[日本語] English
万見
- PDB-4ufe: Thrombin in complex with (2R)-2-(benzylsulfonylamino)-N-(2-((4- c... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ufe
タイトルThrombin in complex with (2R)-2-(benzylsulfonylamino)-N-(2-((4- carbamimidoylphenyl)methylamino)-2-oxo-butyl)-3-phenyl-propanamide
要素
  • HIRUDIN VARIANT-2
  • THROMBIN HEAVY CHAINトロンビン
  • THROMBIN LIGHT CHAINトロンビン
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX / SERINE PROTEASE (セリンプロテアーゼ) / BLOOD COAGULATION (凝固・線溶系) / BLOOD CLOTTING (凝固・線溶系) / CONVERTION OF FIBRINOGEN TO FIBRIN / BLOOD CLOTTING INHIBITOR / THROMBIN INHIBITOR / PREORGANIZATION / GLYCOSYLATION (グリコシル化) / BLOOD (血液)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / トロンビン / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / トロンビン / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / regulation of cytosolic calcium ion concentration / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / negative regulation of proteolysis / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / 凝固・線溶系 / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / 凝固・線溶系 / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / 小胞体 / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Thrombin inhibitor hirudin / ヒルジン / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle ...Thrombin inhibitor hirudin / ヒルジン / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3ZD / リン酸塩 / トロンビン / Hirudin variant-2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
HIRUDO MEDICINALIS (医用ビル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.593 Å
データ登録者Ruehmann, E. / Heine, A. / Klebe, G.
引用ジャーナル: Chemmedchem / 年: 2016
タイトル: Boosting Affinity by Correct Ligand Preorganization for the S2 Pocket of Thrombin: A Study by Isothermal Titration Calorimetry, Molecular Dynamics, and High-Resolution Crystal Structures.
著者: Ruhmann, E.H. / Rupp, M. / Betz, M. / Heine, A. / Klebe, G.
履歴
登録2015年3月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月2日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "HB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "HB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
H: THROMBIN HEAVY CHAIN
I: HIRUDIN VARIANT-2
L: THROMBIN LIGHT CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5168
ポリマ－34,6333
非ポリマー8845
水5,206289
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4150 Å2
ΔGint-40.1 kcal/mol
Surface area12790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.006, 71.360, 72.524
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.50, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-2088-

HOH

-
要素

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 IL

#2: タンパク質・ペプチド HIRUDIN VARIANT-2


分子量: 1548.580 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 61-72 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: HIRUDIN (54-65) (SULFATED) / 由来: (合成) HIRUDO MEDICINALIS (医用ビル) / 参照: UniProt: P09945
#3: タンパク質・ペプチド THROMBIN LIGHT CHAIN / トロンビン


分子量: 3432.829 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 333-361 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PURIFIED FROM HUMAN BLOOD PLASMA / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, トロンビン

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 H

#1: タンパク質 THROMBIN HEAVY CHAIN / トロンビン


分子量: 29651.105 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 364-621 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PURIFIED FROM HUMAN BLOOD PLASMA / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, トロンビン
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 293分子

#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-3ZD / (2R)-N-[(2S)-1-[(4-carbamimidoylphenyl)methylamino]-1-oxidanylidene-propan-2-yl]-3-phenyl-2-[(phenylmethyl)sulfonylamino]propanamide


分子量: 521.631 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H31N5O4S
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 289 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

配列の詳細ASP 14L WAS NOT BUILD DUE TO LACK OF ELECTRON DENSITY RESIDUES 148-149E WERE NOT BUILD DUE TO LACK ...ASP 14L WAS NOT BUILD DUE TO LACK OF ELECTRON DENSITY RESIDUES 148-149E WERE NOT BUILD DUE TO LACK OF ELECTRON DENSITY RESIDUE G554 WAS NOT BUILD DUE TO LACK OF ELECTRON DESITY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.3 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: SEE MATERIALS AND METHODS SECTION OF PUBLICATION, PH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→29 Å / Num. obs: 42965 / % possible obs: 91.5 % / Observed criterion σ(I): 2.6 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 14.51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 1.59→1.65 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 80.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H8D

