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- PDB-5bv6: PKG II's Carboxyl Terminal Cyclic Nucleotide Binding Domain (CNB-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bv6
タイトルPKG II's Carboxyl Terminal Cyclic Nucleotide Binding Domain (CNB-B) in a complex with cGMP
要素cGMP-dependent protein kinase 2
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Cyclic GMP-Dependent Protein Kinase Type II
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of chloride transport / tetrahydrobiopterin metabolic process / cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent protein kinase activity / positive regulation of chondrocyte differentiation / mitogen-activated protein kinase binding / positive regulation of protein localization / cGMP effects / cGMP binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation ...negative regulation of chloride transport / tetrahydrobiopterin metabolic process / cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent protein kinase activity / positive regulation of chondrocyte differentiation / mitogen-activated protein kinase binding / positive regulation of protein localization / cGMP effects / cGMP binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / protein localization to plasma membrane / RAS processing / Ca2+ pathway / 核膜 / protein kinase activity / apical plasma membrane / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / シグナル伝達 / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
cGMP-dependent kinase / cGMP-dependent protein kinase, catalytic domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily ...cGMP-dependent kinase / cGMP-dependent protein kinase, catalytic domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / Jelly Rolls / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-3',5'-MONOPHOSPHATE / 酢酸塩 / cGMP-dependent protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Campbell, J.C. / Reger, A.S. / Huang, G.Y. / Sankaran, B. / Kim, J.J. / Kim, C.W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM090161 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structural Basis of Cyclic Nucleotide Selectivity in cGMP-dependent Protein Kinase II.
著者: Campbell, J.C. / Kim, J.J. / Li, K.Y. / Huang, G.Y. / Reger, A.S. / Matsuda, S. / Sankaran, B. / Link, T.M. / Yuasa, K. / Ladbury, J.E. / Casteel, D.E. / Kim, C.
履歴
登録2015年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22016年3月2日Group: Structure summary
改定 1.32016年3月23日Group: Database references
改定 1.42017年9月6日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.62019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.72023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cGMP-dependent protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9026
ポリマ－17,3941
非ポリマー5075
水1,892105
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.344, 50.479, 69.167
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 cGMP-dependent protein kinase 2 / cGK2 / cGMP-dependent protein kinase II / cGKII


分子量: 17394.375 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 269-418 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKG2, PRKGR2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13237, cGMP-dependent protein kinase

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非ポリマー , 5種, 110分子

#2: 化合物 ChemComp-35G / GUANOSINE-3',5'-MONOPHOSPHATE / cGMP / グアニル酸


分子量: 345.205 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N5O7P
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.24 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 20 mM CaCl2, 100 mM NaOAc, 30% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→40.775 Å / Num. obs: 10872 / % possible obs: 99.4512 % / 冗長度: 7 % / Net I/σ(I): 37.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000位相決定
iMOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4KU7

4ku7


解像度: 1.94→40.77 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 24.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2109 543 5 %
Rwork0.1772 --
obs0.179 10870 99.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→40.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1184 0 30 105 1319
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091235
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1771674
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.79462
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051189
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004217
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.94-2.13640.25091300.19772485X-RAY DIFFRACTION98
2.1364-2.44550.26521340.19312550X-RAY DIFFRACTION100
2.4455-3.08090.27791370.20132594X-RAY DIFFRACTION100
3.0809-40.78380.16791420.15812698X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1707-0.26140.03062.57122.16612.4985-0.27220.148-0.57020.16090.30040.94660.0453-0.06690.0750.1753-0.00660.04040.28960.0120.31484.3772-13.1081-20.6827
23.14960.00642.18262.73790.57924.2948-0.08860.1740.20460.185-0.1065-0.09620.171-0.04780.21870.1729-0.04530.00680.15350.00150.128310.8753-7.5742-20.3633
33.56780.19281.75625.3695-0.22892.82570.1301-0.0231-0.09150.67440.1361-0.88070.65990.316-0.09480.32040.0667-0.06070.2413-0.02860.229925.2207-8.0999-5.8578
42.66440.70291.03244.01010.76284.15330.0468-0.1780.22320.4708-0.12830.00510.1642-0.15520.06450.19220.00690.02340.1803-0.01740.164719.6969-1.1912-4.2509
52.86231.37280.52243.1847-1.34571.10180.163-0.2510.09170.747-0.11970.19540.823-0.5203-0.10330.4783-0.08890.04510.26360.02260.16116.4186-11.3037-5.3935
63.6292-3.1392.48768.0707-0.70515.4102-0.040.98860.7727-1.0321-0.08860.2994-0.05010.04350.07650.3133-0.07440.04050.42190.10050.266217.5591-0.6141-23.7721
75.06781.40713.33622.8077-0.30943.2318-0.15060.18290.6571-0.0749-0.27170.3722-0.44870.31390.36080.27940.06550.01060.2706-0.05410.532117.53279.258-8.5461
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 269:283 )A269 - 283
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 284:307 )A284 - 307
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 308:322 )A308 - 322
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 323:368 )A323 - 368
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 369:382 )A369 - 382
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 383:394 )A383 - 394
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN A AND RESID 395:418 )A395 - 418

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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