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- PDB-4uff: Thrombin in complex with (2R)-2-(benzylsulfonylamino)-N-(2-((4- c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uff
タイトルThrombin in complex with (2R)-2-(benzylsulfonylamino)-N-(2-((4- carbamimidoylphenyl)methylamino)-2-oxo-ethyl)-N-methyl-3-phenyl- propanamide
要素
  • HIRUDIN VARIANT-2
  • THROMBIN HEAVY CHAIN
  • THROMBIN LIGHT CHAIN
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX / SERINE PROTEASE / BLOOD COAGULATION / BLOOD CLOTTING / CONVERTION OF FIBRINOGEN TO FIBRIN / BLOOD CLOTTING INHIBITOR / THROMBIN INHIBITOR / PREORGANIZATION / GLYCOSYLATION / BLOOD
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway ...cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell growth / : / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain ...Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6V2 / PHOSPHATE ION / Prothrombin / Hirudin variant-2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
HIRUDO MEDICINALIS (医用ビル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Ruehmann, E. / Heine, A. / Klebe, G.
引用ジャーナル: Chemmedchem / 年: 2016
タイトル: Boosting Affinity by Correct Ligand Preorganization for the S2 Pocket of Thrombin: A Study by Isothermal Titration Calorimetry, Molecular Dynamics, and High-Resolution Crystal Structures.
著者: Ruhmann, E.H. / Rupp, M. / Betz, M. / Heine, A. / Klebe, G.
履歴
登録2015年3月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月2日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "HB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "HB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: THROMBIN HEAVY CHAIN
I: HIRUDIN VARIANT-2
L: THROMBIN LIGHT CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5168
ポリマ－34,6333
非ポリマー8845
水4,017223
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3810 Å2
ΔGint-38.9 kcal/mol
Surface area12920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.429, 71.562, 72.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.49, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-75-

ARG

21H-2067-

HOH

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要素

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 IL

#2: タンパク質・ペプチド HIRUDIN VARIANT-2


分子量: 1548.580 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 61-72 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: HIRUDIN (54-65) (SULFATED) / 由来: (合成) HIRUDO MEDICINALIS (医用ビル) / 参照: UniProt: P09945
#3: タンパク質・ペプチド THROMBIN LIGHT CHAIN


分子量: 3432.829 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 333-361 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PURIFIED FROM HUMAN BLOOD PLASMA / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 H

#1: タンパク質 THROMBIN HEAVY CHAIN


分子量: 29651.105 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 364-621 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PURIFIED FROM HUMAN BLOOD PLASMA / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 227分子

#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-6V2 / (2R)-2-(benzylsulfonylamino)-N-(2-((4-carbamimidoylphenyl)methylamino)-2-oxo-ethyl)-N-methyl-3-phenyl-propanamide


分子量: 521.631 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H31N5O4S
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.71 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: SEE MATERIALS AND METHODS SECTION OF PUBLICATION, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.3 / 波長: 0.896
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.896 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→35.62 Å / Num. obs: 50817 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2.3 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 15.31 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 1.55→1.61 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 2.34 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1H8D

1h8d


解像度: 1.55→35.62 Å / SU ML: 0.14 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1874 2538 5 %
Rwork0.16 --
obs0.1614 50764 98.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→35.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2308 0 58 223 2589
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062502
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0833392
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.872992
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045354
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005457
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5499-1.57970.25391390.22752652X-RAY DIFFRACTION99
1.5797-1.6120.22651430.22532706X-RAY DIFFRACTION99
1.612-1.6470.27571390.20642640X-RAY DIFFRACTION99
1.647-1.68530.23411420.20132709X-RAY DIFFRACTION99
1.6853-1.72750.22811410.18612684X-RAY DIFFRACTION99
1.7275-1.77420.20281400.17752650X-RAY DIFFRACTION99
1.7742-1.82640.17351420.1612691X-RAY DIFFRACTION100
1.8264-1.88530.1941410.16152694X-RAY DIFFRACTION100
1.8853-1.95270.2081410.15852681X-RAY DIFFRACTION99
1.9527-2.03090.16771410.1532670X-RAY DIFFRACTION99
2.0309-2.12330.1931420.15222696X-RAY DIFFRACTION99
2.1233-2.23520.18571400.14842669X-RAY DIFFRACTION99
2.2352-2.37530.191420.15462690X-RAY DIFFRACTION99
2.3753-2.55860.17441410.16012681X-RAY DIFFRACTION99
2.5586-2.8160.20311420.1732696X-RAY DIFFRACTION99
2.816-3.22330.19841410.17012674X-RAY DIFFRACTION99
3.2233-4.060.15141420.14352703X-RAY DIFFRACTION99
4.06-35.62930.17511390.13952640X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.27-1.95772.95351.43850.42386.1645-0.10030.2660.4171-0.2193-0.0916-0.0832-0.46350.03960.17670.19470.0440.01950.09690.02090.14348.413821.8692160.6716
21.6301-1.34670.34247.9135-3.57874.4070.0428-0.0440.0510.07030.04080.3666-0.2343-0.3724-0.04740.11990.0676-0.00040.1698-0.02310.150140.366119.8482162.7607
35.33671.10870.56675.0243-0.30657.541-0.0195-0.5417-0.03650.3630.0380.2669-0.1292-0.3879-0.00490.12530.03860.06270.15060.00240.165342.82713.11174.9011
41.0636-0.66410.35261.4678-0.12951.04390.28480.4441-0.146-0.3292-0.246-0.00520.17230.1105-0.02070.18360.0847-0.010.2072-0.0390.1257.54035.2392152.4579
51.9556-0.9176-0.00151.4415-0.0721.16870.08550.071-0.0031-0.0542-0.0635-0.0530.05780.1175-0.01840.1020.0205-0.00890.0965-0.01160.086658.88197.9174162.5623
60.3590.3159-0.53341.9866-0.24680.8109-0.0969-0.1809-0.08270.4160.0778-0.11250.07530.07170.01480.22860.0466-0.01150.18640.03760.170862.7196-3.2558178.2118
71.7032-0.38590.2092.15170.02721.4870.0112-0.1277-0.26950.13610.0370.16650.1787-0.0301-0.0370.1080.0130.01210.08930.01910.123853.24293.5481170.0299
86.56561.5386-4.11335.299-1.78742.79410.27770.02890.6998-0.003-0.0565-0.5691-0.55840.4894-0.22740.1995-0.02570.02050.2175-0.00920.340270.483915.9789165.4056
90.0781-0.2729-0.28581.09241.32691.83360.07270.2774-0.013-0.43170.0679-0.1557-0.11860.09950.14950.46920.21490.04850.6183-0.07990.181255.44956.3536139.3905
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'L' AND (RESID 1B THROUGH 7 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'L' AND (RESID 8 THROUGH 14B )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'L' AND (RESID 14C THROUGH 14K )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'H' AND (RESID 16 THROUGH 80 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'H' AND (RESID 81 THROUGH 164 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'H' AND (RESID 165 THROUGH 179 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'H' AND (RESID 180 THROUGH 231 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'H' AND (RESID 232 THROUGH 246 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN 'I' AND (RESID 555 THROUGH 564 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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