1h8d


解像度: 1.593→28.996 Å / SU ML: 0.14 / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 17.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1817 2188 5.1 %
Rwork0.1578 --
obs0.159 42961 91.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 21.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.593→28.996 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2337 0 58 289 2684
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072507
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0783392
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.227990
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044354
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005432
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5928-1.62750.26371200.22472131X-RAY DIFFRACTION77
1.6275-1.66530.24141230.19872420X-RAY DIFFRACTION87
1.6653-1.7070.22821430.19062320X-RAY DIFFRACTION86
1.707-1.75310.21191040.17842432X-RAY DIFFRACTION86
1.7531-1.80470.1871570.17072341X-RAY DIFFRACTION86
1.8047-1.86290.19771290.16482395X-RAY DIFFRACTION86
1.8629-1.92950.1731080.15652404X-RAY DIFFRACTION86
1.9295-2.00670.1911350.14912468X-RAY DIFFRACTION89
2.0067-2.0980.16621220.15212536X-RAY DIFFRACTION91
2.098-2.20860.16471390.14642639X-RAY DIFFRACTION95
2.2086-2.34690.18791560.15592707X-RAY DIFFRACTION97
2.3469-2.5280.17981390.15722766X-RAY DIFFRACTION99
2.528-2.78230.20481630.17072772X-RAY DIFFRACTION100
2.7823-3.18440.18211540.16832788X-RAY DIFFRACTION100
3.1844-4.01040.16981680.14282773X-RAY DIFFRACTION100
4.0104-29.00110.15391280.14582881X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0752-0.16780.80065.0690.19221.53970.1653-0.0126-0.1990.0191-0.16710.4167-0.0002-0.24960.0040.08840.01370.00040.1251-0.02480.13571.1423-0.562717.2746
22.3557-0.6895-0.65252.75631.22423.09730.22220.7206-0.1578-0.4735-0.2355-0.0830.20260.2082-0.010.19150.10350.00310.2575-0.030.134215.2163-1.90038.8029
30.34-0.41870.47481.6019-0.59510.95460.31350.4003-0.0255-0.3627-0.2964-0.1070.25120.1678-0.01880.18740.09420.00120.2355-0.02770.120216.2394-4.01428.4823
42.0768-0.96750.40681.11420.0911.22080.15380.28890.1657-0.101-0.1436-0.1849-0.03970.2501-0.01150.09930.01870.0260.15040.01730.120120.97631.927815.7705
52.691-0.60930.18471.7472-0.22282.3128-0.0959-0.34670.15190.24870.108-0.07350.00370.20130.00040.13650.02810.00110.1419-0.02540.12869.51723.784932.1625
61.2321-0.6237-0.09271.7268-0.76211.21330.1540.0874-0.4041-0.17670.05230.24430.335-0.0684-0.11590.1438-0.0002-0.04340.1022-0.02040.20164.1141-8.77219.9951
70.25850.6794-0.56624.7095-1.11570.9432-0.0744-0.1281-0.11570.32850.0837-0.13510.02980.06430.00080.18090.039-0.0170.13990.01780.146218.4978-11.244835.9023
84.07431.24710.09422.9248-0.62153.52790.1297-0.1322-0.26620.16730.03250.30650.3453-0.2676-0.090.14910.01850.01410.06840.02750.19576.735-9.741227.8745
91.5421-0.49380.16981.22980.10071.29360.0334-0.0884-0.11470.00480.00680.06220.0916-0.0192-0.03490.09420.01730.01310.08070.00410.097810.4068-1.927727.3396
107.52921.6302-4.64415.1879-2.66694.09480.2301-0.05960.6998-0.0444-0.1277-0.3886-0.50010.558-0.15960.159-0.02420.01650.1637-0.00320.297126.71367.910422.5464
111.113-0.0277-0.38171.70410.00231.4420.20070.684-0.1846-0.8142-0.0274-0.1763-0.03570.0416-0.03490.41440.17230.06080.6322-0.0820.152512.0099-1.8202-3.271
125.98010.21845.09647.66361.57257.2176-0.04990.25460.2599-0.154-0.0642-0.2924-0.52050.1310.1140.16620.05390.04780.07530.0210.09755.041213.821718.2187
132.883-0.1145-0.0353.533-4.7836.59140.0687-0.02340.1584-0.1741-0.0520.1905-0.0975-0.2497-0.04840.10630.06250.00740.1384-0.03020.1274-3.635111.026620.7145
143.73290.80861.46144.60070.27052.05010.0137-0.39310.07440.30160.09230.26080.0097-0.354-0.0140.13510.04320.06650.13880.00430.1464-1.21874.94632.4242
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'H' AND (RESID 16 THROUGH 29 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'H' AND (RESID 30 THROUGH 50 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'H' AND (RESID 51 THROUGH 80 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'H' AND (RESID 81 THROUGH 125 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'H' AND (RESID 126 THROUGH 140 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'H' AND (RESID 141 THROUGH 164 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'H' AND (RESID 165 THROUGH 179 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'H' AND (RESID 180 THROUGH 197 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN 'H' AND (RESID 198 THROUGH 231 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN 'H' AND (RESID 232 THROUGH 246 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN 'I' AND (RESID 555 THROUGH 565 )
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN 'L' AND (RESID 1C THROUGH 7 )
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN 'L' AND (RESID 8 THROUGH 14B )
14X-RAY DIFFRACTION14CHAIN 'L' AND (RESID 14C THROUGH 14K )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る