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- PDB-4znk: Thermus Phage P74-26 Large Terminase ATPase domain from (P 32 2 1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4znk
タイトルThermus Phage P74-26 Large Terminase ATPase domain from (P 32 2 1 space group)
要素Phage terminase large subunit
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / DNA Translocation
機能・相同性
機能・相同性情報


viral terminase, large subunit / viral DNA genome packaging / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / chromosome organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / endonuclease activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Terminase, large subunit, gp17-like / Terminase, large subunit gp17-like, C-terminal / Terminase RNaseH-like domain / Terminase large subunit, T4likevirus-type, N-terminal / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Terminase, large subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus phage P7426 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.931 Å
データ登録者Hilbert, B.J. / Hayes, J.A. / Stone, N.P. / Duffy, C.M. / Kelch, B.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Hudson Hoagland Society 米国
Pew Charitable Trusts 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Structure and mechanism of the ATPase that powers viral genome packaging.
著者: Hilbert, B.J. / Hayes, J.A. / Stone, N.P. / Duffy, C.M. / Sankaran, B. / Kelch, B.A.
履歴
登録2015年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月5日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phage terminase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9655
ポリマ－31,5811
非ポリマー3844
水3,765209
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.890, 62.890, 133.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-586-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Phage terminase large subunit


分子量: 31580.732 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermus phage P7426 (ファージ) / 遺伝子: P74p84 / プラスミド: pet24a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR DE3 / 参照: UniProt: A7XXR1
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.88 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 11% (w/v) PEG 2000, 0.15 M ammonium sulfate, and 0.1 M tri-sodium citrate pH 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.931→34.4 Å / Num. obs: 23556 / % possible obs: 99.68 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 10.71
反射 シェル解像度: 1.931→2 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.504 / Mean I/σ(I) obs: 2.96 / % possible all: 97.75

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX1.9_1692位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ZNI

4zni


解像度: 1.931→34.398 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1965 1173 4.98 %
Rwork0.1508 --
obs0.153 23550 99.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.931→34.398 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2104 0 20 209 2333
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092204
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1732993
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.465809
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048303
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005389
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.931-2.01850.26171400.21032714X-RAY DIFFRACTION98
2.0185-2.12490.24951480.17952745X-RAY DIFFRACTION100
2.1249-2.25810.21181440.15492764X-RAY DIFFRACTION100
2.2581-2.43240.20781460.14322766X-RAY DIFFRACTION100
2.4324-2.67710.19741440.14812769X-RAY DIFFRACTION100
2.6771-3.06420.21471510.1422808X-RAY DIFFRACTION100
3.0642-3.85980.15541510.13942835X-RAY DIFFRACTION100
3.8598-34.40360.18891490.1492976X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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