.pdf.gz | 505.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5fi0_full_validation.pdf.gz | 532 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5fi0_validation.xml.gz | 70.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5fi0_validation.cif.gz | 95.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fi/5fi0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fi/5fi0 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1
NCSアンサンブル:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43066.605 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PREX1, KIAA1415 / プラスミド: pMALc2H10T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8TCU6 #2: タンパク質 | 分子量: 21811.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAC1, TC25, MIG5 / プラスミド: pMALc2H10T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63000 #3: 化合物 | ChemComp-PO4 / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.7 % |
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結晶化 | 温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: Sodium dihydrogen phosphate, PEG 8000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.127 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月12日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.127 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 3.25→35 Å / Num. obs: 42862 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 67.13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.173 / Rpim(I) all: 0.076 / Rrim(I) all: 0.19 / Χ2: 1.484 / Net I/av σ(I): 10.778 / Net I/σ(I): 5.6 / Num. measured all: 247146 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2DFK and 5D3W 解像度: 3.282→34.847 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.85 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 215.27 Å2 / Biso mean: 81.2588 Å2 / Biso min: 22.02 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 3.282→34.847 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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