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万見
- PDB-4qek: Crystal structure of Antigen 85C-S124A mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qek
タイトルCrystal structure of Antigen 85C-S124A mutant
要素Diacylglycerol acyltransferase/mycolyltransferase Ag85C
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Diacylglycerol acyltransferase / mycolyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


trehalose O-mycolyltransferase / trehalose O-mycolyltransferase activity / diacylglycerol O-acyltransferase / diacylglycerol O-acyltransferase activity / glycolipid biosynthetic process / mycolate cell wall layer assembly / zymogen binding / lipid transport / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / peptidoglycan-based cell wall ...trehalose O-mycolyltransferase / trehalose O-mycolyltransferase activity / diacylglycerol O-acyltransferase / diacylglycerol O-acyltransferase activity / glycolipid biosynthetic process / mycolate cell wall layer assembly / zymogen binding / lipid transport / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / peptidoglycan-based cell wall / response to antibiotic / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Esterase-like / Putative esterase / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-glucopyranose / Diacylglycerol acyltransferase/mycolyltransferase Ag85C
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.299 Å
データ登録者Favrot, L. / Lajiness, D.H. / Ronning, D.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Inactivation of the Mycobacterium tuberculosis Antigen 85 Complex by Covalent, Allosteric Inhibitors.
著者: Favrot, L. / Lajiness, D.H. / Ronning, D.R.
履歴
登録2014年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月30日Group: Database references
改定 1.22014年9月24日Group: Database references
改定 1.32020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_PDB_caveat.text / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Diacylglycerol acyltransferase/mycolyltransferase Ag85C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2013
ポリマ－32,9241
非ポリマー2762
水6,557364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.736, 67.859, 35.692
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.36, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-761-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Diacylglycerol acyltransferase/mycolyltransferase Ag85C / DGAT / Acyl-CoA:diacylglycerol acyltransferase / Antigen 85 complex C / 85C / Ag85C / Fibronectin- ...DGAT / Acyl-CoA:diacylglycerol acyltransferase / Antigen 85 complex C / 85C / Ag85C / Fibronectin-binding protein C / Fbps C


分子量: 32924.398 Da / 分子数: 1 / 変異: S124A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: fbpC, mpt45, MTCI5.03c, Rv0129c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P9WQN9, trehalose O-mycolyltransferase, diacylglycerol O-acyltransferase
#2: 糖 ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス / グルコース


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 364 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 23% PEG 3350, 0.2M lithium sulfate, 0.1M bis-tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月25日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→50 Å / Num. all: 388902 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
EPMR位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.299→26.756 Å / SU ML: 0.07 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 12.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1434 1986 2.49 %random
Rwork0.1268 ---
obs0.1272 79781 99.77 %-
all-79781 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.299→26.756 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2166 0 17 364 2547
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062341
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1063227
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.282853
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079324
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007434
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.2993-1.33180.20251380.15755460X-RAY DIFFRACTION98
1.3318-1.36780.17861440.14215532X-RAY DIFFRACTION100
1.3678-1.40810.1731410.13135491X-RAY DIFFRACTION100
1.4081-1.45350.14911360.1235510X-RAY DIFFRACTION100
1.4535-1.50550.13081410.10975589X-RAY DIFFRACTION100
1.5055-1.56570.13861490.10775548X-RAY DIFFRACTION100
1.5657-1.6370.13891460.1085539X-RAY DIFFRACTION100
1.637-1.72330.14481300.11325536X-RAY DIFFRACTION100
1.7233-1.83120.14011370.1195601X-RAY DIFFRACTION100
1.8312-1.97260.12751450.12035569X-RAY DIFFRACTION100
1.9726-2.1710.13891430.12555540X-RAY DIFFRACTION100
2.171-2.48490.14381470.13145605X-RAY DIFFRACTION100
2.4849-3.130.15681380.14155588X-RAY DIFFRACTION100
3.13-26.76180.13331510.1275687X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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