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- PDB-4ymx: Crystal structure of the substrate binding protein of an amino ac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ymx
タイトルCrystal structure of the substrate binding protein of an amino acid ABC transporter
要素ABC-type amino acid transport system, periplasmic component
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / ABC transporter / two binding sites / substrate specificity / membrane protein complex (生体膜)
機能・相同性
機能・相同性情報


ligand-gated monoatomic ion channel activity / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Solute-binding protein family 3, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 signature. / Bacterial periplasmic substrate-binding proteins / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
アルギニン / ABC-type amino acid transport system, periplasmic component
類似検索 - 構成要素
生物種Caldanaerobacter subterraneus subsp. tengcongensis MB4 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.481 Å
データ登録者Ge, J. / Yu, J. / Yang, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Structural basis for substrate specificity of an amino acid ABC transporter
著者: Yu, J. / Ge, J. / Heuveling, J. / Schneider, E. / Yang, M.
履歴
登録2015年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月6日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ABC-type amino acid transport system, periplasmic component
B: ABC-type amino acid transport system, periplasmic component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1274
ポリマ－57,7772
非ポリマー3502
水13,457747
1
A: ABC-type amino acid transport system, periplasmic component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0642
ポリマ－28,8891
非ポリマー1751
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ABC-type amino acid transport system, periplasmic component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0642
ポリマ－28,8891
非ポリマー1751
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.026, 41.409, 75.604
Angle α, β, γ (deg.)103.73, 102.74, 90.12
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 ABC-type amino acid transport system, periplasmic component / SBP


分子量: 28888.500 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caldanaerobacter subterraneus subsp. tengcongensis MB4 (バクテリア)
株: MB4 / 遺伝子: ArtI, TTE0512 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8RCC4
#2: 化合物 ChemComp-ARG / ARGININE / L-アルギニン-ω′-カチオン / アルギニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N4O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 747 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.51 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.2M NaCl, 0.1M Bis-tris, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→31 Å / Num. obs: 71305 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 2.2 % / Net I/σ(I): 28
反射 シェル解像度: 1.48→1.53 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Mean I/σ(I) obs: 10.3 / % possible all: 85.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4I62

4i62


解像度: 1.481→30.679 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 17.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1834 3577 5.02 %
Rwork0.1555 --
obs0.1569 71305 95.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.481→30.679 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3492 0 24 747 4263
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063833
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0035188
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9491504
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066588
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005679
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4805-1.50.23361020.18032363X-RAY DIFFRACTION86
1.5-1.52060.21251310.16982519X-RAY DIFFRACTION94
1.5206-1.54230.20391450.15812589X-RAY DIFFRACTION95
1.5423-1.56530.19091630.15542515X-RAY DIFFRACTION94
1.5653-1.58980.21291290.16162563X-RAY DIFFRACTION94
1.5898-1.61580.19291480.1572560X-RAY DIFFRACTION95
1.6158-1.64370.22371370.16132594X-RAY DIFFRACTION95
1.6437-1.67360.19591270.15712625X-RAY DIFFRACTION95
1.6736-1.70580.19831460.15622573X-RAY DIFFRACTION95
1.7058-1.74060.19361270.1552576X-RAY DIFFRACTION95
1.7406-1.77840.19841520.14672630X-RAY DIFFRACTION96
1.7784-1.81980.19771260.15572556X-RAY DIFFRACTION96
1.8198-1.86530.1691450.15452650X-RAY DIFFRACTION96
1.8653-1.91570.20111160.15922626X-RAY DIFFRACTION96
1.9157-1.97210.2041380.15972674X-RAY DIFFRACTION96
1.9721-2.03570.17281350.15232611X-RAY DIFFRACTION96
2.0357-2.10850.17821310.15862635X-RAY DIFFRACTION97
2.1085-2.19280.1751530.14782646X-RAY DIFFRACTION97
2.1928-2.29260.16621230.15432671X-RAY DIFFRACTION97
2.2926-2.41340.20091490.15992615X-RAY DIFFRACTION98
2.4134-2.56460.20091580.16772650X-RAY DIFFRACTION98
2.5646-2.76250.19721250.16342708X-RAY DIFFRACTION98
2.7625-3.04030.15011520.15922623X-RAY DIFFRACTION98
3.0403-3.47970.18431600.15392670X-RAY DIFFRACTION98
3.4797-4.3820.14471330.13622681X-RAY DIFFRACTION98
4.382-30.68520.17741260.1552605X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 3.1257 Å / Origin y: -0.848 Å / Origin z: 0.6417 Å
111213212223313233
T0.0238 Å20.0026 Å20.005 Å2-0.0271 Å20.0015 Å2--0.0265 Å2
L0.069 °20.0497 °20.0648 °2-0.1098 °20.0592 °2--0.0927 °2
S0.0089 Å °0.0019 Å °0.0012 Å °-0.0037 Å °-0.0035 Å °0.0005 Å °0.0029 Å °0.0001 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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